एंजाइम गतिविधि पर उबलने और जमने के प्रभाव क्या हैं?

एंजाइम सभी जीवन के लिए महत्वपूर्ण हैं क्योंकि वे रासायनिक प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं जो अन्यथा जीवन का समर्थन करने के लिए बहुत धीमी गति से होती हैं। महत्वपूर्ण रूप से, जिस दर पर एंजाइम अपनी लक्षित प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करने में सक्षम होते हैं और एंजाइमों की अपनी संरचना को बनाए रखने की क्षमता तापमान पर अत्यधिक निर्भर होती है। नतीजतन, ठंड और उबालने से एंजाइम गतिविधि पर महत्वपूर्ण प्रभाव पड़ सकता है।

टीएल; डीआर (बहुत लंबा; पढ़ा नहीं)

उबालने से एंजाइम टूट जाते हैं जिससे वे काम नहीं करते। ठंड के नीचे, क्रिस्टलीकरण एंजाइमों को कार्य करने से रोकता है।

यह समझने के लिए कि फ्रीजिंग एंजाइम गतिविधि को कैसे प्रभावित करता है, सबसे पहले अणुओं पर तापमान के प्रभाव को समझना आवश्यक है जो एंजाइम उत्प्रेरण के लिए सब्सट्रेट हैं। कोशिकाओं के भीतर, सब्सट्रेट अणु निरंतर यादृच्छिक गति में होते हैं, जिसे ब्राउनियन गति के रूप में जाना जाता है, सब्सट्रेट अणुओं और व्यक्तिगत पानी के अणुओं के बीच टकराव के परिणामस्वरूप। जैसे-जैसे तापमान बढ़ता है, इस यादृच्छिक आणविक गति की गति भी बढ़ जाती है क्योंकि अणुओं में उच्च तापमान पर अधिक कंपन ऊर्जा होती है। अधिक तीव्र गति से अणुओं और एंजाइमों के बीच यादृच्छिक टकराव की आवृत्ति बढ़ जाती है, जो महत्वपूर्ण है एंजाइम गतिविधि के लिए क्योंकि एंजाइम उनके सब्सट्रेट अणुओं पर निर्भर करते हैं जो प्रतिक्रिया से पहले उनसे टकराते हैं होता है।

बहुत ठंडे तापमान पर, विपरीत प्रभाव हावी होता है - अणु अधिक धीमी गति से चलते हैं, एंजाइम-सब्सट्रेट टकराव की आवृत्ति को कम करते हैं और इसलिए एंजाइम गतिविधि कम हो जाती है। जमने के बिंदु पर, आणविक गति में भारी कमी आती है क्योंकि ठोस निर्माण होता है और अणु कठोर क्रिस्टलीय संरचनाओं में बंद हो जाते हैं। इन ठोस क्रिस्टल के भीतर, तरल व्यवस्था में समान अणुओं की तुलना में अणुओं में गति की स्वतंत्रता बहुत कम होती है। नतीजतन, एक बार जमने के बाद एंजाइम-सब्सट्रेट टकराव अत्यंत दुर्लभ होते हैं और एंजाइम गतिविधि ठंड से लगभग शून्य होती है।

यद्यपि बढ़ते तापमान के परिणामस्वरूप एंजाइम गतिविधि की उच्च दर होती है, एक ऊपरी तापमान सीमा होती है जिस पर एंजाइम कार्य करना जारी रख सकते हैं। यह समझने के लिए कि ऐसा क्यों है, एंजाइमों की संरचना और कार्य पर विचार किया जाना चाहिए। एंजाइम प्रोटीन होते हैं, जो अमीनो एसिड के बीच रासायनिक बंधों द्वारा त्रि-आयामी संरचना में एक साथ रखे गए व्यक्तिगत अमीनो एसिड से बने होते हैं। यह त्रि-आयामी संरचना एंजाइम गतिविधि के लिए महत्वपूर्ण है, क्योंकि एंजाइमों को उनके सबस्ट्रेट्स के चारों ओर एक भौतिक "फिट" बनाने के लिए संरचित किया जाता है।

उबलने के आसपास के तापमान पर, एंजाइम की संरचना को एक साथ रखने वाले रासायनिक बंधन टूटने लगते हैं। त्रि-आयामी संरचना के परिणामी नुकसान के कारण एंजाइम अब अपने लक्ष्य सब्सट्रेट अणुओं में फिट नहीं होते हैं, और एंजाइम पूरी तरह से काम करना बंद कर देते हैं। संरचना का यह नुकसान, विकृतीकरण के रूप में जाना जाता है, अपरिवर्तनीय है - एक बार एंजाइमों को इतना गर्म कर दिया जाता है कि उन्हें एक साथ रखने वाले रासायनिक बंधन टूट जाते हैं, तापमान होने पर वे स्वचालित रूप से फिर से नहीं बनेंगे कमी। यह ठंड के विपरीत है, जो एंजाइम संरचना को प्रभावित नहीं करता है - यदि ठंड के बाद तापमान में वृद्धि होती है, तो एंजाइम गतिविधि बहाल हो जाएगी।