Fermentai: kas tai? & Kaip tai veikia?

Visada, be sąmoningos jūsų minties, jūsų kūno trilijonai ląstelių patiria didžiulį kiekį cheminių reakcijų, kurios palaiko jus gyvą ir pusiausvyrą. Nors šios reakcijos gali pasireikšti pačios, gavus pakankamai laiko, ši norma nėra beveik pakankamai greita, kad atitiktų žmogaus kūno poreikius.

Todėl beveik visoms biocheminėms reakcijoms padeda specializuoti baltymai, vadinami fermentai, kurie yra biologiniai katalizatoriai tai gali sukelti reakcijas daugiau nei milijoną kartų greičiau.

Fermentų pritaikymas yra labai didelis; dauguma šimtų žinomų fermentų gali katalizuoti tik vieną reakciją, o daugumą reakcijų gali katalizuoti tik vienas specifinis fermentas.

nors nukleino rūgštis molekulė RNR (ribonukleino rūgštis) kartais gali veikti kaip nefermentinis katalizatorius, tikri fermentai yra baltymai, tai reiškia, kad jie susideda iš ilgų grandinių amino rūgštys kurie sulankstyti į tam tikrą formą. Gamtoje yra 20 amino rūgščių, kurių visų jūsų organizmas reikalauja tam tikro kiekio.

Jūsų kūnas gali pagaminti maždaug pusę šių, o kitus reikia valgyti dietos metu. Vadinamos tos, kurias turite valgyti nepakeičiamos amino rūgštys.

Aminorūgštys turi centrinį anglies atomą, sujungtą su karboksirūgšties (-COOH) grupe, amino (-NH₂) grupė ir šoninė grandinė, cheminėse diagramose paprastai žymima „-R“.

Šoninė grandinė lemia unikalų aminorūgšties elgesį. Amino rūgščių tvarka baltyme vadinama jos pirminė struktūra. Amino rūgščių virtinė vadinama a polipeptidas; paprastai kai molekulė vadinama tokia, tai yra ne pilnavertis, funkcinis baltymas, o jo dalis.

Amino rūgšties stygos gali išsidėstyti į spiralę arba į lakštus. tai vadinama baltymu antrinė struktūra. Tai, kaip molekulė galiausiai išsidėsto trimis dimensijomis, daugiausia dėl elektrinių sąveikų tarp aminorūgščių skirtingose ​​molekulės dalyse, vadinama tretinė struktūra.

Kaip ir tiek daug dalykų natūraliame pasaulyje, forma tinka; tai yra, fermento forma lemia tikslų jo elgesį, įskaitant tai, kaip stipriai jis „ieško“ konkretaus substratas (tai yra molekulė, kurioje veikia fermentas).

Kaip fermentai vykdo katalizinį aktyvumą? Šį klausimą galima suskirstyti į du susijusius klausimus.

Viena: kaip fermentai pagreitina reakcijas, kalbant apie pagrindinį atomų judėjimą? Ir du: kokios specialios fermentų struktūros ypatybės leidžia tai padaryti?

Fermentas pagreitina reakcijos greitį išlygindamas kelią tarp reakcijos pradžios ir pabaigos. Tokio pobūdžio reakcijose Produktai (pasibaigus reakcijai likusių molekulių) bendra energija yra mažesnė nei reagentai (molekulės, kurios reakcijos metu keičiasi į produktus).

Tačiau norėdami sulaukti reakcijos, produktai turi įveikti energijos „kuprą“, vadinamą aktyvavimo energija (E_a).

Įsivaizduokite, kad važiuojate dviračiu už pusės mylios nuo savo namo - taško, kuris yra 100 vertikalių pėdų virš jūsų važiuojamosios kelio dalies. Jei kelias pirmiausia užkopia 50 pėdų, kol greitai numeta 150 pėdų, kad patektumėte į važiuojamąją kelio dalį, prieš pradėdami važiuoti, akivaizdžiai turite kurį laiką važiuoti pedalais. Bet jei kelio ruožas paprasčiausiai susideda iš vienodo švelnaus pusės mylios ilgio žemesnio lygio, galite pakeliui visą kelią.

Fermentas iš tikrųjų pirmąjį scenarijų paverčia antruoju; aukščio skirtumas vis dar yra 100 pėdų, tačiau bendras išdėstymas nėra tas pats.

Molekulinio bendradarbiavimo lygmenyje fermento-substrato kompleksas dažnai apibūdinamas a "užrakto ir rakto" ryšys: fermento molekulės dalis, jungiasi prie substrato, vadinama aktyvi svetainė, yra suformuota taip, kad beveik idealiai telpa į substrato molekulę.

