Różne rodzaje enzymów

Enzymy są kluczowymi cząsteczkami białek w żywych systemach, które po zsyntetyzowaniu zwykle nie są przekształcane w niektóre inne rodzaj cząsteczki, podobnie jak substancje przyjmowane jako paliwo w procesach trawiennych i oddechowych (np. cukry, tłuszcze, cząsteczki tlen). Dzieje się tak, ponieważ enzymy są katalizatory, co oznacza, że ​​mogą brać udział w reakcjach chemicznych bez zmiany siebie, trochę jak moderator debaty publicznej, który idealnie prowadzi uczestników i publiczność do konkluzji, dyktując warunki argumentacji, nie dodając żadnych unikalnych any Informacja.

Zidentyfikowano ponad 2000 enzymów, a każdy z nich bierze udział w jednej konkretnej reakcji chemicznej. Enzymy są zatem specyficzne dla substratu. Są oni pogrupowani w pół tuzina klas w zależności od rodzaju reakcji, w których biorą udział.

Enzymy pozwalają na zachodzenie w organizmie ogromnej liczby reakcji w warunkach homeostazalub ogólna równowaga biochemiczna. Na przykład, wiele enzymów działa najlepiej na poziomie pH (kwasowości) zbliżonym do pH normalnie utrzymywanego przez organizm, który mieści się w zakresie 7 (czyli ani zasadowym, ani kwaśnym). Inne enzymy działają najlepiej przy niskim pH (wysoka kwasowość) ze względu na wymagania ich środowiska; na przykład wnętrze żołądka, w którym działają niektóre enzymy trawienne, jest bardzo kwaśne.

Enzymy biorą udział w procesach od krzepnięcia krwi, poprzez syntezę DNA, po trawienie. Niektóre znajdują się tylko w komórkach i biorą udział w procesach obejmujących małe cząsteczki, takich jak glikoliza; inne są wydzielane bezpośrednio do jelit i działają na materię masową, taką jak połykany pokarm.

Ponieważ enzymy są białkami o dość dużej masie cząsteczkowej, każdy z nich ma odrębny trójwymiarowy kształt. To determinuje konkretne cząsteczki, na które działają. Oprócz tego, że są zależne od pH, kształt większości enzymów jest zależny od temperatury, co oznacza, że ​​działają najlepiej w dość wąskim zakresie temperatur.

Większość enzymów działa poprzez obniżenie energia aktywacji reakcji chemicznej. Czasami ich kształt sprawia, że ​​reagujący fizycznie zbliżają się do siebie, na przykład w stylu trenera drużyny sportowej lub menedżera grupy roboczej, który chce szybciej wykonać zadanie. Uważa się, że gdy enzymy wiążą się z reagentem, ich kształt zmienia się w sposób, który destabilizuje reagent i czyni go bardziej podatnym na wszelkie zmiany chemiczne związane z reakcją.

Reakcje, które mogą zachodzić bez wkładu energii, nazywane są reakcjami egzotermicznymi. W tych reakcjach produkty lub substancje chemiczne powstające podczas reakcji mają niższy poziom energii niż substancje chemiczne, które służą jako składniki reakcji. W ten sposób cząsteczki, takie jak woda, „szukają” swojego własnego (energetycznego) poziomu; atomy „wolą” być w układach o niższej całkowitej energii, tak jak woda spływa w dół do najniższego dostępnego punktu fizycznego. Łącząc to wszystko razem, jasne jest, że reakcje egzotermiczne zawsze przebiegają naturalnie.

Jednak fakt, że reakcja wystąpi nawet bez danych wejściowych, nie mówi nic o tempie, w jakim to nastąpi. Jeśli substancja przyjęta do organizmu w naturalny sposób zmieni się w dwie substancje pochodne, które mogą służyć jako bezpośrednie źródła energii komórkowej, to niewiele daje, jeśli reakcja naturalnie trwa kilka godzin lub dni, aby kompletny. Ponadto, nawet gdy całkowita energia produktów jest wyższa niż energia reagentów, ścieżka energii nie jest gładkim nachyleniem w dół na wykresie; zamiast tego produkty muszą osiągnąć wyższy poziom energii niż ten, z którym zaczęły, aby mogły „przejść przez garb” i reakcja mogła postępować. Ta początkowa inwestycja energii w reagenty, która opłaca się w postaci produktów, jest wspomniana wcześniej energia aktywacji, Ruda_za.

Organizm ludzki obejmuje sześć głównych grup lub klas enzymów.

