Aminokwasy: funkcja, struktura, rodzaje

Aminokwasy są jednym z czterech głównych makrocząsteczki życia, pozostałe są węglowodany, lipidy i kwasy nukleinowe. Służą przede wszystkim jako jednostki monomeryczne białka. 20 naturalnie występujących aminokwasów znajduje się we wszystkich żywych organizmach, od bakterii po ludzi.

Ponieważ aminokwasy tworzą białka, a białka stanowią większość masy ciała, kwasy te są dosłownie materiałem, z którego zbudowani są ludzie (i inne zwierzęta).

Niedobory jednego lub większej liczby aminokwasów mogą prowadzić do niekompletnych lub źle skonstruowanych tkanek i uważa się, że również odgrywają rolę w genezie niektórych nowotworów.

Organizm ludzki jest w stanie syntetyzować 10 z tych kwasów, ale pozostałe 10 musi być pozyskiwane ze źródeł dietetycznych i dlatego są nazywane aminokwasy. Są one czasami oferowane jako niezbędne suplementy aminokwasów.

Nazywane są aminokwasy, które organizm może wytworzyć are aminokwasy nieistotne, termin nieco mylący, ponieważ organizm w rzeczywistości ich wymaga.

Każdy aminokwas ma zarówno duży, jednoliterowy skrót, jak i trzyliterowy skrót (np. tyrozyna oznacza zarówno „tyr”, jak i „Y”). Czasami aminokwasy są modyfikowane po tym, jak zostały już włączone do białka (przykładem jest hydroksylacja proliny).

Aminokwasy stały się popularne w suplementach diety wśród osób zainteresowanych ogólnym zdrowiem i tych, którzy mają nadzieję na zbudowanie masy mięśniowej poprzez połączenie treningu siłowego i odżywiania interwencje.

• Pierwszym zidentyfikowanym aminokwasem była asparagina, wyizolowana z soku szparagowego w 1806 roku.

Uniwersalna struktura wszystkich aminokwasów to centralny atom węgla, który ma karboksyl grupa, an grupa aminowa, a atom wodoru i Łańcuch boczny „R” to zależy od aminokwasu do związanego z nim aminokwasu.

grupa karboksylowa składa się z atomu węgla podwójnie związanego z atomem tlenu, a także związanego z grupą hydroksylową (-OH). Może być reprezentowany jako -CO(OH) i to właśnie nadaje tym związkom oznaczenie "kwas", ponieważ atom wodoru w składniku hydroksylowym jest łatwo oddany, pozostawiając -CO(O-) Grupa.

20 aminokwasów występujących w naturze nazywa się alfa-aminokwasy ponieważ grupa aminowa (-NH2) jest przyłączona do węgla alfa kwasu karboksylowego, który jest węglem obok grupy -CO(OH). Ten węgiel jest również „centralnym” węglem opisanym powyżej.

Aminokwasy różnią się masą od 75 gramów na mol (glicyna) do 204 gramów na mol (tryptofan) i są średnio mniejsze niż glukoza cukrowa (180 gramów na mol).

Gdyby każdy aminokwas był obserwowany z równą częstotliwością w przyrodzie, każdy odpowiadałby za około 5 procent aminokwasów w strukturach białkowych (100 procent podzielone przez 20 aminokwasów = 5 procent per aminokwas).

W rzeczywistości te częstotliwości występowania wahają się od nieco ponad 1,2 procent (tryptofan i cysteina) do nieco poniżej 10 procent (leucyna).

Łańcuchy boczne „R”, lub po prostu łańcuchy R, należą do różnych podkategorii, które zarówno opisują, jak i określają biochemiczne zachowanie aminokwasu jako całości. Jeden wspólny schemat kategoryzuje aminokwasy jako hydrofobowy, hydrofilowy (lub polarny), naładowany lub amfipatyczny.

Hydrofobowy pochodzi od greckiego słowa „bojący się wody”, a te osiem aminokwasów jest tak oznaczonych, ponieważ ich łańcuchy boczne są niepolarny, co oznacza, że ​​nie przenoszą ani ładunku elektrostatycznego netto, ani asymetrycznie rozłożonego ładunku. W wyniku tej właściwości hydrofobowy aminokwasy zazwyczaj znajdują się we wnętrzu białek, „bezpieczne” przed wodą.

Podobnie te kwasy hydrofilowy rówieśnicy mają tendencję do gromadzenia się na zewnętrznych powierzchniach białek. Naładowany i amfipatyczny tymczasem cząsteczki wykazują swoje własne uroki i osobliwości.

Poniżej znajduje się lista poszczególnych aminokwasów wraz z niektórymi ich cechami wyróżniającymi. Są one przedstawione w kolejności ich jednoliterowych skrótów dla ułatwienia odniesienia, ale jeśli zdecydujesz się spróbować zapamiętać nazw aminokwasów, powinieneś użyć dowolnego schematu grupowania lub innych sztuczek, które uczynią to zadanie tak łatwym, jak to tylko możliwe.

