In che modo l'emoglobina mostra i quattro livelli della struttura proteica?

I mammiferi inalano ossigeno dall'aria attraverso i polmoni. L'ossigeno ha bisogno di un modo per essere trasportato dai polmoni al resto del corpo per vari processi biologici. Ciò avviene attraverso il sangue, in particolare l'emoglobina proteica, presente nei globuli rossi. L'emoglobina svolge questa funzione grazie ai suoi quattro livelli di struttura proteica: la struttura primaria dell'emoglobina, la struttura secondaria e le strutture terziarie e quaternarie.

TL; DR (troppo lungo; non ho letto)

L'emoglobina è la proteina nei globuli rossi che gli conferisce un colore rosso. L'emoglobina svolge anche il compito essenziale di fornire ossigeno in modo sicuro in tutto il corpo e lo fa utilizzando i suoi quattro livelli di struttura proteica.

Emoglobina è una grande molecola proteica che si trova nei globuli rossi. In effetti, l'emoglobina è la sostanza che conferisce al sangue la sua tonalità rossa. Il biologo molecolare Max Perutz scoprì l'emoglobina nel 1959. Perutz utilizzò la cristallografia a raggi X per determinare la struttura speciale dell'emoglobina. Alla fine avrebbe anche scoperto la struttura cristallina della sua forma deossigenata, così come le strutture di altre importanti proteine.

L'emoglobina è la molecola di trasporto dell'ossigeno per i trilioni di cellule del corpo, necessarie per la vita delle persone e di altri mammiferi. Trasporta sia ossigeno che anidride carbonica.

Questa funzione si verifica a causa della forma unica dell'emoglobina, che è globulare e composta da quattro subunità di proteine ​​che circondano un gruppo di ferro. L'emoglobina subisce cambiamenti nella sua forma per renderla più efficiente nella sua funzione di trasportare ossigeno. Per descrivere la struttura di una molecola di emoglobina, è necessario comprendere il modo in cui sono disposte le proteine.

Una proteina è una grande molecola formata da una catena di molecole più piccole chiamate aminoacidi. Tutte le proteine ​​possiedono una struttura definitiva a causa della loro composizione. Esistono venti amminoacidi e quando si legano insieme formano proteine ​​uniche a seconda della loro sequenza nella catena.

Gli amminoacidi sono costituiti da un gruppo amminico, un carbonio, un gruppo acido carbossilico e una catena laterale attaccata o gruppo R che lo rende unico. Questo gruppo R aiuta a determinare se un amminoacido sarà idrofobo, idrofilo, caricato positivamente, caricato negativamente o una cisteina con legami disolfuro.

Quando gli amminoacidi si uniscono, formano un legame peptidico e formano a struttura polipeptidica. Ciò avviene tramite una reazione di condensazione, che dà origine a una molecola d'acqua. Una volta che gli amminoacidi formano una struttura polipeptidica in un ordine specifico, questa sequenza costituisce a struttura proteica primaria.

Tuttavia, i polipeptidi non rimangono in linea retta, ma piuttosto si piegano e si piegano per formare una forma tridimensionale che può sembrare una spirale (un alfa elica) o una sorta di fisarmonica (a foglio beta-plissettato). Queste strutture polipeptidiche costituiscono a struttura proteica secondaria. Questi sono tenuti insieme tramite legami a idrogeno.

Struttura proteica terziaria descrive una forma finale di una proteina funzionale composta dai suoi componenti della struttura secondaria. La struttura terziaria avrà ordini specifici ai suoi amminoacidi, alfa eliche e fogli beta-plissettati, che saranno tutti ripiegati nella struttura terziaria stabile. Le strutture terziarie si formano spesso in relazione al loro ambiente, con porzioni idrofobe all'interno di una proteina e idrofile all'esterno (come nel citoplasma), per esempio.

Mentre tutte le proteine ​​possiedono queste tre strutture, alcune sono costituite da più catene di amminoacidi. Questo tipo di struttura proteica è chiamato struttura quaternaria, formando una proteina di più catene con varie interazioni molecolari. Questo produce un complesso proteico.

Una volta che si può descrivere la struttura di una molecola di emoglobina, è più facile comprendere come la struttura e la funzione dell'emoglobina siano correlate. L'emoglobina è strutturalmente simile alla mioglobina, utilizzata per immagazzinare ossigeno nei muscoli. Tuttavia, la struttura quaternaria dell'emoglobina lo distingue.

