Qual è il pH ottimale per l'attività enzimatica dello stomaco umano?

Tutti gli enzimi hanno un certo intervallo di pH in cui funzionano meglio. Un enzima è una proteina composta da molecole chiamate amminoacidi e questi amminoacidi hanno regioni sensibili al pH. La scala del pH definisce quanto è acida o basica una soluzione, con un pH basso che è acido e un pH alto è basico. Lo stomaco umano ha un pH di 2 e gli enzimi che lavorano nello stomaco sono adattati per funzionare a quel livello di pH.

Lo stomaco ha un pH basso

Quando ingeriamo cibo e bevande, i batteri li accompagnano. I nostri corpi sono in grado di proteggersi dalle infezioni uccidendo i batteri nello stomaco. A un pH di 2, i succhi gastrici dello stomaco sono abbastanza acidi da uccidere i batteri che ingeriamo. Le cellule che rivestono lo stomaco - chiamate cellule parietali - secernono acido cloridrico o HCl, e questo acido conferisce ai succhi gastrici il loro basso pH. L'HCl non digerisce il cibo, ma uccide i batteri, aiuta ad abbattere il tessuto connettivo della carne e attiva la pepsina, l'enzima digestivo dello stomaco.

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La pepsina digerisce le proteine

Le cellule principali, che rivestono anche lo stomaco, producono un proenzima chiamato pepsinogeno. Quando il pepsinogeno entra in contatto con l'ambiente acido dello stomaco, catalizza una reazione per attivarsi e diventa l'enzima attivo chiamato pepsina. La pepsina è una proteasi o un enzima che rompe i legami chimici nelle proteine. La pepsina utilizza il gruppo acido carbossilico su uno dei suoi amminoacidi per rompere il legame chimico tra azoto e ossigeno nelle proteine ​​presenti negli alimenti.

Funzioni della pepsina a pH 2

La ragione per cui la pepsina funziona meglio a pH 2 è perché il gruppo acido carbossilico sull'amminoacido nel sito attivo dell'enzima deve essere nel suo stato protonato, cioè legato a un atomo di idrogeno. A basso pH il gruppo dell'acido carbossilico viene protonato, il che gli consente di catalizzare la reazione chimica di rottura dei legami chimici. A valori di pH superiori a 2, l'acido carbossilico diventa deprotonato e quindi incapace di partecipare alle reazioni chimiche. La pepsina è più attiva a pH 2, con la sua attività che diminuisce a pH più alto e scende completamente a pH 6,5 o superiore. In generale, l'attività enzimatica è sensibile al pH perché il gruppo catalitico di un enzima, nel caso della pepsina, l'acido carbossilico gruppo - sarà protonato o deprotonato e questo stato determina se può partecipare o meno a una sostanza chimica reazione.

Pepsina inattiva a pH più alto

Dopo la digestione nello stomaco, il cibo esce attraverso lo sfintere pilorico nel duodeno dell'intestino tenue, dove il pH è molto più alto. La pepsina diventa inattiva in questo ambiente perché la concentrazione di atomi di idrogeno è inferiore. L'idrogeno sull'acido carbossilico della pepsina nel sito attivo dell'enzima viene quindi rimosso e l'enzima diventa inattivo. La reazione chimica catalizzata dalla pepsina dipende dalla presenza di un acido carbossilico protonato, quindi l'attività dell'enzima è fortemente dipendente dal pH della soluzione in cui si trova. Un pH basso porta ad un'attività elevata e un pH alto dà poca o nessuna attività.

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