Enzymen: wat is het? & Hoe werkt het?

Te allen tijde, zonder enige bewuste gedachte van jou, ondergaan de biljoenen cellen in je lichaam een ​​enorm aantal chemische reacties die je in leven en in balans houden. Hoewel deze reacties vanzelf kunnen optreden als er voldoende tijd is, zou deze snelheid lang niet snel genoeg zijn voor de behoeften van het menselijk lichaam.

Als gevolg hiervan worden bijna alle biochemische reacties bijgestaan ​​door gespecialiseerde eiwitten genaamd enzymen, die biologisch zijn katalysatoren die reacties meer dan een miljoen keer sneller kan maken.

De afstemming van enzymen is erg hoog; de meeste van de honderden bekende enzymen kunnen slechts één reactie katalyseren, en de meeste reacties kunnen slechts door één specifiek enzym worden gekatalyseerd.

Hoewel de Nucleïnezuur molecuul RNA (ribonucleïnezuur) kan soms werken als een niet-enzymkatalysator, echte enzymen zijn dat wel eiwitten, wat betekent dat ze bestaan ​​uit lange ketens van aminozuren die in een bepaalde vorm zijn gevouwen. Er zijn 20 aminozuren in de natuur, die je lichaam allemaal in een bepaalde hoeveelheid nodig heeft.

Je lichaam kan ongeveer de helft hiervan maken, terwijl de andere via de voeding moeten worden ingenomen. Degene die je moet eten heten Essentiële aminozuren.

Aminozuren hebben allemaal een centraal koolstofatoom dat is verbonden met een carbonzuur (-COOH) groep, een amino (-NH₂) groep, en een zijketen, gewoonlijk aangeduid met "-R" in chemische diagrammen.

De zijketen bepaalt het unieke gedrag van het aminozuur. De volgorde van aminozuren in een eiwit wordt zijn. genoemd primaire structuur. Een reeks aminozuren heet a polypeptide; meestal wanneer een molecuul als zodanig wordt aangeduid, is het geen compleet, functioneel eiwit, maar een stuk van één.

Aminozuurstrengen kunnen zichzelf rangschikken in spiraalvormige of bladachtige formaties; dit wordt een eiwit genoemd secundaire structuur. Hoe het molecuul zichzelf uiteindelijk in drie dimensies rangschikt, grotendeels als gevolg van elektrische interacties tussen aminozuren in verschillende delen van het molecuul, wordt de tertiaire structuur.

Zoals met zoveel dingen in de natuurlijke wereld, past vorm bij functie; dat wil zeggen, de vorm van een enzym bepaalt zijn precieze gedrag, inclusief hoe sterk het een bepaald "zoekt". substraat (dat wil zeggen, het molecuul waarop een enzym inwerkt).

Hoe voeren enzymen katalytische activiteit uit? Deze vraag kan worden opgesplitst in twee gerelateerde vragen.

Eén: hoe, in termen van de basisbeweging van atomen, versnellen enzymen reacties? En twee: welke speciale kenmerken van de structuur van enzymen zorgen ervoor dat dit kan gebeuren?

De manier waarop een enzym een ​​reactiesnelheid versnelt, is door het pad tussen het begin en het einde van de reactie glad te strijken. Bij dit soort reacties is de producten (de moleculen die overblijven nadat de reactie is afgelopen) hebben een lagere totale energie dan de reactanten (de moleculen die tijdens de reactie in producten worden veranderd).

Om de reactie op gang te krijgen, moeten de producten echter een energiebult overwinnen, de zogenaamde activeringsenergie (E_een).

Stel je voor dat je op een fiets een halve mijl van je huis zit, een punt dat 100 verticale voet boven je oprit is. Als de weg eerst 50 voet klimt voordat hij snel 50 voet daalt om bij de oprit te komen, moet je natuurlijk een tijdje trappen voordat je kunt uitrollen. Maar als het stuk weg eenvoudigweg bestaat uit een gelijkmatige, zachte afdaling van een halve mijl, kun je de hele weg uitrollen.

Een enzym transformeert in feite het eerste scenario in het tweede; het hoogteverschil is nog steeds 100 voet, maar de algemene lay-out is niet hetzelfde.

