katalazės fermentas yra vienas iš efektyviausių žinomų fermentų, nes kiekvienas fermentas gali atlikti beveik 800 000 katalizinių įvykių per sekundę. Pagrindinė katalazės funkcija yra ląstelių apsauga nuo vandenilio peroksido (H2O2) molekules paverčiant jas deguonimi (O2) ir vandens (H2O). H2O2 gali pakenkti DNR.
Katalazę sudaro keturios atskiros dalys arba monomerai, kurie suvyniojami į hantelio formos fermentą. Kiekvienas monomeras turi katalizinį centrą, kuriame yra hemo molekulė, jungianti deguonį. Kiekvienas monomeras taip pat suriša NADPH molekulę, kuri apsaugo patį fermentą nuo žalingo H poveikio2O2.
Katalazė geriausiai veikia esant pH 7, ir jos gausu peroksisomose, kurios yra maišeliai ląstelės viduje, skaidančioje toksiškas molekules.
Katalazės struktūra: visi keturi vienas ir vienas visiems
Katalazė yra keturių dalių fermentas arba tetrameras. Keturi monomerai apgaubia vienas kitą, kad susidarytų hantelio formos fermentas. Kiekvienas monomeras turi keturias sritis arba dalis, panašias į kūno dalis, kurios daro skirtingus dalykus.
Antrasis domenas yra tas, kuriame yra hemo grupė. Trečiasis domenas yra žinomas kaip apvyniojimo domenas, kuriame keturi monomerai apsivynioja vienas kitą, kad susidarytų tetrameras.
Daug druskos tiltų, arba joninės sąveikos tarp teigiamai ir neigiamai įkrautų aminorūgščių šoninių grandinių laikykite kartu keturis monomerus. Monomerai audžia vienas kitą, todėl tetramero fermentas yra labai stabilus.
Jis neša įrankius
Kiekviename katalazės tetramero monomeryje yra viena hemo grupė. Hemo grupės yra disko formos molekulės, kurių centre yra geležies atomas, kuris suriša deguonį. Hema yra palaidota kiekvieno monomero katalizinio srities viduryje. Kiekvienas katalazės monomeras taip pat suriša NADPH molekulę, tačiau jos paviršiuje.
NADPH yra skirtas apsaugoti fermentą nuo H2O2 (vandenilio peroksidas) kad jis turi katalizuoti. An H2O2 molekulė gali tapti superoksido molekule, kuri yra du vienas su kitu susiję deguonies atomai, o vienas iš jų turi papildomą labai reaktyvus elektronas - tai reiškia, kad jis gali sąveikauti su kitų molekulių cheminiais ryšiais esančiais elektronais ir juos nutraukti obligacijos.
Tai taip greitai
Deguonies radikalai, tokie kaip H2O2, gaminami normaliais ląstelių procesais. Kadangi jie yra pavojingi ląstelei, jie turi būti paversti gerybinėmis molekulėmis.
Katalazė yra vienas iš greičiausių žinomų fermentų. Kiekvienas katalazės tetramerio monomeras gali atlikti beveik 200 000 katalizinių įvykių per sekundę. Kadangi tetrameras turi keturis monomerus, kiekvienas katalazės fermentas gali padaryti beveik 800 000 katalizinių įvykių per sekundę.
Katalazei reikia tokio efektyvumo lygio, nes H2O2 yra pavojinga ląstelei. Katalazės fermentai ląstelėje kaupiasi maišeliuose, vadinamuose peroksisomomis. Peroksisomos yra pūslelės, skaidančios toksiškas ląstelei molekules, įskaitant deguonies radikalus, tokius kaip H2O2.
Neutralus pH
Mokslininkai ištyrė katalazės aktyvumą esant 7,4 pH ir 25 laipsnių Celsijaus temperatūrai (77 laipsniai pagal Celsijų). Optimalus Katalazės reakcijos pH yra maždaug 7, todėl vienas iš būdų, kaip tyrėjai sustabdo katalazės aktyvumą mėgintuvėlyje, yra pakeisti pH, pridedant stiprios rūgšties ar stiprios bazės.
Ląstelėje katalazė kaupiasi peroksisomose, kurių pH yra skirtingas matuojant skirtingose ląstelėse. Žurnalas „IUBMB Life“ pranešė, kad nustatyta, kad peroksisomų pH yra 5,8–6,0, 6,9–7,1 ir 8,2.
Taigi skirtingose peroksisomose gali būti skirtingas katalazės kiekis arba jie gali įjungti arba išjungti katalazę, priklausomai nuo to, kaip jie reguliuoja savo vidinį pH lygį.