Berbagai Jenis Enzim

Enzim adalah molekul protein penting dalam sistem kehidupan yang, setelah disintesis, biasanya tidak diubah menjadi beberapa senyawa lain jenis molekul, seperti zat yang diambil sebagai bahan bakar untuk proses pencernaan dan pernapasan (misalnya, gula, lemak, molekul oksigen). Hal ini karena enzim adalah katalis, yang berarti bahwa mereka dapat mengambil bagian dalam reaksi kimia tanpa mengubah diri mereka sendiri, sedikit seperti moderator debat publik yang idealnya menggerakkan peserta dan penonton menuju kesimpulan dengan mendikte istilah argumen tanpa menambahkan keunikan apa pun informasi.

Lebih dari 2.000 enzim telah diidentifikasi, dan masing-masing terlibat dengan satu reaksi kimia tertentu. Oleh karena itu, enzim bersifat spesifik-substrat. Mereka dikelompokkan ke dalam setengah lusin kelas berdasarkan jenis reaksi yang mereka ikuti.

Enzim memungkinkan sejumlah besar reaksi terjadi di dalam tubuh dalam kondisi homeostasis, atau keseimbangan biokimia secara keseluruhan. Misalnya, banyak enzim berfungsi paling baik pada tingkat pH (keasaman) yang mendekati pH yang biasanya dipertahankan tubuh, yaitu dalam kisaran 7 (yaitu, tidak basa atau asam). Enzim lain berfungsi paling baik pada pH rendah (keasaman tinggi) karena tuntutan lingkungannya; misalnya, bagian dalam lambung, tempat beberapa enzim pencernaan bekerja, sangat asam.

Enzim mengambil bagian dalam proses mulai dari pembekuan darah hingga sintesis DNA hingga pencernaan. Beberapa hanya ditemukan di dalam sel dan berpartisipasi dalam proses yang melibatkan molekul kecil, seperti glikolisis; yang lain disekresikan langsung ke usus dan bekerja pada materi massal seperti makanan yang tertelan.

Karena enzim adalah protein dengan massa molekul yang cukup tinggi, masing-masing memiliki bentuk tiga dimensi yang berbeda. Ini menentukan molekul spesifik di mana mereka bertindak. Selain bergantung pada pH, bentuk sebagian besar enzim bergantung pada suhu, artinya mereka berfungsi paling baik dalam rentang suhu yang cukup sempit.

Sebagian besar enzim bekerja dengan menurunkan energi aktivasi dari suatu reaksi kimia. Kadang-kadang, bentuknya membawa reaktan secara fisik berdekatan dalam gaya, mungkin, dari pelatih tim olahraga atau manajer kelompok kerja yang bermaksud menyelesaikan tugas lebih cepat. Dipercaya bahwa ketika enzim mengikat reaktan, bentuknya berubah sedemikian rupa sehingga membuat reaktan tidak stabil dan membuatnya lebih rentan terhadap perubahan kimia apa pun yang terlibat dalam reaksi.

Reaksi yang dapat berlangsung tanpa masukan energi disebut reaksi eksoterm. Dalam reaksi ini, produk, atau bahan kimia yang terbentuk selama reaksi, memiliki tingkat energi yang lebih rendah daripada bahan kimia yang berfungsi sebagai bahan reaksi. Dengan cara ini, molekul, seperti air, "mencari" tingkat (energi) mereka sendiri; atom "lebih suka" berada dalam pengaturan dengan energi total yang lebih rendah, seperti air mengalir menuruni bukit ke titik fisik terendah yang tersedia. Menempatkan semua ini bersama-sama, jelas bahwa reaksi eksotermik selalu berlangsung secara alami.

Namun, fakta bahwa suatu reaksi akan terjadi bahkan tanpa masukan tidak mengatakan apa-apa tentang laju reaksi itu akan terjadi. Jika suatu zat masuk ke dalam tubuh secara alami akan berubah menjadi dua zat turunan yang dapat berfungsi sebagai: sumber langsung energi seluler, ini tidak banyak gunanya jika reaksi secara alami membutuhkan waktu berjam-jam atau berhari-hari untuk lengkap. Juga, bahkan ketika energi total produk lebih tinggi daripada reaktan, jalur energi bukanlah lereng menurun yang mulus pada grafik; sebaliknya, produk harus mencapai tingkat energi yang lebih tinggi daripada yang mereka mulai sehingga mereka dapat "melewati punuk" dan reaksi dapat dilanjutkan. Investasi awal energi ke dalam reaktan yang terbayar dalam bentuk produk adalah yang disebutkan di atas energi aktivasi, atau E_Sebuah.

