Rodzaje włókien kolagenowych

Tkanka łączna stanowi wsparcie strukturalne żywych organizmów, zwłaszcza kręgowców. Tkanki spełniające tę definicję pełnią różne funkcje w całym ciele, a budulcem wielu z tych tkanek łącznych są włókna kolagenowe. Kolagen to białko – w rzeczywistości jest to najobfitsze białko występujące w przyrodzie. Nie powinno zatem dziwić, że do 2018 r. zidentyfikowano około 40 podtypów.

Nie wszystkie rodzaje kolagenu są formowane we włókna składające się z włókienek (które same składają się z grup trojaczków osobników cząsteczki kolagenu), ale trzy z pięciu głównych typów kolagenu – oznaczone I, II, III, IV i V – są często obserwowane w tym układ. Kolagen posiada korzystną cechę odporności na rozciąganie lub rozciąganie. Ze względu na samo rozpowszechnienie kolagenu w organizmie, zaburzenia wpływające na jego syntezę lub produkcję biologiczną są liczne i mogą być poważne.

Właściwa tkanka łączna, co przekłada się z grubsza na „wszystko, co nie kości, co większość ludzi może people rozpoznać jako tkankę łączną”, obejmuje luźną tkankę łączną, gęstą tkankę łączną i tkankę tłuszczową tkanka. Inne rodzaje tkanki łącznej obejmują krew i tkankę krwiotwórczą, tkankę limfatyczną, chrząstkę i kość.

Kolagen to forma luźnej tkanki łącznej. Ten rodzaj tkanki obejmuje włókna, substancję podstawową, błony podstawne oraz różne swobodnie istniejące (np. krążące we krwi) komórki tkanki łącznej. Oprócz włókien kolagenowych rodzaj włókien luźnej tkanki łącznej obejmuje włókna siateczkowe i włókna elastyczne. Kolagen nie znajduje się w substancji podstawowej, ale jest składnikiem pewnych błon podstawnych, które są interfejsem między samą tkanką łączną a jakąkolwiek tkanką, którą wspiera.

Jak już wspomniano, kolagen jest rodzajem białka, a białka składają się z aminokwasów. Krótkie długości aminokwasów nazywane są peptydami, podczas gdy polipeptydy są dłuższe, ale nie są pełnoprawnymi białkami funkcjonalnymi.

Jak wszystkie białka, kolagen wytwarzany jest na powierzchni rybosomów wewnątrz komórek. Używają one instrukcji z kwasu rybonukleinowego (RNA) do tworzenia długich polipeptydów zwanych prokolagenem. Substancja ta jest na różne sposoby modyfikowana w retikulum endoplazmatycznym komórek. Cząsteczki cukru, grupy hydroksylowe i wiązania siarczkowo-siarczkowe są dodawane do niektórych aminokwasów. Każda cząsteczka kolagenu przeznaczona na włókno kolagenowe jest zwinięta w potrójną helisę wraz z dwiema innymi cząsteczkami, co nadaje jej stabilność strukturalną. Zanim kolagen stanie się całkowicie dojrzały, jego końce są przycinane, aby utworzyć białko zwane tropokolagenem, co jest po prostu inną nazwą kolagenu.

Chociaż zidentyfikowano ponad trzy tuziny różnych rodzajów kolagenu, tylko niewielka ich część ma znaczenie fizjologiczne. Pierwszych pięć typów, wykorzystujących cyfry rzymskie I, II, III, IV i V, jest w przeważającej mierze najczęstsze w ciele. W rzeczywistości 90 procent całego kolagenu składa się z typu I.

Kolagen typu I (czasami nazywany kolagenem I; ten schemat oczywiście dotyczy wszystkich typów) tworzy włókna kolagenowe i znajduje się w skórze, ścięgnach, narządach wewnętrznych i organicznej (czyli niemineralnej) części kości. Typ II jest podstawowym składnikiem chrząstki. Typ III jest głównym składnikiem włókien siatkowatych, co jest nieco mylące, ponieważ nie są one uważane za „włókna kolagenowe”, jak włókna wykonane z typu I; typy I i III są często widywane razem w tkankach. Typ IV występuje w błonach podstawnych, podczas gdy typ V występuje we włosach i na powierzchni komórek.

