Različite vrste enzima

Enzimi su kritične molekule proteina u živim sustavima koji se, jednom sintetizirani, obično ne transformiraju u neke druge vrsta molekule, kao i tvari koje se uzimaju kao gorivo za probavne i respiratorne procese (npr. šećeri, masti, molekularni kisik). To je zato što su enzimi katalizatori, što znači da mogu sudjelovati u kemijskim reakcijama, a da se sami ne promijene, pomalo poput moderatora javne rasprave koji idealno vodi sudionike i publiku prema zaključku diktiranjem uvjeta argumenta, a ne dodavanjem jedinstvenih informacija.

Identificirano je preko 2000 enzima i svaki od njih sudjeluje u jednoj specifičnoj kemijskoj reakciji. Enzimi su stoga specifični za supstrat. Grupirani su u pola tuceta razreda na temelju vrsta reakcija u kojima sudjeluju.

Enzimi dopuštaju da se u tijelu odvija velik broj reakcija pod uvjetima homeostaza, ili ukupna biokemijska ravnoteža. Na primjer, mnogi enzimi najbolje funkcioniraju na razini pH (kiselosti) blizu nivoa pH koji tijelo normalno održava, a koji je u rasponu od 7 (to jest, ni alkalni ni kiseli). Ostali enzimi najbolje funkcioniraju pri niskom pH (visoka kiselost) zbog zahtjeva svoje okoline; na primjer, unutrašnjost želuca, u kojoj djeluju neki probavni enzimi, jako je kisela.

Enzimi sudjeluju u procesima od zgrušavanja krvi do sinteze DNA do probave. Neki se nalaze samo unutar stanica i sudjeluju u procesima koji uključuju male molekule, poput glikolize; drugi se izlučuju izravno u crijeva i djeluju na rasute tvari kao što je progutana hrana.

Budući da su enzimi proteini s prilično visokim molekularnim masama, svaki od njih ima različit trodimenzionalni oblik. To određuje specifične molekule na koje djeluju. Osim što ovisi o pH, oblik većine enzima ovisi i o temperaturi, što znači da najbolje funkcioniraju u prilično uskom temperaturnom rasponu.

Većina enzima djeluje tako što snižava energija aktivacije kemijske reakcije. Ponekad njihov oblik fizički zbliži reaktante u stilu, možda, trenera sportskog tima ili menadžera radne skupine koji namjerava brže obaviti zadatak. Vjeruje se da kada se enzimi vežu za reaktant, njihov se oblik mijenja na način koji destabilizira reaktant i čini ga osjetljivijim na sve kemijske promjene koje reakcija uključuje.

Reakcije koje se mogu odvijati bez unosa energije nazivaju se egzotermne reakcije. U tim reakcijama proizvodi ili kemikalije nastale tijekom reakcije imaju nižu razinu energije od kemikalija koje služe kao sastojci reakcije. Na taj način molekule poput vode "traže" vlastitu (energetsku) razinu; atomi "više vole" biti u aranžmanima s nižom ukupnom energijom, baš kao što voda teče nizbrdo do najniže dostupne fizičke točke. Sastavljajući sve ovo, jasno je da egzotermne reakcije uvijek teku prirodno.

Međutim, činjenica da će se reakcija dogoditi i bez unosa ne govori ništa o brzini kojom će se dogoditi. Ako se tvar koja se unosi u tijelo prirodno promijeni u dvije derivatne tvari koje mogu poslužiti kao izravni izvori stanične energije, to malo koristi ako reakcija prirodno traje satima ili danima dovršen. Također, čak i kada je ukupna energija proizvoda veća od energije reaktanata, energetski put nije glatki nagib nizbrdo na grafikonu; umjesto toga, proizvodi moraju postići višu razinu energije od one s kojom su započeli, tako da mogu "preboljeti grbu" i reakcija može nastaviti. Ovo početno ulaganje energije u reaktante koje se isplati u obliku proizvoda je prethodno spomenuto energija aktivacijeili E_a.

Ljudsko tijelo uključuje šest glavnih skupina ili klasa enzima.