La struttura quaternaria di una molecola di emoglobina comprende quattro catene proteiche di struttura terziaria, che sono tutte alfa eliche.

Singolarmente, ogni alfa elica è una struttura polipeptidica secondaria costituita da catene di amminoacidi. Gli amminoacidi sono a loro volta la struttura primaria dell'emoglobina.

Le quattro catene della struttura secondaria contengono un atomo di ferro alloggiato in quello che viene chiamato a gruppo eme, una struttura molecolare a forma di anello. Quando i mammiferi respirano ossigeno, si lega al ferro nel gruppo eme. Ci sono quattro siti eme a cui l'ossigeno si lega nell'emoglobina. La molecola è tenuta insieme dal suo alloggiamento di un globulo rosso. Senza questa rete di sicurezza, l'emoglobina si disgregherebbe facilmente.

Il legame dell'ossigeno a un eme avvia cambiamenti strutturali nella proteina, che causano la modifica anche delle subunità polipeptidiche vicine. Il primo ossigeno è il più difficile da legare, ma i tre ossigeni aggiuntivi sono quindi in grado di legarsi rapidamente.

La forma strutturale cambia a causa del legame dell'ossigeno all'atomo di ferro nel gruppo eme. Questo sposta l'aminoacido istidina, che a sua volta altera l'alfa elica. I cambiamenti continuano attraverso le altre subunità dell'emoglobina.

L'ossigeno viene respirato e si lega all'emoglobina nel sangue attraverso i polmoni. L'emoglobina trasporta quell'ossigeno nel flusso sanguigno, fornendo ossigeno ovunque sia necessario. Quando l'anidride carbonica aumenta nel corpo e il livello di ossigeno diminuisce, l'ossigeno viene rilasciato e la forma dell'emoglobina cambia di nuovo. Alla fine vengono rilasciate tutte e quattro le molecole di ossigeno.

L'emoglobina non solo trasporta l'ossigeno attraverso il flusso sanguigno, ma si lega anche ad altre molecole. L'ossido nitrico può legarsi alla cisteina nell'emoglobina così come ai gruppi eme. Quell'ossido nitrico rilascia le pareti dei vasi sanguigni e abbassa la pressione sanguigna.

Sfortunatamente, il monossido di carbonio può anche legarsi all'emoglobina in una configurazione perniciosamente stabile, bloccando l'ossigeno e portando al soffocamento delle cellule. Il monossido di carbonio lo fa rapidamente, rendendo l'esposizione ad esso molto pericolosa, in quanto è un gas tossico, invisibile e inodore.

Le emoglobine non si trovano solo nei mammiferi. Esiste persino un tipo di emoglobina nei legumi, chiamata legemoglobina. Gli scienziati pensano che questo aiuti i batteri a fissare l'azoto alle radici dei legumi. Ha una vaga somiglianza con l'emoglobina umana, principalmente a causa del suo amminoacido istidina che si lega al ferro.

Come accennato in precedenza, la struttura dell'emoglobina cambia in presenza di ossigeno. In una persona sana, è normale avere alcune differenze individuali nella struttura primaria dell'emoglobina delle configurazioni degli amminoacidi. Le variazioni genetiche nelle popolazioni si rivelano quando ci sono problemi con la struttura dell'emoglobina.

Nel anemia falciforme, una mutazione nella sequenza degli amminoacidi porta a un agglomerato di emoglobine deossigenate. Questo altera la forma dei globuli rossi fino a farli assomigliare a una forma a falce o a mezzaluna.

Questa variazione genetica può rivelarsi deleteria. I globuli rossi falciformi sono vulnerabili ai danni e alla perdita di emoglobina. Questo a sua volta si traduce in anemia o ferro basso. Gli individui con emoglobine falciformi possiedono un vantaggio nelle aree soggette a malaria.

Nella talassemia, le alfa eliche non vengono prodotte allo stesso modo, influenzando negativamente l'emoglobina.

A causa delle difficoltà nella conservazione del sangue e nella corrispondenza dei gruppi sanguigni, i ricercatori cercano un modo per produrre sangue artificiale. Continuano i lavori per la realizzazione nuovi tipi di emoglobina, come quello con due residui di glicina che lo tengono legato insieme in soluzione, piuttosto che sfaldarsi in assenza di un globulo rosso protettivo.

Conoscere i quattro livelli della struttura proteica dell'emoglobina aiuta gli scienziati a trovare modi per comprenderne meglio la funzione. A sua volta, ciò potrebbe portare a nuovi obiettivi di farmaci e altri trattamenti medici in futuro.