पहाड़ी गुणांक का पता कैसे लगाएं

"पहाड़ी गुणांक" एक शब्द की तरह लगता है जो एक ग्रेड की स्थिरता से संबंधित है। वास्तव में, यह जैव रसायन में एक शब्द है जो अणुओं के बंधन के व्यवहार से संबंधित है, आमतौर पर जीवित प्रणालियों में। यह एक इकाई रहित संख्या है (अर्थात इसकी माप की कोई इकाई नहीं है जैसे मीटर प्रति सेकंड या डिग्री प्रति ग्राम)सहकारिताजांच के तहत अणुओं के बीच बंधन का। इसका मूल्य अनुभवजन्य रूप से निर्धारित होता है, जिसका अर्थ है कि यह अनुमान लगाया जाता है या संबंधित डेटा के ग्राफ़ से प्राप्त किया जाता है, न कि इस तरह के डेटा को उत्पन्न करने में मदद करने के लिए उपयोग किया जाता है।

दूसरे शब्दों में कहें तो हिल गुणांक उस सीमा का माप है, जिस सीमा तक दो अणुओं के बीच बाध्यकारी व्यवहार behavior से विचलित होता हैअतिपरवलिकऐसी स्थितियों में अपेक्षित संबंध, जहां शुरुआत में अणुओं की एक जोड़ी (अक्सर एक एंजाइम और उसके सब्सट्रेट) के बीच बंधन और बाद की प्रतिक्रिया का वेग वेग-बनाम-सांद्रता वक्र के समतल होने से पहले सब्सट्रेट सांद्रता में वृद्धि के साथ बहुत तेज़ी से बढ़ता है और बिना काफी प्राप्त किए सैद्धांतिक अधिकतम तक पहुंचता है क्या आप वहां मौजूद हैं। इस तरह के रिश्ते का ग्राफ एक वृत्त के ऊपरी-बाएँ चतुर्भुज जैसा दिखता है। उच्च पहाड़ी गुणांक वाली अभिक्रियाओं के लिए वेग-बनाम-सांद्रता वक्रों के ग्राफ़ इसके बजाय हैं

सिग्मॉइडल, या एस के आकार का।

हिल गुणांक और संबंधित शर्तों के आधार के बारे में यहां अनपैक करने के लिए बहुत कुछ है और किसी स्थिति में इसका मूल्य निर्धारित करने के बारे में कैसे जाना है।

एंजाइम कैनेटीक्स

एंजाइम प्रोटीन होते हैं जो विशेष जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं की दरों में भारी मात्रा में वृद्धि करते हैं, उन्हें कहीं भी हजारों गुना से अधिक तेजी से हजारों खरबों बार आगे बढ़ने की अनुमति देता है और तेज। ये प्रोटीन सक्रियण ऊर्जा को कम करके ऐसा करते हैं एक्ज़ोथिर्मिक प्रतिक्रियाओं का। ऊष्माक्षेपी अभिक्रिया वह है जिसमें ऊष्मा ऊर्जा मुक्त होती है और इसलिए बिना किसी बाहरी सहायता के आगे बढ़ने की प्रवृत्ति होती है। हालांकि इन प्रतिक्रियाओं में अभिकारकों की तुलना में उत्पादों में कम ऊर्जा होती है, हालांकि, वहां पहुंचने के लिए ऊर्जावान पथ आमतौर पर एक स्थिर नीचे की ओर ढलान नहीं होता है। इसके बजाय, खत्म होने के लिए एक "ऊर्जा कूबड़" है, जिसे. द्वारा दर्शाया गया है.

कल्पना करें कि आप यू.एस. के आंतरिक भाग से, समुद्र तल से लगभग 1,000 फ़ुट ऊपर, लॉस एंजिल्स, जो कि प्रशांत महासागर पर है और स्पष्ट रूप से समुद्र तल पर है, के लिए ड्राइविंग कर रहे हैं। आप केवल नेब्रास्का से कैलिफ़ोर्निया तक तट नहीं कर सकते, क्योंकि बीच में रॉकी पर्वत, राजमार्ग पार करते हैं जो समुद्र तल से ५,००० फ़ुट से अधिक ऊँचाई पर चढ़ते हैं - और कुछ स्थानों पर, राजमार्ग समुद्र से ११,००० फ़ुट ऊपर चढ़ते हैं स्तर। इस ढांचे में, एक एंजाइम के बारे में सोचें जो कोलोराडो में उन पर्वत चोटियों की ऊंचाई को बहुत कम कर सकता है और पूरी यात्रा को कम कठिन बना सकता है।

