Erilaisia ​​entsyymejä

Entsyymit ovat kriittisiä proteiinimolekyylejä elävissä järjestelmissä, jotka syntetisoituaan eivät yleensä muutu muiksi eräänlainen molekyyli, samoin kuin aineet, jotka otetaan polttoaineeksi ruoansulatus- ja hengityselinten prosesseihin (esim. sokerit, rasvat, molekyylimolekyylit happi). Tämä johtuu siitä, että entsyymit ovat katalyytit, mikä tarkoittaa, että he voivat osallistua kemiallisiin reaktioihin muuttamatta itseään, vähän kuin julkisen keskustelun valvoja kuka ihannetapauksessa liikuttaa osallistujia ja yleisöä kohti lopputulosta sanelemalla argumentin ehdot lisäämättä kuitenkaan mitään ainutlaatuista tiedot.

Yli 2000 entsyymiä on tunnistettu, ja kukin niistä osallistuu yhteen tiettyyn kemialliseen reaktioon. Entsyymit ovat siten substraattikohtaisia. Ne on ryhmitelty puoli tusinaan luokkiin niiden reaktiotyyppien perusteella, joihin he osallistuvat.

Entsyymit mahdollistavat suuren määrän reaktioita kehossa olosuhteissa homeostaasitai yleinen biokemiallinen tasapaino. Esimerkiksi monet entsyymit toimivat parhaiten pH-tasolla (happamuus) lähellä pH-arvoa, jota keho normaalisti ylläpitää, joka on välillä 7 (eli ei emäksinen eikä hapan). Muut entsyymit toimivat parhaiten matalassa pH: ssa (korkea happamuus) ympäristön vaatimusten vuoksi; esimerkiksi mahalaukun sisäosa, jossa jotkut ruoansulatusentsyymit toimivat, on erittäin hapan.

Entsyymit osallistuvat prosesseihin, jotka vaihtelevat veren hyytymisestä DNA-synteesiin ruoansulatukseen. Jotkut löytyvät vain soluista ja osallistuvat prosesseihin, joihin liittyy pieniä molekyylejä, kuten glykolyysi; toiset erittyvät suoraan suolistoon ja vaikuttavat irtotavaraan, kuten nielty ruoka.

Koska entsyymit ovat proteiineja, joilla on melko suuri molekyylimassa, niillä kaikilla on erillinen kolmiulotteinen muoto. Tämä määrittää ne molekyylit, joihin ne vaikuttavat. Sen lisäksi, että useimmat entsyymit ovat pH-riippuvaisia, niiden muoto on lämpötilariippuvainen, mikä tarkoittaa, että ne toimivat parhaiten melko kapealla lämpötila-alueella.

Useimmat entsyymit toimivat alentamalla aktivointienergia kemiallisen reaktion. Joskus heidän muodonsa tuo reagoivat fyysisesti lähelle toisiaan, esimerkiksi urheilutiimivalmentajan tai työryhmän johtajan tyyliin, joka aikoo saada tehtävän nopeammin. Uskotaan, että kun entsyymit sitoutuvat reagoivaan aineeseen, niiden muoto muuttuu tavalla, joka destabiloi reaktantin ja tekee siitä alttiimman reaktion aiheuttamille kemiallisille muutoksille.

Reaktioita, jotka voivat edetä ilman energian syöttämistä, kutsutaan eksotermisiksi reaktioksi. Näissä reaktioissa reaktioiden aikana muodostuneilla tuotteilla tai kemikaaleilla on matalampi energiataso kuin reaktion ainesosina toimivilla kemikaaleilla. Tällä tavalla molekyylit, kuten vesi, "etsivät" omaa (energia) tasoaan; atomit "mieluummin" ovat järjestelyissä, joissa kokonaisenergia on pienempi, aivan kuten vesi virtaa alamäkeen alimpaan käytettävissä olevaan fyysiseen pisteeseen. Yhdistämällä kaikki tämä on selvää, että eksotermiset reaktiot etenevät aina luonnollisesti.

Se, että reaktio tapahtuu myös ilman panosta, ei kuitenkaan kerro mitään sen tapahtumisnopeudesta. Jos kehoon viety aine muuttuu luonnollisesti kahdeksi johdannaisaineeksi, jotka voivat toimia suorista soluenergian lähteistä, tästä ei ole paljon hyötyä, jos reaktio kestää luonnollisesti tunteja tai päiviä saattaa loppuun. Myös silloin, kun tuotteiden kokonaisenergia on suurempi kuin reagoivien, energiareitti ei ole suora alamäkeen kaavio; sen sijaan tuotteiden on saavutettava korkeampi energiataso kuin mitä he alkoivat, jotta he voisivat "päästä yli kuomun" ja reaktio voi edetä. Tämä energian ensimmäinen investointi reagoiviin aineisiin, joka maksaa tuotteen muodossa, on edellä mainittu aktivointienergiatai E_a.

Ihmiskehoon kuuluu kuusi pääryhmää eli luokkaa entsyymejä.

