Aminohappojen pitkiä ketjuja tai polymeerejä kutsutaan proteiineiksi (vaikka proteiinien ei tarvitse olla yksinomaan aminohappoja). Aminohapot ovat yhteydessä toisiinsa, mikä on "peptidisidos". Aminohappojen järjestys määräytyy nukleotidit (geneettinen aakkoset) DNA-geenissä, mikä puolestaan määrittää, kuinka proteiini taittuu ja toimintoja.
Proteiinin tuotanto aminohapoista
Aminohappojen liittäminen proteiineihin alkaa solun ytimessä. Messenger-RNA (mRNA) geenille luodaan käyttämällä DNA-jaksoa templaattina. Sitten mRNA kulkeutuu ytimen ulkopuolelle proteiinivalmistajille, joita kutsutaan ribosomeiksi. Täällä valmistetaan proteiinia. Ribosomeissa siirrä RNA (tRNA) ja kiinnittää sitten aminohapot mRNA: han. Pohjimmiltaan mRNA: ta käytetään templaattina proteiinin rakentamiseksi.
Peptidisidos aminohappojen välillä
Aminohapot liitetään päähän hännään pitkissä lineaarisissa polymeereissä. Erityisesti yhden aminohapon karboksyylihapporyhmä (-CO) kiinnittyy seuraavan aminohapporyhmään (-NH). Tätä sidosta kutsutaan "peptidisidokseksi". Tällaisia aminohappoketjuja kutsutaan "polypeptideiksi".
Aminohappojen sivuketjut
Aminohapoilla on sivuketjut kiinnittyneenä keskeiseen hiiliatomiin. Näillä sivuketjuilla on erilaiset sähköstaattiset (sidos) ominaisuudet. Tämä on tärkeää siinä, kuinka alun perin lineaarinen proteiini taittuu, kun se vapautuu mRNA-templaatistaan.
Aminohappotilaus ja proteiinitaitto
Proteiinin muoto määräytyy aminohapposekvenssin perusteella. Pitkän polypeptidiketjun sidokset mahdollistavat atomien vapaan pyörimisen, mikä antaa proteiinin rungolle suuren joustavuuden. Useimmat polypeptidiketjut taittuvat kuitenkin vain yhdeksi muodoksi, ja useimmat niistä tekevät sen spontaanisti.
Sivuketjut ja taitto
Taittuminen määräytyy aminohappojen sivuketjujen järjestyksen mukaan. Nämä sivuketjut ovat vuorovaikutuksessa kunkin ja solun veden kanssa. Polaariset sivuketjut pyrkivät kiertymään veteen päin. Ei-polaariset sivuketjut muuttuvat proteiinipallon keskikohdaksi hydrofobisiksi (ei pidä vedestä). Polaaristen ja ei-polaaristen kohtien jakauma on siten yksi tärkeimmistä tekijöistä, jotka säätelevät proteiinin taittumista.
Aminohappoyhdistelmien määrä
20 aminohappoa käytetään proteiinien valmistamiseen. Vaikka on 20 ^ n erilaista polypeptidiä, jotka ovat n aminohappoa pitkiä, hyvin pieni osa tuloksena olevista proteiineista olisi stabiili. Suurimmalla osalla olisi lukuisia muotoja, joiden energiataso olisi melkein sama. Koska ne pystyvät muuttamaan muotoa helposti omaksumaan toisen energiatason, ne eivät siksi ole riittävän vakaita ollakseen hyödyllisiä organismille. Yksi aminohappo väärässä paikassa voi siten tehdä proteiinista käyttökelvottoman. Siksi useimmat DNA-mutaatiot eivät hyödytä organismia. Ainoastaan valtavan määrän kokeiluja ja virheitä käyttämällä syntyy hyödyllisiä proteiineja.