प्रत्येक एंजाइम एक विशेष अभिकारक के लिए विशिष्ट होता है, जिसे a. कहा जाता हैसब्सट्रेटइस सन्दर्भ में। इस तरह, एक एंजाइम एक कुंजी की तरह होता है और जिस सब्सट्रेट के लिए वह विशिष्ट होता है वह उस लॉक की तरह होता है जिसे खोलने के लिए कुंजी को विशिष्ट रूप से डिज़ाइन किया गया है। सबस्ट्रेट्स (एस), एंजाइम (ई) और उत्पादों (पी) के बीच संबंध को योजनाबद्ध रूप से दर्शाया जा सकता है:

\text{E} + \text{S} ⇌ \text{ES} → \text{E} + \text{P}

बाईं ओर द्विदिश तीर इंगित करता है कि जब कोई एंजाइम अपने "असाइन किए गए" सब्सट्रेट से बंध जाता है, तो यह या तो अनबाउंड हो सकता है या प्रतिक्रिया आगे बढ़ सकती है और उत्पाद (ओं) के साथ-साथ अपने मूल रूप में एंजाइम (एंजाइम उत्प्रेरित करते समय केवल अस्थायी रूप से संशोधित होते हैं) प्रतिक्रियाएं)। दूसरी ओर, दायीं ओर यूनिडायरेक्शनल तीर, इन प्रतिक्रियाओं के उत्पादों को इंगित करता है एक बार ES कॉम्प्लेक्स के अपने घटक में अलग हो जाने के बाद उन्हें बनाने में मदद करने वाले एंजाइम से कभी नहीं बंधे भागों।

एंजाइम कैनेटीक्स वर्णन करते हैं कि ये प्रतिक्रियाएं कितनी जल्दी पूरी होने के लिए आगे बढ़ती हैं (अर्थात कितनी जल्दी उत्पाद उत्पन्न होता है (वर्तमान में एंजाइम और सब्सट्रेट की एकाग्रता के एक समारोह के रूप में, लिखा [ई] और [एस]। बायोकेमिस्ट इस डेटा को यथासंभव दृष्टिगत रूप से सार्थक बनाने के लिए विभिन्न प्रकार के ग्राफ़ लेकर आए हैं।

माइकलिस-मेंटेन कैनेटीक्स

अधिकांश एंजाइम-सब्सट्रेट जोड़े एक साधारण समीकरण का पालन करते हैं जिसे माइकलिस-मेंटेन सूत्र कहा जाता है। उपरोक्त संबंध में, तीन अलग-अलग प्रतिक्रियाएं हो रही हैं: E और S का a. में संयोजन ES कॉम्प्लेक्स, ES का अपने घटकों E और S में पृथक्करण, और ES का E में रूपांतरण और पी इन तीनों प्रतिक्रियाओं में से प्रत्येक की अपनी दर स्थिर है, जो हैं1, ​-1 तथा2, उस क्रम में।

उत्पाद की उपस्थिति की दर उस प्रतिक्रिया के लिए स्थिर दर के समानुपाती होती है,2, और किसी भी समय मौजूद एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स की सांद्रता के लिए, [ES]। गणितीय रूप से, यह लिखा गया है:

\frac{dP}{डीटी} = k_2[\text{ES}]

इसके दाहिने हाथ को [ई] और [एस] के संदर्भ में व्यक्त किया जा सकता है। वर्तमान उद्देश्यों के लिए व्युत्पत्ति महत्वपूर्ण नहीं है, लेकिन यह दर समीकरण की गणना के लिए अनुमति देता है:

\frac{dP}{dt} = \frac{k_2[\text{E}]_0[\text{S}]}{K_m+[\text{S}]}

इसी तरह प्रतिक्रिया की दरवीद्वारा दिया गया है:

वी= \frac{V_{max}[\text{S}]}{K_m+[\text{S}]}

माइकलिस स्थिरांक सब्सट्रेट एकाग्रता का प्रतिनिधित्व करता है जिस पर दर अपने सैद्धांतिक अधिकतम मूल्य पर आगे बढ़ती है।

लाइनविवर-बर्क समीकरण और संबंधित प्लॉट उसी को व्यक्त करने का एक वैकल्पिक तरीका है जानकारी और सुविधाजनक है क्योंकि इसका ग्राफ एक घातांक के बजाय एक सीधी रेखा है या लघुगणक वक्र। यह माइकलिस-मेंटेन समीकरण का व्युत्क्रम है:

\frac{1}{V} = \frac{K_m+[\text{S}]}{ V_{max}[\text{S}]} = \frac{K_m}{V_{max}[\text{S }]} + \frac{1}{V_{अधिकतम} }