Lygiai taip, kaip įstumiant raktą į spyną ir jį pasukus, pasikeičia spyna (pavyzdžiui, aklavietė), katalizatorius pasiekia fermentinį aktyvumą, sukeldamas substrato molekulės pokyčius figūra.

Dėl šių pokyčių mechaniniai iškraipymai gali susilpninti chemines jungtis substrate, suteikiant molekulei tik tiek „stūmimo“ ar „sukimo“, kad ji judėtų link galutinio produkto formos.

Dažnai būsimas produktas egzistuoja a pereinamoji būsena tuo tarpu, kuris šiek tiek panašus į reagentą ir šiek tiek į produktą.

Susijęs modelis yra sukeltas tinkamumas samprata. Pagal šį scenarijų fermentas ir substratas iš pradžių nėra tinkami užrakto ir rakto pritaikymui, tačiau pats jų faktas susilietimas sukelia substrato formos pokyčius, kurie optimizuoja fizinį fermentą-substratą sąveika.

Substrato pasikeitimas daro jį panašesnį į pereinamosios būsenos molekulę, kuri, reakcijai judant į priekį, pakeičiama į galutinį produktą.

Nors fermentai yra galingi, fermentai, kaip ir visos biologinės molekulės, nėra nenugalimi. Daugelis tų pačių sąlygų, kurios pažeidžia ar sunaikina kitas molekules, taip pat visas ląsteles ir audinius, gali sulėtinti fermentų aktyvumą arba visiškai sustabdyti jų veikimą.

Kaip jūs tikriausiai žinote, jūsų kūno temperatūra turi likti siaurame diapazone (paprastai apie 97,5–98,8 laipsnių pagal Celsijų), kad galėtumėte išlikti sveiki. Viena to priežasčių yra ta, kad fermentai nustoja tinkamai veikti, jei kūno temperatūra pakyla virš šio lygio - tai, ką jūs suprantate kaip karščiavimą.

Taip pat labai rūgštinės sąlygos gali sutrikdyti cheminius fermento ryšius. Vadinama tokia su temperatūra ir pH susijusi žala denatūruojantis fermento.

Be to, kaip ir galima tikėtis, padidėjęs fermento kiekis gali dar labiau pagreitinti reakciją, o sumažėjus fermento koncentracijai, tai sulėtėja.

Panašiai pridėjus daugiau substrato, išlaikant tą patį fermento kiekį, reakcija paspartėja tol, kol fermentas bus „išnaudotas“ ir negalės patenkinti viso esančio substrato.

Tarkime, kad einate į lėšų rinkimo dviračiais kelionę į šalį ir jus pakeliui palaiko draugai, dovanojantys jums gėrimų ir šviežių drabužių iš furgono.

Jūsų draugams kelionės metu reikės pačių palaikymo, pvz., Dujų transporto priemonei ir maisto įgulai.

Jei jūsų kelionė gali būti laikoma „reakcija“, o mikroautobusų įgula yra „fermentas“, kuris „katalizuoja“ jūsų kelionę, tai maisto parduotuvės maršrute gali būti laikomos kofermentai - į biochemija, medžiagos, kurios nėra fermentai, bet reikalingos fermentams geriausiai atlikti savo darbą.

Kaip ir substratai, kofermentai jungiasi prie aktyvios fermentų vietos, kur substratas jungiasi, tačiau jie patys nelaikomi substratais.

Kofermentai dažnai veikia kaip elektronų nešėjai arba laikinos atomų ar funkcinių grupių prijungimo vietos, kurios perduodamos tarp molekulių visos reakcijos metu. Kofaktoriai yra neorganinės molekulės, tokios kaip cinkas, kurios padeda gyvų organizmų fermentams, tačiau, skirtingai nei kofermentai, jos nesijungia su aktyvia fermento vieta.

Paplitusių pavyzdžių kofermentai apima:

• kofermentas Aarba CoA, kuris jungiasi su acetatu ir sudaro acetilo CoA, svarbų ląstelių kvėpavimo procese, kuris generuoja energiją ląstelėms iš gliukozės cukraus;
• nikotinamido adenino dinucelotidas (NAD) ir flavino adenino dinucelotidas (FAD), kurie yra didelės energijos elektronų nešėjai, kurie taip pat prisideda prie ląstelių kvėpavimo;
• piridokso fosfatas arba vitaminas B6, kuris judina aminogrupes tarp molekulių.