Oksidoreduktaasit parantaa hapettumis- ja pelkistysreaktioiden nopeutta. Näissä reaktioissa, joita kutsutaan myös redox-reaktioiksi, yksi reagoivista luovuttaa parin elektroneja, jotka toinen reaktantti saa. Elektroniparin luovuttajan sanotaan hapettuneen ja se toimii pelkistävänä aineena, kun taas elektroniparin vastaanotinta pelkistetään kutsutaan hapettimeksi. Selkeämpi tapa esittää tämä on, että tällaisissa reaktioissa liikutetaan happiatomeja, vetyatomeja tai molempia. Esimerkkejä ovat sytokromioksidaasi ja laktaattidehydrogenaasi.

Transferaasit nopeudella pitkin atomiryhmien, kuten metyylin (CH₃), asetyyli (CH₃CO) tai amino (NH₂) ryhmät yhdestä molekyylistä toiseen. Asetaattikinaasi ja alaniinideaminaasi ovat esimerkkejä transferaaseista.

Hydrolaasit nopeuttaa hydrolyysireaktioita. Hydrolyysireaktioissa käytetään vettä (H₂O) jakaa sidos molekyylissä kahden tytärtuotteen luomiseksi, yleensä kiinnittämällä -OH (hydroksyyliryhmä) vedestä yhteen tuotteeseen ja yksi -H (vetyatomi) toiseen. Sillä välin muodostuu uusi molekyyli -H- ja -OH-komponenttien syrjäyttämistä atomista. Ruoansulatusentsyymit lipaasi ja sakkaroosi ovat hydrolaaseja.

Lyases parantaa yhden molekyyliryhmän lisäämisen kaksoissidokseen nopeutta tai kahden ryhmän poistamista läheisistä atomista kaksoissidoksen muodostamiseksi. Nämä toimivat kuten hydrolaasit, paitsi että poistettua komponenttia ei syrjäytä vesi tai vesiosia. Tähän entsyymiluokkaan kuuluvat oksalaattidekarboksylaasi ja isositraattilyaasi.

Isomeraasit nopeuttaa isomerointireaktioita. Nämä ovat reaktioita, joissa kaikki reagoivan aineen alkuperäiset atomit pidätetään, mutta ne järjestetään uudelleen muodostamaan reagoivan aineen isomeeri. (Isomeerit ovat molekyylejä, joilla on sama kemiallinen kaava, mutta erilaiset järjestelyt.) Esimerkkejä ovat glukoosi-fosfaatti-isomeraasi ja alaniiniraseemaasi.

Ligaasit (kutsutaan myös syntetaaseiksi) lisäävät kahden molekyylin liittymisnopeutta. He saavuttavat tämän yleensä hyödyntämällä adenosiinitrifosfaatin (ATP) hajoamisesta peräisin olevaa energiaa. Esimerkkejä ligaaseista ovat asetyyli-CoA-syntetaasi ja DNA-ligaasi.

Lämpötilan ja pH: n muutosten lisäksi muut tekijät voivat johtaa entsyymin toiminnan heikkenemiseen tai pysähtymiseen. Allosteeriseksi vuorovaikutukseksi kutsutussa prosessissa entsyymin muoto muuttuu väliaikaisesti, kun molekyyli sitoutuu osaan sitä poispäin siitä kohdasta, johon se liittyy reaktanttiin. Tämä johtaa toiminnan menetykseen. Joskus tämä on hyödyllistä, kun itse tuote toimii allosteerisenä estäjänä, koska näin on yleensä merkki reaktion etenemisestä siihen pisteeseen, jossa lisätuotetta ei enää ole edellytetään.

Kilpailevassa inhibitiossa aine, jota kutsutaan säätelyyhdisteeksi, kilpailee reagoivan aineen kanssa sitoutumiskohdasta. Tämä muistuttaa yrittämästä laittaa useita toimivia avaimia samaan lukkoon samanaikaisesti. Jos tarpeeksi näitä säätelyyhdisteitä liittyy riittävän suureen määrään läsnä olevaa entsyymiä, se hidastaa tai sulkee reaktiotien. Tästä voi olla apua farmakologiassa, koska mikrobiologit voivat suunnitella yhdisteitä, jotka kilpailevat sitoutumisen kanssa bakteerientsyymien alueet, jolloin bakteerien on paljon vaikeampi aiheuttaa tauteja tai selviytyä ihmiskehossa, aikana.

Ei-kilpailukykyisessä inhibitiossa estävä molekyyli sitoutuu entsyymiin eri kohdasta kuin aktiivinen kohta, samanlainen kuin mitä tapahtuu allosterisessa vuorovaikutuksessa. Palautumaton esto tapahtuu, kun estäjä sitoutuu pysyvästi entsyymiin tai hajottaa sitä merkittävästi niin, että sen toiminta ei voi palautua. Sekä hermokaasu että penisilliini käyttävät tämän tyyppistä estoa, vaikkakin massiivisesti erilaiset tarkoitukset mielessä.