In che modo la mancanza di un cofattore per un enzima influenzerebbe la funzione dell'enzima?

Gli enzimi sono proteine ​​che catalizzano o accelerano reazioni chimiche specifiche in modo che vadano più veloci di quanto farebbero senza il catalizzatore. Alcuni enzimi richiedono la presenza di una molecola aggiuntiva o di uno ione metallico chiamato cofattore prima di poter esercitare la loro magia. Senza questo cofattore, l'enzima non è più in grado di catalizzare la reazione.

Per definizione, un cofattore è uno ione o una molecola non proteica richiesta dall'enzima per la sua funzione. Se il cofattore viene rimosso, l'enzima non sarà in grado di svolgere il suo lavoro e non funzionerà più come catalizzatore. Il tuo sangue, per esempio, contiene un enzima chiamato anidrasi carbonica che catalizza la reazione tra acqua e anidride carbonica per formare acido carbonico. L'anidrasi carbonica richiede uno ione zinco come cofattore. Se non è presente zinco, l'enzima non funzionerà.

I cofattori possono essere ioni metallici carichi positivamente, come ferro, magnesio e zinco, oppure possono essere piccole molecole a base di carbonio come la vitamina B12. I cofattori di piccole molecole sono talvolta chiamati coenzimi. Molte delle vitamine di cui hai bisogno nella tua dieta agiscono come cofattori enzimatici o precursori di cofattori enzimatici. Alcuni enzimi legano molto strettamente i loro cofattori in modo che il cofattore sia fondamentalmente parte dell'enzima; in questi casi il cofattore è talvolta chiamato gruppo protesico. Per altri enzimi, il cofattore è solo debolmente legato o connesso.

Il ruolo preciso che un cofattore svolge in una reazione enzimatica dipende dall'enzima. Ogni enzima ha il proprio meccanismo di reazione, una sequenza di passaggi chimici attraverso i quali avviene la reazione che catalizza, e il ruolo del cofattore è specifico di quel meccanismo. Con l'anidrasi carbonica, ad esempio, lo ione zinco è bloccato in una fessura nella proteina chiamata sito attivo. Poiché è caricato positivamente e povero di elettroni, può formare un legame con una molecola d'acqua che passa, consentendo alla molecola d'acqua di perdere uno ione idrogeno in modo che diventi uno ione idrossido, OH-. Questo ione idrossido può ora attaccare l'atomo di carbonio in una molecola di anidride carbonica per formare acido carbonico. Legando la molecola d'acqua e permettendole di perdere uno ione idrogeno, lo ione zinco ha aiutato l'enzima a facilitare la reazione.

Privare un enzima del suo cofattore è a volte un buon modo per impedire all'enzima di catalizzare una reazione indesiderata. Quando studenti o scienziati estraggono il DNA, ad esempio, vogliono assicurarsi che il DNA non venga sminuzzato da enzimi chiamati DNAsi. L'aggiunta di EDTA alla miscela di reazione impedisce alle DNAsi di funzionare perché l'EDTA si attacca agli ioni di magnesio e li lega nella soluzione; il magnesio è un cofattore che le DNAsi richiedono per funzionare.