Ponieważ kolagen typu I jest tak rozpowszechniony, łatwo go wyizolować z otaczających tkanek i był to pierwszy rodzaj kolagenu, który został formalnie opisany. Cząsteczka białka typu I składa się z trzech mniejszych składników molekularnych, z których dwa znane są jako łańcuchy α1(I), a jeden z nich nazywany jest łańcuchem α2(I). Są one ułożone w formie długiej potrójnej helisy. Te potrójne helisy są z kolei układane jedna obok drugiej, tworząc fibryle, które z kolei są wiązane w pełnowartościowe włókna kolagenowe. Hierarchia od najmniejszej do największej w kolagenie to zatem łańcuch α, cząsteczka kolagenu, fibryla i włókno.

Włókna te są w stanie znacznie się rozciągać bez pękania. To sprawia, że ​​są niezwykle cenne w ścięgnach, które łączą mięśnie z kośćmi i dlatego muszą być w stanie tolerować dużą siłę bez łamania się, jednocześnie oferując dużo elastyczność.

W chorobie zwanej wrodzoną łamliwością kości, albo kolagen typu I nie jest wytwarzany w wystarczających ilościach, albo wytwarzany kolagen jest wadliwy w swoim składzie. Skutkuje to osłabieniem kości i nieprawidłowościami w tkance łącznej, co prowadzi do różnego stopnia osłabienia fizycznego (w niektórych przypadkach może być śmiertelne).

Kolagen typu II również tworzy włókna, ale nie są one tak dobrze zorganizowane jak włókna kolagenu typu I. Znajdują się one głównie w chrząstce. Włókna w typie II, zamiast być równo równoległe, są często ułożone w mniej lub bardziej plątaninę. Wynika to z faktu, że chrząstka, będąc głównym domem kolagenu typu II, składa się głównie z macierzy składającej się z proteoglikanów. Składają się one z cząsteczek zwanych glikozaminoglikanami owiniętych wokół cylindrycznego rdzenia białkowego. Cały układ sprawia, że ​​chrząstka jest ściśliwa i „sprężysta”, co dobrze nadaje się do głównego zadania chrząstki, jakim jest amortyzacja naprężeń uderzeniowych w stawach, takich jak kolana i łokcie.

Uważa się, że zaburzenia tworzenia chrząstki wpływające na szkielet, znane jako chondrodysplazja, są spowodowane mutacją w genie w DNA, który koduje cząsteczkę kolagenu typu II.

Główną rolą kolagenu typu III jest tworzenie włókien siateczkowatych. Włókna te są bardzo wąskie i mają tylko około 0,5 do 2 milionowych części metra średnicy. Włókna kolagenowe wytworzone z kolagenu typu III są bardziej rozgałęzione niż równoległe.

Włókna siatkowate znajdują się w obfitości w tkankach szpikowych (szpik kostny) i limfoidalnych, gdzie służą jako rusztowanie dla wyspecjalizowanych komórek zaangażowanych w tworzenie nowych krwinek. Tworzą je fibroblasty lub komórki siatkowate, w zależności od ich lokalizacji. Można je odróżnić od kolagenu typu I na podstawie wyglądu po zabarwieniu określonymi barwnikami chemicznymi.

Jeden z około 10 podtypów choroby zwany zespołem Ehlersa-Danlosa, który może prowadzić do śmiertelnego pęknięcia naczyń krwionośnych, jest spowodowany mutacją w genie kodującym kolagen typu III.

Jak już wspomniano, kolagen typu IV jest głównym składnikiem błony podstawnej. Jest zorganizowana w rozległe sieci rozgałęzień. Ten rodzaj kolagenu nie ma tak zwanej periodyczności osiowej, co oznacza, że ​​na swojej długości nie ma charakterystycznego powtarzającego się wzoru i w ogóle nie tworzy włókien. Dlatego ten rodzaj kolagenu może być postrzegany jako najbardziej przypadkowy z głównych typów kolagenu. Kolagen typu IV składa się z większości najbardziej wewnętrznej z trzech warstw błony podstawnej, zwanej blaszką gęstą ("gruba warstwa"). Po obu stronach blaszki gęstej znajdują się blaszka przejrzysta i blaszka fibroreticularis. Ta ostatnia warstwa zawiera kolagen typu III w postaci włókien siateczkowatych oraz kolagen typu VI, rzadziej spotykany.