Mindig, tudatos gondolkodás nélkül, a testének ezermilliárd sejtje hatalmas mennyiségű kémiai reakción megy keresztül, amelyek életben és egyensúlyban tartanak. Bár ezek a reakciók önmagukban is megtörténhetnek, elegendő idő elegendő, ez a sebesség közel sem lenne elég gyors az emberi test szükségleteihez.
Ennek eredményeként szinte az összes biokémiai reakciót az úgynevezett speciális fehérjék segítik enzimek, amelyek biológiai katalizátorok ez több mint milliószor gyorsabb reakciókat eredményezhet.
Az enzimek szabása nagyon magas; a több száz ismert enzim többsége csak egy reakciót képes katalizálni, és a legtöbb reakciót csak egy specifikus enzim képes katalizálni.
Mik azok az enzimek, pontosan?
Habár a nukleinsav a molekula RNS (ribonukleinsav) néha nem enzim katalizátorként működhet, a valódi enzimek igen fehérjék, ami azt jelenti, hogy hosszú láncokból állnak aminosavak amelyek egy adott alakra vannak hajtva. A természetben 20 aminosav található, amelyek mindegyikének szüksége van valamilyen mennyiségre.
A tested ezeknek a felét képes előállítani, míg a többieket az étrendben kell bevenni. Azokat nevezzük, amelyeket meg kell enni esszenciális aminosavak.
Az aminosavak mindegyikének központi szénatomja kapcsolódik egy karbonsav (-COOH) csoporthoz, egy amino (-NH2) csoport és egy oldallánc, amelyet a kémiai diagramokban általában "-R" -nek jelölnek.
Az oldallánc meghatározza az aminosav egyedi viselkedését. Az aminosavak sorrendjét egy fehérjében annak nevezzük elsődleges szerkezet. Az aminosavak húrját a polipeptid; általában ha egy molekulát ilyennek nevezünk, akkor ez nem egy teljes, funkcionális fehérje, hanem annak egy darabja.
Az aminosav húrok spirálszerű vagy lapszerű formációkba rendezkedhetnek be; erre utalnak fehérjék másodlagos szerkezet. Azt, hogy a molekula végül három dimenzióban rendezi el magát, nagyrészt a molekula különböző részeiben található aminosavak közötti elektromos kölcsönhatások eredményeként, harmadlagos szerkezet.
Mint a természeti világban oly sok minden, a forma is megfelel a funkciónak; vagyis az enzim alakja meghatározza annak pontos viselkedését, beleértve azt is, hogy mennyire erősen "keresi" az adott elemet szubsztrát (vagyis az a molekula, amelyre egy enzim hat).
Hogyan működnek az enzimek?
Hogyan hajtják végre az enzimek a katalitikus aktivitást? Ez a kérdés két kapcsolódó vizsgálatra bontható.
Az egyik: az atomok alapvető mozgásának szempontjából hogyan gyorsítják az enzimek a reakciókat? És kettő: az enzimek szerkezetének milyen sajátosságai teszik lehetővé ezt?
Egy enzim felgyorsítja a reakció sebességét azáltal, hogy kisimítja a reakció kezdete és vége közötti utat. Az ilyen típusú reakciókban a Termékek (a reakció befejezése után maradt molekulák) alacsonyabb összenergiával rendelkezik, mint a reagensek (a reakció során termékekké átalakuló molekulák).
Ahhoz, hogy a reakció gördüljön, a termékeknek le kell győzniük az energia "púpot", az úgynevezett aktiválási energia (Ea).
Képzelje el, hogy kerékpárral halad egy fél mérföldre a házától, egy olyan ponttól, amely 100 függőleges lábnyira van a kocsifelhajtótól. Ha az út először felmászik 50 lábra, mielőtt gyorsan leejtene 150 lábat, hogy elérje a kocsifelhajtót, akkor nyilván egy darabig pedáloznia kell, mielőtt elindulhatna a parton. De ha az útszakasz egyszerűen egy egyenletes, gyengéd, fél mérföld hosszúságú leminősítésből áll, akkor az egész utat partra kelheti.
Valójában egy enzim átalakítja az első forgatókönyvet a másodikvá; a magasságkülönbség még mindig 100 láb, de a teljes elrendezés nem ugyanaz.
A zár és kulcs modell
A molekuláris együttműködés szintjén az enzim-szubsztrát komplexet gyakran a "lock and key" kapcsolat: Az enzimmolekula azon része, amely a szubsztrátumhoz kötődik, az úgynevezett aktív oldal, úgy van kialakítva, hogy szinte tökéletesen illeszkedik a szubsztrátmolekulába.
