Кто открыл структуру рибосомы?

Рибосомы известны как производители белка для всех клеток. Белки контролируют и строят жизнь.

Следовательно, рибосомы необходимы для жизни. Несмотря на их открытие в 1950-х годах, потребовалось несколько десятилетий, прежде чем ученые по-настоящему выяснили структуру рибосом.

TL; DR (слишком длинный; Не читал)

Рибосомы, известные как белковые фабрики всех клеток, были впервые обнаружены Джорджем Э. Паладе. Однако структура рибосом была определена спустя десятилетия Адой Э. Йонат, Томас А. Стейтц и Венкатраман Рамакришнан.

Рибосомы получили свое название от «рибо» рибонуклеиновой кислоты (РНК) и «сома», что в переводе с латыни означает «тело».

Ученые определяют рибосомы как структуру, обнаруженную в клетках, одну из нескольких более мелких клеточных подмножеств, называемых органеллы. Рибосомы состоят из двух субъединиц, большой и маленькой. Ядрышко образует эти субъединицы, которые сцепляются вместе. Рибосомная РНК и белки (рибопротеины) составляют рибосому.

Некоторые рибосомы плавают среди

В зависимости от организма в клетке может быть несколько тысяч и даже миллионов рибосом. Рибосомы существуют как в прокариотических, так и в эукариотических клетках. Их также можно найти в бактериях, митохондриях и хлоропластах. Рибосомы чаще встречаются в клетках, требующих постоянного синтеза белка, таких как клетки мозга или поджелудочной железы.

Некоторые рибосомы могут быть довольно массивными. У эукариот они могут иметь 80 белков и состоять из нескольких миллионов атомов. Их часть РНК занимает больше массы, чем их белковая часть.

Рибосомы принимают кодоны, которые представляют собой серию из трех нуклеотидов, из матричной РНК (мРНК). Кодон служит шаблоном клеточной ДНК для создания определенного белка. Затем рибосомы переводят кодоны и сопоставляют их с аминокислотой из переносить РНК (тРНК). Это известно как перевод.

Рибосома имеет три сайта связывания тРНК: аминоацил сайт связывания (сайт A) для присоединения аминокислот, a пептидил сайт (сайт P) и выход сайт (E сайт).

После этого процесса транслируемая аминокислота строится на белковой цепи, называемой полипептид, пока рибосомы не завершат свою работу по производству белка. Как только полипептид попадает в цитоплазму, он становится функциональным белком. Именно поэтому рибосомы часто называют фабриками белков. Три стадии производства белка называются инициацией, удлинением и трансляцией.

Эти похожие на машины рибосомы работают быстро, в некоторых случаях соединяя 200 аминокислот в минуту; прокариоты могут добавлять 20 аминокислот в секунду. Сборка сложных белков занимает несколько часов. Рибосомы составляют большую часть примерно 10 миллиардов белков в клетках млекопитающих.

Завершенные белки, в свою очередь, могут подвергаться дальнейшим изменениям или сворачиванию; это называется посттрансляционная модификация. У эукариот аппарат Гольджи дополняет белок до того, как он высвобождается. Как только рибосомы заканчивают свою работу, их субъединицы либо перерабатываются, либо разбираются.

Джордж Э. Паладе впервые обнаружил рибосомы в 1955 году. Описание рибосом Паладе изображает их как цитоплазматические частицы, которые связаны с мембраной эндоплазматического ретикулума. Паладе и другие исследователи обнаружили функцию рибосом - синтез белка.

Фрэнсис Крик сформировал центральная догма биологии, который резюмировал процесс построения жизни как «ДНК заставляет РНК производить белок».

Хотя общая форма была определена с помощью изображений, полученных с помощью электронной микроскопии, потребуется еще несколько десятилетий, чтобы определить фактическую структуру рибосом. В значительной степени это было связано со сравнительно огромными размерами рибосом, которые препятствовали анализу их структуры в кристаллической форме.

