Fermenti: Kas tas ir? & Kā tas darbojas?

Jebkurā laikā, bez jūsu apzinātas domas, jūsu ķermeņa triljoniem šūnu notiek ārkārtīgi daudz ķīmisku reakciju, kas uztur jūs dzīvu un līdzsvarotu. Lai gan šīs reakcijas var notikt pašas, ņemot vērā pietiekami daudz laika, šis ātrums nebūtu gandrīz pietiekami ātrs cilvēka ķermeņa vajadzībām.

Tā rezultātā gandrīz visas bioķīmiskās reakcijas palīdz specializēti proteīni, ko sauc fermenti, kas ir bioloģiski katalizatori tas var izraisīt reakcijas vairāk nekā miljons reižu ātrāk.

Fermentu pielāgošana ir ļoti augsta; lielākā daļa no simtiem zināmo enzīmu var katalizēt tikai vienu reakciju, un lielāko daļu reakciju var katalizēt tikai viens specifisks ferments.

Lai gan nukleīnskābe molekula RNS (ribonukleīnskābe) dažreiz var darboties kā katalizators, kas nav enzīms, patiesie fermenti ir olbaltumvielas, kas nozīmē, ka tie sastāv no garām ķēdēm aminoskābes kas ir salocīti noteiktā formā. Dabā ir 20 aminoskābes, no kurām visas jūsu ķermenis prasa zināmu daudzumu.

Jūsu ķermenis var izgatavot apmēram pusi no tiem, bet pārējie ir jāieņem uzturā. Tiek saukti tie, kas jums jāēd

Visām aminoskābēm ir centrālais oglekļa atoms, kas savienots ar karbonskābes (-COOH) grupu, amino (-NH₂) grupa un sānu ķēde, ko ķīmiskās diagrammās parasti apzīmē ar "-R".

Sānu ķēde nosaka aminoskābes unikālo uzvedību. Aminoskābju secību olbaltumvielā sauc par tās primārā struktūra. Aminoskābju virkni sauc par a polipeptīds; parasti, ja molekulu sauc par tādu, tas nav pilnīgs, funkcionāls proteīns, bet gan tā gabals.

Aminoskābju virknes var sakārtoties vai nu spirālveida, vai lokšņu formā; to sauc par olbaltumvielām sekundārā struktūra. Kā molekula galu galā sakārtojas trīs dimensijās, galvenokārt elektriskās mijiedarbības rezultātā starp aminoskābēm dažādās molekulas daļās, sauc par terciārā struktūra.

Tāpat kā ar tik daudzām lietām dabiskajā pasaulē, forma darbojas; tas ir, fermenta forma nosaka tā precīzo uzvedību, ieskaitot to, cik spēcīgi tas "meklē" konkrēto substrāts (tas ir, molekula, uz kuras iedarbojas ferments).

Kā fermenti veic katalītisko aktivitāti? Šo jautājumu var sadalīt divās saistītās aptaujās.

Viens: kā fermenti paātrina reakcijas attiecībā uz atomu pamata pārvietošanos? Un divi: kādas īpašas iezīmes par fermentu struktūru ļauj tam notikt?

Ferments paātrina reakcijas ātrumu, izlīdzinot ceļu starp reakcijas sākumu un beigām. Šāda veida reakcijās produktiem (molekulām, kas palikušas pēc reakcijas beigām) kopējā enerģija ir mazāka nekā reaģenti (molekulas, kas reakcijas laikā tiek pārveidotas par produktiem).

Lai reakcija ritētu, produktiem tomēr jāpārvar enerģijas "kupris", ko sauc par aktivācijas enerģija (E_a).

Iedomājieties, ka braucat ar velosipēdu pusjūdzi no savas mājas - vietas, kas atrodas 100 vertikālas pēdas virs jūsu braucamās daļas. Ja ceļš vispirms uzkāpj 50 pēdas, pirms ātri nomet 150 pēdas, lai nokļūtu pie piebraucamā ceļa, jums, protams, kādu laiku ir jāmin pedāļi, pirms varat sākt kursēt. Bet, ja ceļa posms vienkārši sastāv no vienotas maigas pusjūdzes garas pazemināšanas, jūs varat piekrastīt visu ceļu.

Ferments faktiski pārveido pirmo scenāriju otrajā; augstuma starpība joprojām ir 100 pēdas, bet kopējais izkārtojums nav vienāds.

Molekulārās sadarbības līmenī fermentu-substrātu kompleksu bieži raksturo ar a "atslēga un atslēga": fermenta molekulas daļa, kas saistās ar substrātu, saukta par aktīvā vietne, ir veidota tā, ka gandrīz ideāli iekļaujas substrāta molekulā.