Te osiem aminokwasów jest ogólnie zgrupowanych razem i czasami nazywa się je „niepolarnymi” zamiast hydrofobowymi, chociaż zasadniczo oznaczają to samo. Uczestniczą we wnętrzu białek w interakcje van der Waalsa, które są jak kowalencyjne lub wiązania jonowe ale znacznie słabszy i bardziej ulotny.

• Alanina (ala lub A): Drugi najlżejszy, a także drugi pod względem obfitości aminokwas.
• Glicyna (gly lub G): W rzeczywistości nie ma pełnego łańcucha bocznego (łańcuch boczny glicyny to pojedynczy wodór) i dlatego jest umieszczony z innymi domyślnie związki niepolarne, ale często znajdują się w pobliżu powierzchni białek i mogą być w tym celu prawdopodobnie oznaczone jako „hydrofilowe”. powód.
• Fenyloalanina (phe lub F): Podobnie jak tyrozyna i tryptofan, jest to aminokwas aromatyczny, który nie ma nic wspólnego z jego zapachem (aminokwasy są bezwonne), a zamiast tego wskazuje na obecność grupy fenylowej (pierścień sześciowęglowy zawierający trzy podwójne wiązania).
• Izoleucyna (ile lub I): Na izomer leucyny z pojedynczą grupą metylową (-CH3) przyłączoną do innego węgla w łańcuchu R. (Izomery mają tę samą liczbę i typ atomów, ale różne układy przestrzenne.)
• Leucyna (leu lub L): Podobnie jak w przypadku jego izomeru, leucyna jest a aminokwas rozgałęziony (BCAA), nawiązanie do budowy łańcucha R. Ponieważ większość zwierząt nie potrafi syntetyzować BCAA, są to dwa niezbędne aminokwasy.
• Metionina (met lub M): Jeden z dwóch aminokwasów zawierających siarkę, drugi to cysteina. Czasami klasyfikowany jako amfipatyczny lub nawet polarny w zależności od otoczenia.
• Prolina (pro lub P): Grupa aminowa proliny występuje w pierścieniu pięcioatomowym zamiast w końcowej grupie -NH2.
• Walina (val lub V): Kolejny BCAA; równoważnik cząsteczki leucyny z wyciętym szkieletem grupy metylowej.

Tryptofan jest czasami zaliczany do tej grupy, ale w rzeczywistości jest amfipatyczny.

Te aminokwasy są często nazywane „polarnymi, ale nienaładowanymi”. Pieprzą zewnętrzne powierzchnie białek i nie cofają się w obecności wody.

• Cysteina (cys lub C): Zawiera atom siarki; stanowi zaledwie 1,2 procent aminokwasów w przyrodzie.
• Histydyna (jego lub H): Histydyna zawiera nie jedną, ale dwie grupy -NH2, co czyni ją bardzo wszechstronnym aminokwasem dzięki swojej zdolności do przyjmowania lub odciążania protonów (tj. atomów wodoru) w wielu miejscach. W niektórych źródłach histydyna jest wymieniana przede wszystkim jako amfipatyczna.
• Asparagina (asn lub N): Chemicznie jest to kwas asparaginowy z grupą aminową zastępującą kwasowy wodór grupy karboksylowej.
• Glutamina (gln lub Q): Identyczny jak kwas glutaminowy z grupą aminową zastępującą kwasowy wodór grupy karboksylowej.
• Seryna (ser lub S): Hydrofilowe właściwości seryny zawdzięczają zawartości grupy hydroksylowej.
• Treonina (thr lub T): Podobny w strukturze do cukru zwanego treozą i nazwany od niego.

Związki te zachowują się podobnie jak hydrofilowe (polarne) aminokwasy, ponieważ łatwo oddziałują z wodą, ale mają ładunek netto +1 lub -1. To sprawia, że ​​są to kwasy (donory protonów) lub zasady (akceptory protonów) pHlub kwasowość ludzkiego ciała.

• Kwas asparaginowy (asp lub D): Deprotonowany w fizjologicznym (ciała) pH, nadając cząsteczce ładunek ujemny. Nazywany również asparaginianem.
• Kwas glutaminowy (glu lub E): Deprotonowany w fizjologicznym pH. Zwany także glutaminianem.
• Lizyna (lys lub K): Zasada i protonowana w fizjologicznym pH.
• Arginina (arg lub R): Również zasada i protonowana w fizjologicznym pH.

„Amfipatyczny” oznacza z grubsza „uczucie obu” w języku greckim, a te aminokwasy mogą działać zarówno jako niepolarne (hydrofobowe), jak i polarne (hydrofilowe), prawie jak gracz softball, który nie jest supergwiazdą miotaczem ani pałkarzem, ale może sprawnie funkcjonować w obu rolach w sporcie, w którym umiejętności większości graczy są wysokie specjalistyczne.

Nie przenoszą ładunku netto, ale rozkład ładunku elektrycznego wzdłuż ich łańcuchów R aminokwasy jest wyraźnie asymetryczny.

• Tyrozyna (tyr lub T): Jego grupa hydroksylowa może zarówno oddawać, jak i przyjmować wiązanie wodorowe, więc tyrozyna czasami „działa” hydrofilowo.
• Tryptofan (spróbuj lub W): Największy aminokwas; prekursor neuroprzekaźnika serotonina (5-hydroksytryptamina).