Tubuh manusia mencakup enam kelompok besar, atau kelas, enzim.

Oksidoreduktase meningkatkan laju reaksi oksidasi dan reduksi. Dalam reaksi ini, juga disebut reaksi redoks, salah satu reaktan melepaskan sepasang elektron yang diperoleh reaktan lain. Donor pasangan elektron dikatakan teroksidasi dan bertindak sebagai agen pereduksi, sedangkan penerima pasangan elektron tereduksi disebut agen pengoksidasi. Cara yang lebih mudah untuk menyatakan ini adalah bahwa dalam reaksi semacam ini, atom oksigen, atom hidrogen atau keduanya dipindahkan. Contohnya termasuk sitokrom oksidase dan laktat dehidrogenase.

Transferase kecepatan sepanjang transfer kelompok atom, seperti metil (CH₃), asetil (CH₃CO) atau amino (NH₂) kelompok, dari satu molekul ke molekul lain. Asetat kinase dan alanin deaminase adalah contoh transferase.

Hidrolase mempercepat reaksi hidrolisis. Reaksi hidrolisis menggunakan air (H₂O) untuk memecah ikatan dalam molekul untuk menciptakan dua produk anak, biasanya dengan menempelkan -OH (gugus hidroksil) dari air ke salah satu produk dan satu -H (atom hidrogen) ke yang lain. Sementara itu, sebuah molekul baru terbentuk dari atom-atom yang digantikan oleh komponen -H dan -OH. Enzim pencernaan lipase dan sukrase adalah hidrolase.

Liase meningkatkan laju penambahan satu gugus molekul ke ikatan rangkap atau penghilangan dua gugus dari atom terdekat untuk membuat ikatan rangkap. Ini bertindak seperti hidrolase, kecuali bahwa komponen yang dihilangkan tidak dipindahkan oleh air atau bagian dari air. Kelas enzim ini termasuk oksalat dekarboksilase dan isositrat liase.

isomerase mempercepat reaksi isomerisasi. Ini adalah reaksi di mana semua atom asli dalam reaktan dipertahankan, tetapi disusun ulang untuk membentuk isomer reaktan. (Isomer adalah molekul dengan rumus kimia yang sama, tetapi susunannya berbeda.) Contohnya termasuk isomerase glukosa-fosfat dan alanin rasemase.

Ligase (juga disebut sintetase) meningkatkan laju penggabungan dua molekul. Mereka biasanya mencapai ini dengan memanfaatkan energi yang berasal dari pemecahan adenosin trifosfat (ATP). Contoh ligase termasuk asetil-CoA sintetase dan DNA ligase.

Selain perubahan suhu dan pH, faktor lain dapat menyebabkan aktivitas enzim berkurang atau terhenti. Dalam proses yang disebut interaksi alosterik, bentuk enzim berubah sementara ketika molekul mengikat sebagian dari tempat ia bergabung dengan reaktan. Hal ini menyebabkan hilangnya fungsi. Kadang-kadang ini berguna ketika produk itu sendiri berfungsi sebagai penghambat alosterik, karena ini adalah biasanya merupakan tanda reaksi telah berlanjut ke titik di mana produk tambahan tidak lagi yg dibutuhkan.

Dalam penghambatan kompetitif, zat yang disebut senyawa pengatur bersaing dengan reaktan untuk situs pengikatan. Ini mirip dengan mencoba memasukkan beberapa kunci yang berfungsi ke dalam kunci yang sama secara bersamaan. Jika cukup banyak senyawa pengatur ini bergabung dengan jumlah enzim yang cukup tinggi, ia memperlambat atau menutup jalur reaksi. Ini dapat membantu dalam farmakologi karena ahli mikrobiologi dapat merancang senyawa yang bersaing dengan ikatan situs enzim bakteri, sehingga lebih sulit bagi bakteri untuk menyebabkan penyakit atau bertahan hidup dalam tubuh manusia, Titik.

Dalam penghambatan nonkompetitif, molekul penghambat mengikat enzim di tempat yang berbeda dari situs aktif, mirip dengan apa yang terjadi dalam interaksi alosterik. Inhibisi ireversibel terjadi ketika inhibitor secara permanen mengikat atau secara signifikan menurunkan enzim sehingga fungsinya tidak dapat pulih. Gas saraf dan penisilin keduanya menggunakan jenis penghambatan ini, meskipun dengan niat yang sangat berbeda dalam pikiran.