Op het niveau van moleculaire samenwerking wordt het enzym-substraatcomplex vaak beschreven in termen van a "slot en sleutel"-relatie: het deel van het enzymmolecuul dat zich aan het substraat bindt, de actieve site, is zo gevormd dat het bijna perfect in het substraatmolecuul past.

Net zoals een sleutel in een slot schuiven en draaien zorgt voor veranderingen in het slot (zoals de beweging van een nachtschoot), bereikt een katalysator enzymatische activiteit door ervoor te zorgen dat het substraatmolecuul verandert vorm.

Deze veranderingen kunnen leiden tot een verzwakking van chemische bindingen in het substraat door mechanische vervorming, het molecuul net genoeg van een "duw" of een "draai" geven om in de richting van de vorm van het uiteindelijke product te bewegen.

Vaak bestaat het toekomstige product in een overgangstoestand: in de tussentijd, die enigszins lijkt op de reactant en enigszins op het product.

Een verwant model is de geïnduceerde fit concept. In dit scenario passen het enzym en het substraat in eerste instantie niet perfect bij het slot en de sleutel, maar juist het feit dat ze in contact komen veroorzaakt veranderingen in de vorm van het substraat dat het fysieke enzym-substraat optimaliseert interactie.

De verandering aan het substraat zorgt ervoor dat het meer lijkt op een molecuul in een overgangstoestand, dat vervolgens wordt veranderd in het eindproduct naarmate de reactie vordert.

Hoewel ze krachtig zijn, zijn enzymen, zoals alle biologische moleculen, niet onoverwinnelijk. Veel van dezelfde omstandigheden die andere moleculen beschadigen of vernietigen, evenals hele cellen en weefsels, kunnen de enzymactiviteit vertragen of helemaal stoppen met werken.

Zoals u waarschijnlijk weet, is uw lichaamstemperatuur moet binnen een smal bereik blijven (meestal ongeveer 97,5 tot 98,8 graden Fahrenheit) om gezond te blijven. Een reden hiervoor is dat enzymen niet meer goed werken als de lichaamstemperatuur boven dit niveau stijgt - wat u als koorts waarneemt.

Ook kunnen zeer zure omstandigheden de chemische bindingen van het enzym verstoren. Dergelijke temperatuur- en pH-gerelateerde schade wordt genoemd denatureren van het enzym.

Bovendien, zoals je zou verwachten, heeft een toename van de hoeveelheid enzym de neiging om een ​​reactie nog meer te versnellen, terwijl een afname van de enzymconcentratie deze vertraagt.

Evenzo versnelt het toevoegen van meer substraat terwijl de hoeveelheid enzym hetzelfde blijft, een reactie totdat het enzym "maximaal" is en niet al het aanwezige substraat kan behandelen.

Stel dat je op een fietstocht door het hele land gaat om geld in te zamelen en onderweg wordt ondersteund door vrienden die je drankjes en verse kleding geven vanuit een busje.

Je vrienden hebben tijdens de reis zelf ondersteuning nodig, zoals benzine voor het voertuig en eten voor de bemanning.

Als uw reis kan worden gezien als een "reactie" en de bemanning van het busje het "enzym" is dat uw reis "katalyseert", dan kunnen voedselwinkels op de route worden gezien als co-enzymen – in biochemie, stoffen die geen enzymen zijn, maar nodig zijn om enzymen hun werk optimaal te laten doen.

Net als substraten binden co-enzymen aan de actieve plaats van enzymen, waar het substraat bindt, maar ze worden zelf niet als substraten beschouwd.

Co-enzymen fungeren vaak als elektronendragers of tijdelijke dockinglocaties voor atomen of functionele groepen die worden overgedragen tussen moleculen in de algehele reactie. Cofactoren zijn anorganische moleculen zoals zink die enzymen in levende organismen helpen, maar in tegenstelling tot co-enzymen binden ze zich niet aan de actieve plaats van een enzym.

Voorbeelden van veelvoorkomende co-enzymen omvatten:

• co-enzym A, of CoA, dat bindt aan acetaat om acetyl CoA te vormen, belangrijk bij cellulaire ademhaling, dat energie voor cellen genereert uit de suikerglucose;
• nicotinamide-adenine-dinucelotide (NAD) en flavine adenine diucelotide (FAD), dit zijn hoogenergetische elektronendragers die ook bijdragen aan cellulaire ademhaling;
• pyridoxaalfosfaat, of vitamine B6, die aminogroepen tussen moleculen verplaatst.