Anche le molecole o gli organismi più piccoli con tempi di riproduzione rapidi possono impiegare molto tempo per produrre ciò che si desidera studiare. Per i batteri in una capsula di Petri, la velocità di reazione dipende dalla quantità di reagente presente e dalla presenza di enzimi. In ogni caso, puoi usare le equazioni per determinare la velocità di queste reazioni biochimiche.
Cinematica degli enzimi
In chimica,velocità di reazionesono descritti usandovalori kche misurano la velocità con cui avviene una reazione dai reagenti ai prodotti. Per le reazioni che utilizzano catalizzatori, composti biologici che accelerano la velocità di reazione, la velocità,Kgatto, consente di determinare la velocità massima della reazione. Ilvelocità massima di reazione, Vmax, ti dice quante molecole vengono convertite nel prodotto della reazione quando l'enzima si dissolve completamente.
Gli enzimi raggiungono queste alte velocità abbassando l'energia di attivazione di una reazione, la quantità di energia richiesta per il verificarsi della reazione. Quando un enzima si lega al substrato, alla molecola o ai composti che stai osservando, forma un complesso enzima-substrato. Non influenzano direttamente la quantità di reagenti o composti del prodotto che hai, e anche dipendono da altri fattori come la concentrazione dell'enzima, la temperatura, il pH e la forza tra ionico obbligazioni.
Equazione KCAT
La velocità di reazione ti consente di scrivere equazioni per determinare in che modo diverse quantità di reagenti portano a quanti prodotti hai. Per una reazione di base dixA + yB → zC(cioè, convertendoXmoli diUNconsìmoli diBrendimentizmoli diC), l'equazione della velocità sarebbe
r=k[A]^m\volte[B]^n
per la velocità di reazioner,tasso costanteKe concentrazioni molari diUNeBindicato dalle parentesi. M ensono esponenti che determini attraverso esperimenti che misurano la velocità con cui si verifica una reazione. F
Per il caso specifico di una reazione catalizzata da enzimi la velocità inizialev0è
v_0=\frac{k_{cat}}{K_m}
per la velocità di reazione inizialev0. Questa velocità ti dice il tasso di catalisi in questoKgattoformula.Kmè ilCostante di Michaelis-Menten, che è possibile misurare sperimentalmente o calcolare come concentrazione del substrato a metà della velocità massima.
La costante prende il nome daEquazione di Michaelis-Menten
v_0=\frac{v_{max}\times[S]}{K_m+[S]}
per la concentrazione del substrato[S]e velocità massimavmaxti dice quanto velocemente una reazione enzimatica. Quando calcoliKgatto, puoi anche scrivere
v_0=\frac{k_{cat}\times [E]\times [S]}{K_m}
come metodo generale di velocità di reazione per le concentrazioni di enzima e substrato[E]e[S], rispettivamente.
Altri metodi di equazione KCAT
Queste diverse equazioni ti consentono di utilizzare quella più appropriata per qualsiasi scopo ti serva, sia che si tratti della velocità di riproduzione dei batteri o della velocità di accensione tra combustibili e gas. Puoi persino usare queste equazioni combinando entrambe le osservazioni sperimentali con modelli e calcoli teorici. Puoi conoscere il significato dei metodi dell'equazione di Michaelis Menten attraverso questi diversi modi di definire la velocità di reazione.
IlKgattol'equazione serve la base per crearebioreattori. Si tratta di sistemi che consentono ai microrganismi di crescere in un ambiente ottimale, in grado di produrre quanto più prodotto possibile. I bioreattori sono persino utilizzati nella produzione di cibi fermentati in alcuni paesi asiatici.
In genere è molto difficile o impossibile determinare il significato diKmsenza ulteriori informazioni. Gli scienziati usano il rapportokcat/Kmper misurare quanto specificamente ed efficientemente un enzima si leghi a un substrato. Questo rapporto, noto come costante di specificitàKSP, consente di riformare l'equazione di Michaelis-Menten come
v=\frac{k_{SP}[S]}{1+\frac{k_{SP}[S]}{k_{cat}}}
per misurare valori più accurati diKSP.