Ahogy egy kulcsot egy zárba csúsztatunk és elfordítunk, az megváltoztatja a zárat (például a egy holtcsavar), a katalizátor enzimatikus aktivitást ér el azáltal, hogy a szubsztrátmolekulát megváltoztatja alak.
Ezek a változások a kémiai kötések gyengülését eredményezhetik a hordozóban mechanikai torzulások, a molekulának éppen elegendő „lökést” vagy „csavart” adva ahhoz, hogy a végtermék alakja felé mozogjon.
Gyakran előfordul, hogy a leendő termék a átmeneti állapot időközben, amely kissé hasonlít a reagensre és kissé a termékre.
Kapcsolódó modell a indukált illeszkedés koncepció. Ebben a szcenárióban az enzim és a szubsztrátum kezdetben nem tökéletesen illeszkedik a reteszeléshez, de a érintkezésbe kerülve megváltozik a szubsztrát alakja, ami optimalizálja a fizikai enzim-szubsztrátot kölcsönhatás.
A szubsztrát változása jobban hasonlít egy átmeneti állapotú molekulára, amelyet aztán a reakció előrehaladtával végtermékké változtatnak.
Mi befolyásolja az enzim funkciót?
Bár az enzimek erőteljesek, az összes biológiai molekulához hasonlóan nem legyőzhetetlenek. Sok ugyanazon állapot, amely károsítja vagy elpusztítja a többi molekulát, valamint az egész sejteket és szöveteket, lelassíthatja az enzimaktivitást vagy megakadályozhatja azok teljes működését.
Mint valószínűleg tudja, a testhőmérséklet szűk tartományban kell maradnia (általában kb. 97,5–98,8 Fahrenheit fok), hogy egészséges maradhasson. Ennek egyik oka az, hogy az enzimek nem működnek megfelelően, ha a testhőmérséklet meghaladja ezt a szintet - amit láznak érzékel.
A rendkívül savas körülmények megzavarhatják az enzim kémiai kötéseit is. Ilyen hőmérséklet- és pH-függő károsodásokat nevezünk denaturáló az enzim.
Ezenkívül, amire számítani lehet, az enzim mennyiségének növekedése még inkább felgyorsítja a reakciót, míg az enzim koncentráció csökkenése lassítja azt.
Hasonlóképpen, ha több szubsztrátot adagolunk, miközben az enzim mennyisége változatlan marad, felgyorsul a reakció, amíg az enzim "nem lesz maximális", és nem képes ellátni az összes jelenlévő szubsztrátot.
Mik azok a koenzimek és kofaktorok?
Tegyük fel, hogy megy egy terepkereskedelmi adománygyűjtő kerékpáros kirándulásra, és útközben a barátok támogatják, ha italokat és friss ruhákat adnak egy furgonból.
Barátjainak saját támogatásra lesz szüksége az utazás során, például gázra a járműhöz és élelemre a személyzet számára.
Ha utazása "reakciónak" tekinthető, és a kisteherautó személyzete az "enzim", amely "katalizálja" az utazást, akkor az útvonalon található élelmiszerboltok koenzimek - ban ben biokémia, olyan anyagok, amelyek nem enzimek, de szükségesek az enzimek munkájának legjobb elvégzéséhez.
A szubsztrátumokhoz hasonlóan a koenzimek is kötődnek az enzimek aktív helyéhez, ahol a szubsztrát kötődik, de maguk nem tekinthetők szubsztrátnak.
A koenzimek gyakran elektronhordozóként, vagy ideiglenes dokkoló helyként funkcionálnak az atomok vagy funkcionális csoportok számára, amelyek a teljes reakció során átkerülnek a molekulák között. Kofaktorok olyan szervetlen molekulák, mint például a cink, amelyek segítik az élő szervezetek enzimjeit, de a koenzimektől eltérően nem kötődnek egy enzim aktív helyéhez.
Példák gyakori koenzimek tartalmazza:
- koenzim Avagy CoA, amely acetáthoz kötődve acetil CoA-t képez, amely fontos a sejtlégzésben, amely energiát termel a sejtek számára a cukor glükózból;
- nikotinamid-adenin-dinukelotid (NAD) és flavin-adenin-dinukelotid (FAD), amelyek nagy energiájú elektronhordozók, amelyek szintén hozzájárulnak a sejtek légzéséhez;
- piridoxal-foszfát, vagy B6-vitamin, amely az aminocsoportokat mozgatja a molekulák között.