Пока Паладе открыл рибосому, другие ученые определили ее структуру. Три разных ученых открыли структуру рибосом: Ада Э. Йонатх, Венкатраман Рамакришнан и Томас А. Steitz. Эти трое ученых были награждены Нобелевской премией по химии в 2009 году.

Открытие трехмерной структуры рибосом произошло в 2000 году. Йонат, родившийся в 1939 году, открыл дверь для этого откровения. Ее первая работа над этим проектом началась в 1980-х годах. Она использовала микробы из горячих источников, чтобы изолировать их рибосомы из-за их прочной природы в суровых условиях. Она смогла кристаллизовать рибосомы, чтобы их можно было проанализировать с помощью рентгеновской кристаллографии.

Это генерировало узор из точек на детекторе, так что положения рибосомных атомов могли быть обнаружены. Йонат в конечном итоге произвел высококачественные кристаллы с помощью криокристаллографии, то есть рибосомные кристаллы были заморожены, чтобы предотвратить их разрушение.

Затем ученые попытались выяснить «фазовый угол» узоров из точек. По мере совершенствования технологии уточнения процедуры привели к детализации на уровне одного атома. Стейтц, родившийся в 1940 году, смог обнаружить, в каких реакционных стадиях участвуют какие атомы в соединениях аминокислоты. Он нашел фазовую информацию для большей единицы рибосомы в 1998 году.

Рамакришан, родившийся в 1952 году, в свою очередь работал над решением фазы дифракции рентгеновских лучей для получения хорошей молекулярной карты. Он нашел фазовую информацию для меньшей субъединицы рибосомы.

Сегодня дальнейшие достижения в полной кристаллографии рибосом привели к лучшему разрешению сложных структур рибосом. В 2010 году ученые успешно кристаллизовали эукариотические рибосомы 80S Saccharomyces cerevisiae и смогли отобразить его рентгеновскую структуру («80S» - это тип категоризации, называемый значением Сведберга; подробнее об этом чуть позже). Это, в свою очередь, позволило получить больше информации о синтезе и регуляции белка.

До сих пор было доказано, что с рибосомами более мелких организмов легче всего работать для определения структуры рибосом. Это потому, что сами рибосомы меньше по размеру и менее сложны. Необходимы дополнительные исследования, чтобы помочь определить структуру рибосом высших организмов, например, у людей. Ученые также надеются узнать больше о рибосомной структуре патогенов, чтобы помочь в борьбе с болезнями.

Термин рибозим относится к большей из двух субъединиц рибосомы. Рибозим действует как фермент, отсюда и его название. Он служит катализатором сборки белка.

Значения Сведберга (S) описывают скорость осаждения в центрифуге. Ученые часто описывают рибосомные единицы, используя значения Сведберга. Например, прокариоты обладают рибосомами 70S, которые состоят из одной единицы с 50S и одной из 30S.

Они не складываются, потому что скорость осаждения больше связана с размером и формой, чем с молекулярной массой. Эукариотические клетки, с другой стороны, содержат 80S рибосомы.

Рибосомы необходимы для всего живого, поскольку они производят белки, обеспечивающие жизнь, и ее строительные блоки. Некоторые важные белки для жизни человека включают гемоглобин в красных кровяных тельцах, инсулин и антитела, среди многих других.

Когда исследователи раскрыли структуру рибосом, это открыло новые возможности для исследований. Одно из таких направлений - поиск новых антибиотиков. Например, новые лекарства могут остановить болезнь, воздействуя на определенные структурные компоненты рибосом бактерий.

Благодаря структуре рибосом, обнаруженной Йонатом, Стейтцем и Рамакришнаном, исследователи теперь знают точное расположение между аминокислотами и места, где белки покидают рибосомы. Сосредоточение внимания на том месте, где антибиотики прикрепляются к рибосомам, открывает гораздо более высокую точность действия лекарства.

Это имеет решающее значение в эпоху, когда ранее стойкие антибиотики встречались с устойчивыми к антибиотикам штаммами бактерий. Поэтому открытие структуры рибосом имеет большое значение для медицины.