Какими двумя способами ферменты становятся менее эффективными?

Ферменты - это белковые машины, которые для правильного функционирования должны принимать трехмерные формы. Ферменты становятся неактивными, когда теряют свою трехмерную структуру. Это происходит, например, из-за того, что температура становится слишком высокой, и фермент денатурирует или разворачивается. Другой способ, которым ферменты становятся неактивными, - это когда их активность блокируется химическим ингибитором. Есть разные типы ингибиторов. Конкурентные ингибиторы связываются с активным центром ферментов и блокируют их. Неконкурентные ингибиторы связываются с сайтом, отличным от активного сайта, но приводят к тому, что активный сайт становится нефункциональным.

Атомы в ферментах обычно колеблются, но не настолько, чтобы молекула разворачивалась. Повышение температуры фермента увеличивает количество вибрации. Слишком сильное покачивание, и фермент начинает терять свою правильную форму. Ферменты имеют оптимальный температурный диапазон, в котором они наиболее активны. Активность ферментов возрастает по мере того, как температура достигает этого оптимального диапазона, но резко снижается после выхода из этого диапазона. Большинство ферментов животных теряют активность при температуре выше 40 градусов Цельсия. Есть бактерии, называемые экстремофилами, которые могут выжить в горячих источниках. Их ферменты могут выдерживать температуры кипения воды.

У ферментов есть область, называемая активным центром, которая отвечает за выполнение химической реакции, которая является основной целью фермента. Как и остальная часть фермента, активный центр должен иметь правильную трехмерную форму, чтобы работать. Активный центр подобен устью фермента. Боковые группы некоторых аминокислот прилипают к активному участку, как зубы во рту. Эти боковые группы ответственны за протекание химической реакции. Так же, как зубы необходимо выровнять, чтобы пережевывать пищу, боковые группы не могут завершить реакции, если активный центр не находится в своей трехмерной форме.

Другой способ, которым ферменты становятся менее эффективными, - это то, что их активность блокируется химическим ингибитором. Конкурентные ингибиторы - это молекулы, которые связываются с активным центром фермента. Активный - это то место, где связывается субстрат, молекула, которую фермент должен модифицировать, поэтому конкурентный ингибитор конкурирует с субстратом за активный центр. Многие конкурентные ингибиторы известны как обратимые ингибиторы, потому что, хотя они связывают активный сайт, они могут отпасть. Это снова включает фермент.

Другой тип ингибиторов ферментов называется неконкурентными ингибиторами. Эти химические вещества связываются не с активным участком, а с другим участком фермента. Однако связывание ингибитора с другим сайтом вызывает изменение формы белка, который либо закрывает, либо блокирует активный сайт. Неконкурентные ингибиторы также называют аллостерическими ингибиторами, поскольку аллостерические сайты являются регуляторными сайтами, которые не являются активными сайтами. Некоторые ферменты представляют собой несколько ферментов, которые объединяются в так называемый ферментный комплекс. Аллостерический ингибитор может выключить все ферменты в комплексе, связываясь с одним аллостерическим сайтом.