Dugi lanci ili polimeri aminokiselina nazivaju se proteinima (iako proteini ne moraju biti isključivo aminokiseline). Aminokiseline su povezane onim što su "peptidne veze". Redoslijed aminokiselina određen je redoslijedom nukleotidi (genetska "abeceda") u genu DNA, koji zauzvrat određuju kako se protein savija i funkcije.
Proizvodnja proteina iz aminokiselina
Proces povezivanja aminokiselina u proteine započinje u staničnoj jezgri. Glasnička RNA (mRNA) za gen stvara se korištenjem proteženog dijela DNA kao predloška. Tada mRNA putuje izvan jezgre do proizvođača proteina koji se nazivaju "ribosomi". Tu nastaju proteini. U ribosomima prijenos RNA (tRNA) zatim lijepi aminokiseline na mRNA. U osnovi se mRNA koristi kao predložak za izgradnju proteina.
Peptidna veza između aminokiselina
Aminokiseline su spojene glavom u rep u dugim linearnim polimerima. Konkretno, karboksilna kiselinska skupina (-CO) jedne aminokiseline veže se na amino skupinu (-NH) sljedeće. Ta se veza naziva "peptidna veza". Takvi lanci aminokiselina nazivaju se "polipeptidi".
Bočni lanci aminokiselina
Aminokiseline imaju bočne lance povezane s središnjim atomom ugljika. Ti bočni lanci imaju različite elektrostatičke (vezne) karakteristike. To je važno u načinu na koji se inicijalno linearni protein savija kad se oslobodi iz svog mRNA predloška.
Red aminokiselina i presavijanje proteina
Oblik proteina određuje se aminokiselinskim slijedom. Veze u dugom polipeptidnom lancu omogućuju slobodno okretanje atoma, što okosnici proteina daje veliku fleksibilnost. Većina polipeptidnih lanaca, međutim, savija se u samo jedan oblik, a većina ih to čini spontano.
Bočni lanci i preklapanje
Preklapanje se određuje redoslijedom bočnih lanaca aminokiselina. Ti bočni lanci međusobno djeluju i na vodu u stanici. Polarni bočni lanci imaju tendenciju izvijanja prema vodi. Nepolarni bočni lanci pretvaraju se u središte proteinske kugle, budući da su hidrofobni (ne vole vodu). Raspodjela polarnih i nepolarnih mjesta stoga je jedan od najvažnijih čimbenika koji reguliraju presavijanje proteina.
Broj kombinacija aminokiselina
20 aminokiselina koristi se za stvaranje bjelančevina. Iako postoji 20 ^ n različitih polipeptida dugih n aminokiselina, vrlo mali udio nastalih proteina bio bi stabilan. Većina bi imala brojne oblike s približno ekvivalentnom razinom energije. Budući da mogu lako promijeniti oblik kako bi usvojili drugačiju razinu energije, oni stoga ne bi bili dovoljno stabilni da bi bili korisni organizmu. Jedna aminokiselina na pogrešnom mjestu može protein učiniti beskorisnim. Stoga većina mutacija u DNK ne koristi organizmu. Samo kroz ogromnu količinu pokušaja i pogrešaka razvijaju se korisni proteini.