Na jakie dwa sposoby enzymy stają się mniej skuteczne?

Enzymy to maszyny białkowe, które muszą przybierać trójwymiarowe kształty, aby prawidłowo funkcjonować. Enzymy stają się nieaktywne, gdy tracą swoją strukturę 3D. Jednym ze sposobów, w jaki się to dzieje, jest zbyt wysoka temperatura i denaturacja enzymu lub rozwój. Innym sposobem, w jaki enzymy stają się nieaktywne, jest blokowanie ich aktywności przez inhibitor chemiczny. Istnieją różne rodzaje inhibitorów. Inhibitory konkurencyjne wiążą się i blokują miejsce aktywne enzymów. Inhibitory niekonkurencyjne wiążą się z miejscem innym niż miejsce aktywne, ale powodują, że miejsce aktywne nie działa.

Atomy w enzymach normalnie wibrują, ale nie na tyle, aby cząsteczka się rozwijała. Zwiększenie temperatury enzymu zwiększa ilość wibracji. Zbyt mocne podrygiwanie i enzym zaczyna tracić swój właściwy kształt. Enzymy mają optymalny zakres temperatur, w którym są najbardziej aktywne. Aktywność enzymu wzrasta, gdy temperatura osiąga ten optymalny zakres, ale gwałtownie spada po przekroczeniu tego zakresu. Większość enzymów zwierzęcych traci aktywność powyżej 40 stopni Celsjusza. Istnieją bakterie zwane ekstremofilami, które mogą przetrwać w gorących źródłach. Ich enzymy wytrzymują temperatury, które gotują wodę.

Enzymy mają region zwany miejscem aktywnym, który jest odpowiedzialny za przeprowadzenie reakcji chemicznej będącej głównym celem enzymu. Podobnie jak reszta enzymu, miejsce aktywne musi mieć odpowiedni trójwymiarowy kształt, aby mógł działać. Miejsce aktywne jest jak usta enzymu. Grupy boczne niektórych aminokwasów przyczepiają się do przestrzeni miejsca aktywnego, podobnie jak zęby w jamie ustnej. Te grupy boczne są odpowiedzialne za wywołanie reakcji chemicznej. Tak jak zęby muszą być wyrównane w celu żucia pokarmu, grupy boczne nie mogą zakończyć reakcji, jeśli miejsce aktywne nie ma swojego kształtu trójwymiarowego.

Innym sposobem, w jaki enzymy stają się mniej skuteczne, jest blokowanie ich aktywności przez inhibitor chemiczny. Inhibitory konkurencyjne to cząsteczki, które wiążą się z miejscem aktywnym enzymu. Aktywny to miejsce, w którym wiąże się substrat, cząsteczka, którą enzym ma modyfikować, tak że konkurencyjny inhibitor konkuruje z substratem o miejsce aktywne. Wiele konkurencyjnych inhibitorów jest znanych jako inhibitory odwracalne, ponieważ chociaż wiążą się z miejscem aktywnym, mogą odpaść. To ponownie włącza enzym.

Inny rodzaj inhibitora enzymu nazywa się inhibitorami niekonkurencyjnymi. Tego typu chemikalia nie wiążą się z miejscem aktywnym, ale z innym miejscem na enzymie. Jednak wiązanie inhibitora w innym miejscu powoduje zmianę kształtu białka, które albo zamyka, albo blokuje miejsce aktywne. Inhibitory niekonkurencyjne są również nazywane inhibitorami allosterycznymi, ponieważ miejsca allosteryczne są miejscami regulatorowymi, które nie są miejscami aktywnymi. Niektóre enzymy to wiele enzymów, które łączą się w tak zwany kompleks enzymatyczny. Inhibitor allosteryczny może wyłączyć wszystkie enzymy w kompleksie, wiążąc się z jednym miejscem allosterycznym.