enzima catalaza este una dintre cele mai eficiente enzime cunoscute, deoarece fiecare enzimă poate efectua aproape 800.000 de evenimente catalitice pe secundă. Funcția cheie catalază este protejarea celulelor de peroxid de hidrogen (H2O2) molecule transformându-le în oxigen (O2) și apă (H2O). H2O2 poate deteriora ADN-ul.
Catalaza este formată din patru părți individuale, sau monomeri, care se înfășoară într-o enzimă în formă de halteră. Fiecare monomer are un centru catalitic care conține o moleculă de hem, care leagă oxigenul. Fiecare monomer leagă și o moleculă de NADPH, care protejează însăși enzima de efectele dăunătoare ale H2O2.
Catalaza funcționează cel mai bine la un pH de 7 și este foarte abundentă în peroxizomi, care sunt pungile din interiorul unei celule care descompun moleculele toxice.
Structura catalazei: toți patru unul și unul pentru toți
Catalaza este o enzimă din patru părți sau un tetramer. Patru monomeri se înfășoară unul pe celălalt pentru a forma o enzimă în formă de halteră. Fiecare monomer are patru domenii sau părți - cum ar fi părțile corpului care fac lucruri diferite.
Al doilea domeniu este cel care conține grupul hem. Al treilea domeniu este cunoscut sub numele de domeniu de înfășurare, care este locul în care cei patru monomeri se înfășoară unul pe altul pentru a forma un tetramer.
Multe poduri sărate sau interacțiuni ionice între lanțurile laterale de aminoacizi încărcate pozitiv și negativ, țineți împreună cei patru monomeri. Monomerii se țes în jurul lor, făcând enzima tetramer foarte stabilă.
Purtă instrumente
Fiecare monomer al tetramerului catalazic conține o grupă hem. Grupurile hem sunt molecule în formă de disc care au în centru un atom de fier, care leagă oxigenul. Hemul este îngropat în mijlocul domeniului catalitic al fiecărui monomer. Fiecare monomer catalazic leagă, de asemenea, o moleculă NADPH, dar la suprafața sa.
NADPH este acolo pentru a proteja enzima de H2O2 (apă oxigenată) că trebuie să catalizeze. Un H2O2 molecula poate deveni o moleculă superoxidă, care este doi atomi de oxigen legați între ei, unul dintre aceștia având un plus electron care este foarte reactiv - ceea ce înseamnă că poate interacționa cu electronii din legăturile chimice de pe alte molecule și le poate rupe legături.
Este atât de rapid
Radicali de oxigen, cum ar fi H2O2, sunt produse prin procese celulare normale. Deoarece sunt periculoase pentru celulă, acestea trebuie transformate în molecule benigne.
Catalaza este una dintre cele mai rapide enzime cunoscute. Fiecare monomer din tetramerul catalazei poate efectua aproape 200.000 de evenimente catalitice pe secundă. Deoarece un tetramer are patru monomeri, fiecare enzimă catalază poate face aproape 800.000 de evenimente catalitice pe secundă.
Catalase are nevoie de acest nivel de eficiență, deoarece H2O2 este periculos pentru celulă. Enzimele catalazei se acumulează în pungi numite peroxizomi în interiorul unei celule. Peroxisomii sunt vezicule care degradează molecule toxice pentru celulă, inclusiv radicali de oxigen precum H2O2.
PH neutru
Cercetătorii au studiat activitatea catalazei la un pH de 7,4 și la 25 grade Celsius (77 grade Fahrenheit). Optimul pH pentru reacția catalazei este în jur de 7, deci o modalitate prin care cercetătorii opresc activitatea catalazei într-o eprubetă este schimbarea pH-ului prin adăugarea unui acid puternic sau a unei baze puternice.
În celulă, catalaza se acumulează în peroxizomi, care au pH-uri variabile atunci când sunt măsurate în diferite celule. Jurnalul „IUBMB Life” a raportat că s-a constatat că peroxizomii au pH-uri cuprinse între 5,8-6,0, 6,9-7,1 și 8,2.
Astfel, diferiți peroxizomi pot conține cantități diferite de catalază sau pot activa sau dezactiva catalaza în funcție de modul în care își reglează nivelul pH-ului intern.