아미노산의 긴 사슬 또는 중합체를 단백질이라고합니다 (단백질이 아미노산 일 필요는 없음). 아미노산은 "펩티드 결합"에 의해 연결됩니다. 아미노산의 순서는 DNA 유전자의 뉴클레오타이드 (유전 적 "알파벳")는 단백질이 어떻게 접 히고 접히는지를 결정합니다. 기능.
아미노산에서 단백질 생산
아미노산을 단백질에 연결하는 과정은 세포핵에서 시작됩니다. 유전자의 메신저 RNA (mRNA)는 DNA 스트레치를 주형으로 사용하여 생성됩니다. 그런 다음 mRNA는 "리보솜"이라고하는 단백질 제조업체로 핵 외부로 이동합니다. 이것은 단백질이 만들어지는 곳입니다. 리보솜에서 전달 RNA (tRNA)는 mRNA에 아미노산을 붙입니다. 기본적으로 mRNA는 단백질을 만드는 주형으로 사용됩니다.
아미노산 사이의 펩티드 결합
아미노산은 긴 선형 폴리머에서 머리부터 꼬리까지 연결됩니다. 구체적으로, 한 아미노산의 카르 복실 산기 (-CO)는 다음 아미노산의 아미노기 (-NH)에 부착됩니다. 이 결합을 "펩티드 결합"이라고합니다. 이러한 아미노산 사슬을 "폴리펩티드"라고합니다.
아미노산의 측쇄
아미노산은 중앙 탄소 원자에 부착 된 측쇄를 가지고 있습니다. 이러한 측쇄는 정전기 (결합) 특성이 다릅니다. 이것은 초기 선형 단백질이 mRNA 주형에서 방출 될 때 어떻게 접히는 지에서 중요합니다.
아미노산 순서와 단백질 접힘
단백질의 모양은 아미노산 서열에 의해 결정됩니다. 긴 폴리펩티드 사슬의 결합은 원자의 자유 회전을 허용하여 단백질의 백본에 큰 유연성을 제공합니다. 그러나 대부분의 폴리펩티드 사슬은 하나의 형태로만 접 히고 대부분은 자연스럽게 접 힙니다.
사이드 체인 및 폴딩
접힘은 아미노산의 측쇄 순서에 의해 결정됩니다. 이 측쇄는 세포의 각각 및 물과 상호 작용합니다. 극성 측쇄는 물을 향하도록 비틀리는 경향이 있습니다. 비극성 측쇄는 단백질 볼의 중심으로 변하며 소수성 (물을 싫어함)입니다. 따라서 극성 및 비극성 사이트의 분포는 단백질의 접힘을 제어하는 가장 중요한 요소 중 하나입니다.
아미노산 조합의 수
20 개의 아미노산이 단백질을 만드는 데 사용됩니다. 길이가 n 개의 아미노산 인 20 ^ n 개의 서로 다른 폴리펩티드가 있지만 생성 된 단백질의 매우 작은 부분은 안정적입니다. 대부분은 거의 동등한 에너지 수준을 가진 수많은 모양을 가질 것입니다. 다른 에너지 수준을 채택하기 위해 모양을 쉽게 변경할 수 있기 때문에 유기체에 유용 할만큼 충분히 안정적이지 않습니다. 따라서 잘못된 위치에있는 하나의 아미노산은 단백질을 쓸모 없게 만들 수 있습니다. 따라서 대부분의 DNA 돌연변이는 유기체에 도움이되지 않습니다. 엄청난 양의 시행 착오를 통해서만 유용한 단백질이 진화했습니다.