Oksidoreduktaze pojačavaju brzinu reakcija oksidacije i redukcije. U tim reakcijama, koje se nazivaju i redoks reakcijama, jedan od reaktanata odustaje od para elektrona koje drugi reaktant dobiva. Za donora elektronskog para kaže se da je oksidiran i djeluje kao redukcijsko sredstvo, dok se primatelj elektronskog para reducira naziva oksidacijskim sredstvom. Jednostavniji način da se to kaže je da se u tim vrstama reakcija pomiču atomi kisika, atomi vodika ili oboje. Primjeri uključuju citokrom oksidazu i laktat dehidrogenazu.

Transferaze brzina uz prijenos skupina atoma, poput metila (CH₃), acetil (CH₃CO) ili amino (NH₂) skupine, od jedne molekule do druge molekule. Acetat kinaza i alanin deaminaza primjeri su transferaza.

Hidrolaze ubrzati reakcije hidrolize. U reakcijama hidrolize koristi se voda (H₂O) za razdvajanje veze u molekuli kako bi se stvorili dva kćerna proizvoda, obično pričvršćivanjem -OH (hidroksilne skupine) iz vode na jedan od proizvoda, a jednog -H (atom vodika) na drugi. U međuvremenu se od atoma pomaknutih komponentama -H i -OH stvara nova molekula. Probavni enzimi lipaza i saharaza su hidrolaze.

Lyases povećati brzinu dodavanja jedne molekularne skupine dvostrukoj vezi ili uklanjanje dviju skupina iz obližnjih atoma kako bi se stvorila dvostruka veza. Oni djeluju poput hidrolaze, osim što uklonjenu komponentu ne istiskuje voda ili dijelovi vode. Ova klasa enzima uključuje oksalat dekarboksilazu i izocitrat liazu.

Izomeraze ubrzati reakcije izomerizacije. To su reakcije u kojima se zadržavaju svi izvorni atomi u reaktantu, ali se preuređuju tako da tvore izomer reaktanata. (Izomeri su molekule iste kemijske formule, ali različitog rasporeda.) Primjeri uključuju glukoza-fosfat izomerazu i alanin racemazu.

Ligaze (zvane i sintetaze) povećavaju brzinu spajanja dviju molekula. To obično postignu iskorištavanjem energije dobivene razgradnjom adenozin trifosfata (ATP). Primjeri ligaza uključuju acetil-CoA sintetazu i DNA ligazu.

Uz promjene temperature i pH, drugi čimbenici mogu rezultirati smanjenjem ili isključivanjem aktivnosti enzima. U procesu koji se naziva alosterična interakcija, oblik enzima se privremeno mijenja kada se molekula veže na dio koji je udaljen od mjesta na kojem se pridružuje reaktantu. To dovodi do gubitka funkcije. Ponekad je to korisno kada sam proizvod služi kao alosterički inhibitor, jer to jest obično znak reakcije koja je prešla do točke kada dodatni produkt više nije potreban.

U konkurentskoj inhibiciji, tvar koja se naziva regulatorni spoj natječe se s reaktantom za mjesto vezanja. To je slično pokušaju istodobno stavljanja nekoliko radnih tipki u istu bravu. Ako se dovoljno ovih regulatornih spojeva pridruži dovoljno visokoj količini prisutnog enzima, to usporava ili isključuje reakcijski put. To može biti korisno u farmakologiji jer mikrobiolozi mogu dizajnirati spojeve koji se natječu s vezanjem mjesta bakterijskih enzima, što bakterijama puno teže uzrokuje bolest ili opstaje u ljudskom tijelu, razdoblje.

U nekonkurentnoj inhibiciji, inhibicijska molekula veže se za enzim na mjestu različitom od aktivnog mjesta, slično onome što se događa u alosteričnoj interakciji. Nepovratna inhibicija nastaje kada se inhibitor trajno veže za enzim ili ga značajno razgrađuje tako da se njegova funkcija ne može oporaviti. I živčani plin i penicilin koriste se ovom vrstom inhibicije, iako na umu s izrazito različitim namjerama.