Aminohapot: Toiminto, rakenne, tyypit

Aminohappoja ovat yksi neljästä tärkeimmästä elämän makromolekyylit, muut ovat hiilihydraatit, lipidit ja nukleiinihapot. Ne toimivat ensisijaisesti proteiineja. 20 luonnossa esiintyvää aminohappoa löytyy kaikesta elävästä, bakteereista ihmisiin.

Koska aminohapot saavat proteiinit ja proteiinit muodostamaan suurimman osan kehon massasta, nämä hapot ovat kirjaimellisesti tavaraa, josta ihmiset (ja muut eläimet) valmistetaan.

Yhden tai useamman aminohapon puutteet voivat johtaa epätäydellisiin tai huonosti rakennettuihin kudoksiin, ja niiden uskotaan myös vaikuttavan joidenkin syöpien syntyyn.

Ihmiskeho pystyy syntetisoimaan 10 näistä hapoista, mutta loput 10 on saatava ravinnon lähteistä, ja siksi niitä kutsutaan välttämättömät aminohapot. Näitä tarjotaan joskus välttämättöminä aminohappolisäaineina.

Aminohappoja, joita keho voi valmistaa, kutsutaan ei-välttämättömät aminohapot, hieman harhaanjohtava termi, koska keho itse asiassa vaatii niitä.

Jokaisella aminohapolla on sekä iso kirjain, että kolmikirjaiminen lyhenne (esim.

Aminohapoista on tullut suosittuja ravintolisissä ihmisten keskuudessa, jotka ovat kiinnostuneita yleisestä terveydestä ja ne, jotka haluavat kasvattaa lihasmassaa yhdistämällä painoharjoittelua ja ravitsemusta interventiot.

• Ensimmäinen tunnistettu aminohappo oli parsamehusta eristetty asparagiini vuonna 1806.

Kaikkien aminohappojen yleinen rakenne on keskeinen hiiliatomi, jolla on karboksyyli ryhmä, an aminoryhmä, a vetyatomi ja R-sivuketju joka vaihtelee aminohappoista siihen sitoutuneisiin aminohappoihin.

karboksyyliryhmä koostuu hiiliatomista, joka on kaksoissidottu happiatomiin ja sitoutunut myös hydroksyyli (-OH) -ryhmään. Sitä voidaan esittää muodossa -CO (OH) ja juuri tämä ansaitsee nämä yhdisteet nimityksen "happo", koska hydroksyylikomponentin vetyatomi luovutetaan helposti, jolloin jäljelle jää -CO (O-) ryhmä.

Luonnossa esiintyviä 20 aminohappoa kutsutaan alfa-aminohapot koska amino (-NH2) -ryhmä on kiinnittynyt karboksyylihapon alfa-hiileen, joka on -CO (OH) -ryhmän vieressä oleva hiili. Tämä hiili on myös edellä kuvattu "keskeinen" hiili.

Aminohappojen massa vaihtelee 75 grammasta moolia kohti (glysiini) 204 grammaan moolia kohti (tryptofaani), ja keskimäärin ne ovat pienempiä kuin sokeriglukoosi (180 grammaa moolia kohden).

Jos jokaista aminohappoa havaittaisiin luonteeltaan yhtä usein, kunkin osuus olisi noin 5 prosenttia aminohapoista proteiinirakenteissa (100 prosenttia jaettuna 20 aminohapolla = 5 prosenttia per aminohappo).

Todellisuudessa nämä esiintymistiheydet vaihtelevat hieman yli 1,2 prosentista (tryptofaani ja kysteiini) hieman alle 10 prosenttiin (leusiini).

"R" -sivuketjuttai yksinkertaisesti R-ketjut kuuluvat eri alaluokkiin, jotka sekä kuvaavat että määrittelevät aminohapon koko biokemiallisen käyttäytymisen. Yksi yleinen kaavio luokittelee aminohapot seuraavasti: hydrofobinen, hydrofiilinen (tai polaarinen), ladattu tai amfipaattinen.

Hydrofobinen tulee kreikan kielestä "vettä pelkääväksi", ja nämä kahdeksan aminohappoa on niin merkitty, koska niiden sivuketjut ovat ei-polaarinen, mikä tarkoittaa, että niillä ei ole nettosähköstaattista varausta tai epäsymmetrisesti jakautunutta varausta. Tämän ominaisuuden seurauksena hydrofobinen aminohappoja löytyy tyypillisesti proteiinien sisäpuolelta, "turvallisia" vedeltä.

Vastaavasti nämä hapot ' hydrofiilinen ikäisensä yleensä kootaan proteiinien ulkopinnoille. Ladattu ja amfipaattinen Sillä välin molekyyleillä on omat viehätyksensä ja erityispiirteensä.

Seuraavassa on luettelo yksittäisistä aminohapoista yhdessä joidenkin niiden erottavien ominaisuuksien kanssa. Ne on esitetty niiden yksikirjaimisten lyhenteiden järjestyksessä helpottamiseksi, mutta jos päätät yrittää muistaa ne aminohappojen nimet, käytä mitä tahansa ryhmittelyjärjestelmää tai muuta temppua, joka tekee tämän tehtävän mahdollisimman helpoksi.

Nämä kahdeksan aminohappoa on yleensä ryhmitelty yhteen ja niitä kutsutaan joskus "ei-polaarisiksi" hydrofobisten sijaan, vaikka ne tarkoittavatkin olennaisesti samaa. He osallistuvat proteiinien sisäosaan van der Waalsin vuorovaikutus, jotka ovat kuin kovalenttisia tai ionisidokset mutta paljon heikompi ja ohimenevämpi.