सहकारी बंधन

कुछ प्रतिक्रियाएं विशेष रूप से माइकलिस-मेंटेन समीकरण का पालन नहीं करती हैं। ऐसा इसलिए है क्योंकि उनका बंधन उन कारकों से प्रभावित होता है जिन्हें समीकरण ध्यान में नहीं रखता है।

हीमोग्लोबिन लाल रक्त कोशिकाओं में प्रोटीन है जो ऑक्सीजन (O .) से बांधता है2) फेफड़ों में और इसे उन ऊतकों तक पहुँचाता है जिन्हें श्वसन के लिए इसकी आवश्यकता होती है। हीमोग्लोबिन A (HbA) का एक उत्कृष्ट गुण यह है कि यह O. के साथ सहकारी बंधन में भाग लेता है2. इसका अनिवार्य रूप से मतलब है कि बहुत अधिक O. पर2 सांद्रता, जैसे कि फेफड़ों में पाए जाने वाले, एचबीए में मानक की तुलना में ऑक्सीजन के लिए बहुत अधिक आत्मीयता होती है सामान्य अतिपरवलयिक प्रोटीन-यौगिक संबंध का पालन करते हुए परिवहन प्रोटीन (मायोग्लोबिन इस प्रकार का एक उदाहरण है प्रोटीन)। बहुत कम O. पर2 सांद्रता, हालांकि, HbA का O. के लिए बहुत कम आत्मीयता है2 एक मानक परिवहन प्रोटीन की तुलना में। इसका मतलब है कि एचबीए उत्सुकता से ओ2 जहां यह बहुतायत से होता है और जहां यह दुर्लभ होता है वहां इसे उत्सुकता से त्याग देता है - ऑक्सीजन-परिवहन प्रोटीन में वास्तव में क्या आवश्यक है। यह एचबीए और ओ. के साथ देखे जाने वाले सिग्मॉइडल बाइंडिंग-बनाम-प्रेशर वक्र में परिणत होता है2, एक विकासवादी लाभ जिसके बिना जीवन निश्चित रूप से काफी कम उत्साही गति से आगे बढ़ रहा होगा।

पहाड़ी समीकरण

1910 में, आर्चीबाल्ड हिल ने O. की कीनेमेटीक्स की खोज की2-हीमोग्लोबिन बंधन। उन्होंने प्रस्तावित किया कि एचबी में बाध्यकारी साइटों की एक विशिष्ट संख्या है,नहीं​:

पी + एन\पाठ{एल} ⇌ पी\पाठ{एल}_n

यहाँ,पीO. के दबाव का प्रतिनिधित्व करता है2 और L, लिगैंड के लिए छोटा है, जिसका अर्थ कुछ भी है जो बंधन में भाग लेता है, लेकिन इस मामले में यह Hb को संदर्भित करता है। ध्यान दें कि यह उपरोक्त सब्सट्रेट-एंजाइम-उत्पाद समीकरण के भाग के समान है।

पृथक्करण स्थिरांक प्रतिक्रिया के लिए लिखा है:

\frac{[P][\text{L}]^n}{[P\text{L}_n]}

जबकि अधिकृत बाध्यकारी साइटों का अंशϴ, जो 0 से 1.0 के बीच है, द्वारा दिया गया है:

= \frac{[\text{L}]^n}{K_d +[\text{L}]^n}

इन सभी को एक साथ रखने से पहाड़ी समीकरण के कई रूपों में से एक मिलता है:

\log\bigg(\frac{ϴ}{1- ϴ}\bigg) = n \log p\text{O}_2 - \log P_{50}

कहा पेपी50 वह दाब है जिस पर O. का आधा भाग2 एचबी पर बाध्यकारी साइटों पर कब्जा कर लिया गया है।

पहाड़ी गुणांक

ऊपर दिए गए पहाड़ी समीकरण का रूप सामान्य रूप का है

वाई = एमएक्स + बी

ढलान-अवरोध सूत्र के रूप में भी जाना जाता है। इस समीकरण में,रेखा की ढलान है औरका मान हैआपजिस पर ग्राफ, एक सीधी रेखा, को पार करती हैआप-एक्सिस। इस प्रकार पहाड़ी समीकरण का ढलान सरल हैनहीं. इसे पहाड़ी गुणांक कहा जाता है यानहीं​​एच. मायोग्लोबिन के लिए, इसका मान 1 है क्योंकि मायोग्लोबिन O. से सहकारी रूप से बंधता नहीं है2. हालांकि, एचबीए के लिए यह 2.8 है। उच्चनहीं​​एच, अध्ययन के तहत प्रतिक्रिया की गतिकी जितनी अधिक सिग्मॉइडल होगी।

आवश्यक गणना करने की तुलना में हिल गुणांक निरीक्षण से निर्धारित करना आसान है, और एक अनुमान आमतौर पर पर्याप्त होता है।

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