Tāpat kā atslēgas bīdīšana slēdzenē un tās pagriešana izraisa slēdzenes izmaiņas (piemēram, katalizators sasniedz fermentatīvo aktivitāti, izraisot substrāta molekulas maiņu forma.

Šīs izmaiņas var izraisīt ķīmisko saišu pavājināšanos substrātā, to mehāniski deformējot, dodot molekulai tikai pietiekami daudz “grūdiena” vai “pagrieziena”, lai virzītos uz galīgā produkta formu.

Bieži topošais produkts pastāv a pārejas stāvoklis pa to laiku, kas izskatās nedaudz kā reaģents un nedaudz kā produkts.

Saistīts modelis ir izraisīta fit koncepcija. Šajā scenārijā enzīms un substrāts sākotnēji nenodrošina perfektu slēdzenes un atslēgas atbilstību, bet pats to faktors nonākot saskarē, rodas izmaiņas substrāta formā, kas optimizē fizisko fermentu-substrātu mijiedarbība.

Substrāta maiņa padara to līdzīgāku pārejas stāvokļa molekulai, kas pēc tam reakcijai virzoties uz priekšu, tiek pārveidota par gala produktu.

Lai gan tie ir spēcīgi, fermenti, tāpat kā visas bioloģiskās molekulas, nav neuzvarami. Daudzi no tiem pašiem apstākļiem, kas bojā vai iznīcina citas molekulas, kā arī veselas šūnas un audus, var palēnināt enzīmu darbību vai apturēt to pilnīgu darbību.

Kā jūs droši vien zināt, jūsu ķermeņa temperatūra jāpaliek šaurā diapazonā (parasti apmēram 97,5 līdz 98,8 grādi pēc Fārenheita), lai jūs varētu saglabāt veselību. Viens no iemesliem ir tas, ka fermenti pārstāj darboties pareizi, ja ķermeņa temperatūra paaugstinās virs šī līmeņa - ko jūs uztverat kā drudzi.

Arī ļoti skābi apstākļi var izjaukt fermenta ķīmiskās saites. Tiek saukti šādi ar temperatūru un pH saistīti bojājumi denaturēšana fermenta.

Turklāt, kā jūs varētu sagaidīt, fermenta daudzuma palielināšanās mēdz vēl vairāk paātrināt reakciju, savukārt fermenta koncentrācijas samazināšanās to palēnina.

Līdzīgi, pievienojot vairāk substrāta, vienlaikus saglabājot to pašu fermenta daudzumu, reakcija tiek paātrināta, līdz enzīms ir "maksimāli palielināts" un nespēj nodrošināt visu esošo substrātu.

Pieņemsim, ka dodaties krosa naudas vākšanas velosipēdu braucienā, un draugi jūs atbalsta, dodot jums dzērienus un svaigus apģērbus no furgona.

Jūsu draugiem brauciena laikā būs nepieciešams viņu pašu atbalsts, piemēram, degviela transportlīdzeklim un pārtika apkalpei.

Ja jūsu ceļojumu var uzskatīt par "reakciju" un mikroautobusa apkalpe ir "ferments", kas "katalizē" jūsu ceļojumu, tad pārtikas veikalus maršrutā var uzskatīt par koenzīmi - iekšā bioķīmija, vielas, kas nav fermenti, bet ir nepieciešamas, lai fermenti vislabāk varētu veikt savu darbu.

Tāpat kā substrāti, arī koenzīmi saistās ar enzīmu aktīvo vietu, kur substrāts saistās, bet tie paši netiek uzskatīti par substrātiem.

Koenzīmi bieži darbojas kā elektronu nesēji vai īslaicīgas atomu vai funkcionālo grupu piestiprināšanas vietas, kas tiek pārnestas starp molekulām kopējā reakcijā. Kofaktori ir neorganiskas molekulas, piemēram, cinks, kas palīdz fermentiem dzīvos organismos, bet atšķirībā no koenzīmiem tie nesaistās ar fermenta aktīvo vietu.

Piemēri parastajiem koenzīmi ietver:

• koenzīms Avai CoA, kas saistās ar acetātu, veidojot acetil CoA, kas ir svarīgs šūnu elpošanā un kas šūnām rada enerģiju no cukura glikozes;
• nikotīnamīda adenīna dinukelotīds (NAD) un flavīna adenīna dinukelotīds (FAD), kas ir augstas enerģijas elektronu nesēji, kas arī veicina šūnu elpošanu;
• piridoksāla fosfāts vai B6 vitamīns, kas pārvieto aminogrupas starp molekulām.