Pienimmilläkin molekyyleillä tai organismeilla, joilla on nopea lisääntymisaika, voi kestää kauan tuottaa mitä haluat tutkia. Petri-maljassa olevien bakteerien reaktionopeus riippuu siitä, kuinka paljon reagoivaa ainetta on sekä entsyymien läsnäolosta. Riippumatta tapauksesta, voit käyttää yhtälöitä näiden biokemiallisten reaktioiden nopeuden määrittämiseen.
Entsyymin kinematiikka
Kemiassareaktionopeudetkuvataan käyttämälläk-arvotjotka mittaavat kuinka nopeasti reaktio tapahtuu reagensseista tuotteisiin. Reaktioissa, joissa käytetään katalyyttejä, biologisia yhdisteitä, jotka nopeuttavat reaktionopeutta,kkissa, voit määrittää reaktion enimmäisnopeuden.suurin reaktionopeus, Venint, kertoo kuinka monta molekyyliä muuttuu reaktion tuotteeksi, kun entsyymi liukenee kokonaan.
Entsyymit saavuttavat nämä suuret nopeudet alentamalla reaktion aktivointienergiaa, reaktion tapahtumiseen tarvittavaa energiamäärää. Kun entsyymi sitoutuu havaittavaan substraattiin, molekyyliin tai yhdisteisiin, se muodostaa entsyymi-substraatti-kompleksin. Ne eivät vaikuta suoraan siihen, kuinka paljon reagoivista aineista tai tuoteyhdisteistä sinulla on, eivätkä ne myöskään riippuvat muista tekijöistä, kuten entsyymin konsentraatiosta, lämpötilan pH: sta ja ionisten pitoisuuksista joukkovelkakirjat.
KCAT-yhtälö
Reaktionopeuden avulla voit kirjoittaa yhtälöitä sen määrittämiseksi, kuinka erilaiset reagenssimäärät johtavat siihen, kuinka paljon tuotteita sinulla on. PerusreaktiollexA + yB → zC(eli muuntaminenxmooliaAkanssaymooliaBtuototzmooliaC), korkoyhtälö olisi
r = k [A] ^ m \ kertaa [B] ^ n
reaktionopeudeller,nopeusvakiokja molaariset pitoisuudetAjaBmerkitty suluilla. M janovat eksponentteja, jotka määrität kokeilla, jotka mittaavat reaktion nopeutta. F
Entsyymikatalysoidun reaktion erityistapauksessa alkunopeusv0On
v_0 = \ frac {k_ {kissa}} {K_m}
alkureaktionopeudellev0. Tämä nopeus kertoo katalyysinopeuden tässäkkissakaava.KmonMichaelis-Mentenin vakio, jonka voit joko mitata kokeellisesti tai laskea substraatin pitoisuutena puolella suurimmasta nopeudesta.
Vakio saa nimensäMichaelis-Menten-yhtälö
v_0 = \ frac {v_ {max} \ kertaa [S]} {K_m + [S]}
substraatin pitoisuuden suhteen[S]ja suurin nopeusvenintkertoo kuinka nopeasti entsymaattinen reaktio. Kun lasketkkissa, voit myös kirjoittaa
v_0 = \ frac {k_ {kissa} \ kertaa [E] \ kertaa [S]} {K_m}
reaktionopeuden yleisenä menetelmänä entsyymin ja substraatin pitoisuuksille[E]ja[S]vastaavasti.
Muut KCAT-yhtälömenetelmät
Näiden eri yhtälöiden avulla voit käyttää sopivinta mihin tahansa käyttämääsi tarkoitusta varten, onko se bakteerien lisääntymisnopeus vai polttoaineiden ja kaasun välinen syttymisnopeus. Voit jopa käyttää näitä yhtälöitä yhdistämällä sekä kokeelliset havainnot teoreettisiin malleihin että laskelmiin. Voit oppia Michaelis Menten -yhtälömenetelmien merkityksestä näiden eri tapojen avulla määritellä reaktionopeus.
kkissayhtälö on perusta luomisellebioreaktorit. Nämä ovat järjestelmiä, jotka antavat mikro-organismien kasvaa optimaalisessa ympäristössä, joka voi tuottaa mahdollisimman paljon tuotetta. Bioreaktoreita käytetään jopa fermentoitujen elintarvikkeiden valmistuksessa joissakin Aasian maissa.
Sen merkityksen määrittäminen on yleensä erittäin vaikeaa tai mahdotontaKmilman lisätietoja. Tutkijat käyttävät suhdettakcat / kmmitata kuinka spesifisesti ja tehokkaasti entsyymi sitoutuu substraattiin. Tämä suhde, joka tunnetaan nimellä spesifisyyden vakiokSP, voit muokata Michaelis-Menten-yhtälöä
v = \ frac {k_ {SP} [S]} {1+ \ frac {k_ {SP} [S]} {k_ {cat}}}
mitata tarkempia arvojakSP.