Jakie są dwa sposoby hamowania aktywności enzymów?

Enzymy to białka, które spełniają swoje funkcje tylko wtedy, gdy ich trójwymiarowe kształty są nienaruszone. Dlatego zrozumienie struktury enzymów pomoże wyjaśnić sposoby hamowania aktywności enzymów. Drastyczne zmiany temperatury, takie jak topnienie lub zamrażanie, mogą zmienić kształt i aktywność enzymów. Zmiany pH lub poziomu kwasowości otoczenia enzymu mogą również zmienić aktywność enzymu.

Enzymy to białka, co oznacza, że ​​mają specyficzną trójwymiarową strukturę, która określa ich aktywność katalityczną. Podstawową strukturą białka jest jego sekwencja aminokwasowa. Drugorzędowa struktura białek to wiązania wodorowe, które występują wzdłuż szkieletu sekwencji aminokwasowej. Trzeciorzędowa struktura białka, z której pochodzi aktywność enzymu, jest utrzymywana przez wewnątrzcząsteczkowe (w cząsteczce) oddziaływania łańcuchów bocznych aminokwasów. Na interakcje, które utrzymują trzeciorzędową strukturę enzymu, mają wpływ temperatura i pH.

Enzymy zbudowane są z łańcuchów aminokwasów, które zbudowane są z atomów. Atomy i molekuły naturalnie wibrują, ale zbyt duża ilość wibracji powoduje rozwój enzymów. Jednym z rodzajów zmian temperatury, które hamują aktywność enzymów, jest ogrzewanie. Podwyższenie temperatury powoduje szybsze wibracje cząsteczek. Ale kiedy temperatura wzrasta zbyt mocno, enzym się rozwija. To rozwinięcie, zwane denaturacją, powoduje, że enzym traci swój trójwymiarowy kształt, a tym samym aktywność. Większość enzymów zwierzęcych nie działa w temperaturze powyżej 40 stopni Celsjusza.

Drugim rodzajem zmiany temperatury, który wpływa na aktywność enzymu, jest chłodzenie lub zamrażanie. Tak jak podwyższenie temperatury powoduje szybsze wibracje cząsteczek, tak obniżenie temperatury spowalnia wibracje. Kiedy atomy w enzymach zbytnio spowalniają lub zamarzają, enzym nie może pełnić swojej funkcji. Enzymy nie są sztywnymi maszynami, mimo że mają fizyczną strukturę. Atomy w enzymach, podobnie jak inne białka, normalnie wibrują. Potrzebują tej elastyczności, aby wykonywać swoją funkcję, a zamrażanie w ogóle uniemożliwia im poruszanie się.

Oprócz zmian temperatury, zmiana kwasowości lub pH środowiska enzymu będzie hamować aktywność enzymu. Jednym z rodzajów interakcji, które utrzymują razem trzeciorzędową strukturę enzymu, są interakcje jonowe między łańcuchami bocznymi aminokwasów. Dodatnio naładowana grupa aminowa jest neutralizowana, gdy oddziałuje z ujemnie naładowaną grupą kwasową. Zmiana pH, czyli zmiana ilości protonów, może zmienić ładunki tych dwóch grup, sprawiając, że nie będą się do siebie przyciągać. Należy zauważyć, że każdy enzym działa w określonym zakresie pH, niektórzy lubią środowiska bardzo kwaśne, inni bardzo zasadowe lub zasadowe.