Oksydoreduktazy zwiększyć szybkość reakcji utleniania i redukcji. W tych reakcjach, zwanych również reakcjami redoks, jeden z reagentów oddaje parę elektronów, które otrzymuje inny reagent. Mówi się, że donor pary elektronowej jest utleniony i działa jako środek redukujący, podczas gdy biorca pary elektronowej jest zredukowany, nazywany jest środkiem utleniającym. Prostszym sposobem ujmowania tego jest to, że w tego rodzaju reakcjach poruszają się atomy tlenu, atomy wodoru lub oba. Przykłady obejmują oksydazę cytochromową i dehydrogenazę mleczanową.

Transferazy prędkość wzdłuż transferu grup atomów, takich jak metyl (CH₃), acetyl (CH₃CO) lub amino (NH₂) grup, od jednej cząsteczki do drugiej. Przykładami transferaz są kinaza octanowa i deaminaza alaninowa.

Hydrolazy przyspieszają reakcje hydrolizy. Reakcje hydrolizy wykorzystują wodę (H₂O) do rozszczepienia wiązania w cząsteczce w celu utworzenia dwóch produktów potomnych, zwykle przez przyłączenie grupy -OH (grupa hydroksylowa) z wody do jednego z produktów i pojedynczego -H (atom wodoru) do drugiego. W międzyczasie z atomów przesuniętych przez składniki -H i -OH powstaje nowa cząsteczka. Enzymy trawienne lipaza i sacharaza to hydrolazy.

Lyases zwiększyć szybkość dodawania jednej grupy cząsteczkowej do wiązania podwójnego lub usuwania dwóch grup z pobliskich atomów w celu utworzenia wiązania podwójnego. Działają one jak hydrolazy, z tą różnicą, że usunięty składnik nie jest wypierany przez wodę lub porcje wody. Ta klasa enzymów obejmuje dekarboksylazę szczawianową i liazę izocytrynianową.

Izomerazy przyspieszyć reakcje izomeryzacji. Są to reakcje, w których wszystkie pierwotne atomy w reagentze zostają zachowane, ale zostają przegrupowane w celu utworzenia izomeru reagenta. (Izomery to cząsteczki o tym samym wzorze chemicznym, ale różnych układach.) Przykłady obejmują izomerazę glukozo-fosforanową i racemazę alaninową.

Ligazy (zwane również syntetazami) zwiększają szybkość łączenia dwóch cząsteczek. Zwykle osiągają to, wykorzystując energię pochodzącą z rozkładu adenozynotrójfosforanu (ATP). Przykłady ligaz obejmują syntetazę acetylo-CoA i ligazę DNA.

Oprócz zmian temperatury i pH, inne czynniki mogą powodować zmniejszenie lub wyłączenie aktywności enzymu. W procesie zwanym interakcją allosteryczną kształt enzymu ulega czasowej zmianie, gdy cząsteczka wiąże się z jego częścią z dala od miejsca, w którym łączy się z reagentem. Prowadzi to do utraty funkcji. Czasami jest to przydatne, gdy sam produkt służy jako inhibitor allosteryczny, ponieważ jest to zwykle jest to znak, że reakcja doszła do punktu, w którym dodatkowy produkt nie jest już wymagany.

W hamowaniu kompetycyjnym substancja zwana związkiem regulatorowym konkuruje z reagentem o miejsce wiązania. Jest to podobne do próby jednoczesnego włożenia kilku działających kluczy do tego samego zamka. Jeśli wystarczająca ilość tych związków regulatorowych połączy się z wystarczająco dużą ilością obecnego enzymu, spowalnia lub zamyka szlak reakcji. Może to być pomocne w farmakologii, ponieważ mikrobiolodzy mogą projektować związki, które konkurują z wiązaniem miejsca enzymów bakteryjnych, co znacznie utrudnia bakteriom wywoływanie chorób lub przetrwanie w ludzkim ciele, Kropka.

W hamowaniu niekonkurencyjnym cząsteczka hamująca wiąże się z enzymem w miejscu innym niż miejsce aktywne, podobnie jak w przypadku interakcji allosterycznej. Nieodwracalne hamowanie występuje, gdy inhibitor trwale wiąże się z enzymem lub znacznie go degraduje, tak że jego funkcja nie może powrócić. Zarówno gaz nerwowy, jak i penicylina wykorzystują ten rodzaj hamowania, aczkolwiek mając na uwadze zupełnie inne intencje.