• Alaniini (ala tai A): Toiseksi kevyin ja toiseksi runsain aminohappo.
• Glysiini (gly tai G): Ei todellakaan ole täyttä sivuketjua (glysiinin sivuketju on yksi vety), ja siksi se sijoitetaan muiden kanssa oletusarvoisesti ei-polaarisia yhdisteitä, mutta sitä esiintyy usein lähellä proteiinien pintaa ja se voidaan tällöin merkitä "hydrofiiliseksi" syy.
• Fenyylialaniini (phe tai F): Kuten tyrosiini ja tryptofaani, tämä on aromaattinen aminohappo, jolla ei ole mitään tekemistä sen hajun kanssa (aminohapot ovat hajuttomia) ja osoittaa sen sijaan fenyyliryhmän (kuuden hiilen rengas, joka sisältää kolme kaksoissidosta) läsnäolon.
• Isoleusiini (ile tai I): An isomeeri leusiinia yhdellä metyyli (-CH3) -ryhmällä kiinnittyneenä R-ketjun eri hiileen. (Isomeereillä on sama määrä ja tyyppisiä atomeja, mutta erilaiset tilajärjestelyt.)
• Leusiini (leu tai L): Kuten isomeerinsäkin, leusiini on a haarautuneen ketjun aminohappo (BCAA), viittaus R-ketjun rakentamiseen. Koska useimmat eläimet eivät voi syntetisoida BCAA: ta, nämä ovat kaksi välttämättömiä aminohappoja.
• Metioniini (met tai M): Yksi kahdesta rikkiä sisältävästä aminohaposta, toinen kysteiini. Joskus luokitellaan amfipaattiseksi tai jopa napaiseksi sen ympäristöstä riippuen.
• Proliini (pro tai P): Proliinin aminoryhmä esiintyy viiden atomin renkaassa terminaalisen -NH2-ryhmän sijasta.
• Valiini (val tai V): Toinen BCAA; vastaa leusiinimolekyyliä, jonka runkometyyliryhmä on irrotettu.

Tryptofaani sisältyy joskus tähän ryhmään, mutta se on itse asiassa amfipaattinen.

Näitä aminohappoja kutsutaan usein "polaarisiksi, mutta varauksettomiksi". Ne pippuria proteiinien ulkopintoja eivätkä vetäydy veden läsnä ollessa.

• Kysteiini (cys tai C): Sisältää rikkiatomia; on vain 1,2 prosenttia luonnon aminohapoista.
• Histidiini (hänen tai H): Histidiini ei sisällä yhtä, vaan kahta -NH2-ryhmää, mikä tekee siitä erittäin monipuolisen aminohapon, koska se kykenee ottamaan protoneja (ts. Vetyatomeja) päälle tai pois. Joissakin lähteissä histidiini on lueteltu ensisijaisesti amfipaattisena.
• Asparagiini (asn tai N): Kemiallisesti tämä on asparagiinihappo aminoryhmällä, joka korvaa karboksyyliryhmän hapan vedyn.
• Glutamiini (gln tai Q): Identtinen glutamthapon kanssa aminoryhmällä, joka korvaa karboksyyliryhmän happaman vedyn.
• Seriini (ser tai S): Seriinin hydrofiiliset ominaisuudet johtuvat siitä, että se sisältää hydroksyyliryhmän.
• Treoniini (thr tai T): Rakenteeltaan samanlainen kuin treoosiksi kutsuttu sokeri, joka on nimetty sen mukaan.

Nämä yhdisteet käyttäytyvät paljon kuin hydrofiiliset (polaariset) aminohapot, koska ne ovat helposti vuorovaikutuksessa veden kanssa, mutta niiden nettovaraus on +1 tai -1. Tämä tekee niistä happoja (protonien luovuttajia) tai emäksiä (protonien hyväksyjiä) pHeli happamuus ihmiskehossa.

• Asparagiinihappo (asp tai D): Deprotonoitu fysiologisessa (kehon) pH: ssa antamalla negatiivinen varaus molekyyliin. Kutsutaan myös aspartaatiksi.
• Glutamiinihappo (glu tai E): Deprotonoitu fysiologisessa pH: ssa. Kutsutaan myös glutamaatiksi.
• Lysiini (lys tai K): Emäs ja protonoitu fysiologisessa pH: ssa.
• Arginiini (arg tai R): Myös emäs ja protonoitu fysiologisessa pH: ssa.

"Amfipaattinen" tarkoittaa karkeasti "molempien tuntemusta" kreikaksi, ja nämä aminohapot voivat toimia sekä ei-polaarisina (hydrofobisina) että polaarisina (hydrofiilisinä), melkein kuin softball-pelaaja, joka ei ole supertähden syöttäjä tai taikina, mutta joka voi toimia kykenevästi molemmissa rooleissa urheilussa, jossa useimpien pelaajien kapasiteetti on erittäin korkea erikoistunut.

Niillä ei ole nettovarausta, mutta sähkövarauksen jakauma näiden R-ketjuilla aminohappoja on selvästi epäsymmetrinen.

• Tyrosiini (tyr tai T): Sen hydroksyyliryhmä voi sekä luovuttaa että hyväksyä vetysidoksen, joten tyrosiini joskus "toimii" hydrofiilisesti.
• Tryptofaani (kokeile tai W): Suurin aminohappo; välittäjäaineen edeltäjä serotoniini (5-hydroksitryptamiini).