Ensüümid: mis see on? & Kuidas see töötab?

Igal ajal, ilma teie teadliku mõtlemiseta, teevad triljonid rakud teie kehas tohutult palju keemilisi reaktsioone, mis hoiavad teid elus ja tasakaalus. Kuigi need reaktsioonid võivad juhtuda iseenesest, kui neile antakse piisavalt aega, ei oleks see kiirus inimkeha vajaduste jaoks peaaegu piisavalt kiire.

Selle tulemusena aitavad peaaegu kõiki biokeemilisi reaktsioone spetsiaalsed valgud, mida nimetatakse ensüümid, mis on bioloogilised katalüsaatorid mis võib reageerida üle miljoni korra kiiremini.

Ensüümide kohandamine on väga kõrge; enamik sajadest teadaolevatest ensüümidest võivad katalüüsida ainult ühte reaktsiooni ja enamikku reaktsioone saab katalüüsida ainult üks konkreetne ensüüm.

kuigi nukleiinhape molekul RNA (ribonukleiinhape) võib mõnikord toimida mitteensüümse katalüsaatorina, tõelised ensüümid on valgud, mis tähendab, et need koosnevad pikkadest kettidest aminohapped mis on volditud kindla kujuga. Looduses on 20 aminohapet, mida kõiki vajab teie keha mingis koguses.

Su keha saab neist umbes poole, samas kui teised peavad olema toidus allaneelatud. Neid, mida peate sööma, nimetatakse asendamatud aminohapped.

Aminohapetel on kõigil keskne süsinikuaatom, mis on ühendatud karboksüülhappe (-COOH) rühmaga, aminorühmaga (-NH₂) rühm ja külgahel, mida keemilistes diagrammides tähistatakse tavaliselt "-R" -ga.

Külgahel määrab aminohappe ainulaadse käitumise. Aminohapete järjestust valgus nimetatakse selle esmane struktuur. Aminohapete stringi nimetatakse a polüpeptiid; tavaliselt kui molekulile sellisena viidatakse, pole see täielik, funktsionaalne valk, vaid selle tükk.

Aminohappe stringid võivad end paigutada kas spiraalitaolisteks või lehtetaolisteks koosseisudeks; sellele viidatakse kui valkudele sekundaarne struktuur. Seda, kuidas molekul lõpuks ennast kolmes dimensioonis paigutab, peamiselt molekuli erinevates osades olevate aminohapete elektriliste vastasmõjude tagajärjel, nimetatakse kolmanda taseme struktuur.

Nagu loodusmaailmas nii mõnegi asja puhul, sobib vorm toimima; see tähendab, et ensüümi kuju määrab selle täpse käitumise, sealhulgas selle, kui tugevalt ta konkreetset "otsib" substraat (see tähendab molekul, millel ensüüm toimib).

Kuidas teostavad ensüümid katalüütilist aktiivsust? Selle küsimuse võib jagada kaheks seotud päringuks.

Üks: kuidas ensüümid kiirendavad reaktsioone aatomite põhilise liikumise osas? Ja kaks: millised ensüümide struktuuri eripära võimaldab sellel juhtuda?

Ensüüm kiirendab reaktsioonikiirust reaktsiooni alguse ja lõpu vahelise tee silumisel. Sellistes reaktsioonides on tooted (pärast reaktsiooni lõppu alles jäänud molekulid) koguenergia on väiksem kui reagendid (molekulid, mis reaktsiooni käigus muudetakse toodeteks).

Reaktsiooni veeremiseks peavad tooted siiski ületama energia "küüru", mida nimetatakse aktiveerimisenergia (E_a).

Kujutage ette, et olete oma majast poole miili kaugusel asuval jalgrattal, punkt, mis asub 100 vertikaalse jala kaugusel sissesõiduteest. Kui tee ronib kõigepealt 50 jalga, enne kui sõiduteele jõudmiseks 150 jalga kiiresti maha viskab, peate ilmselgelt mõnda aega pedaalima, enne kui teete alustamist. Kuid kui teelõik koosneb lihtsalt ühtlasest õrnast, poole miili pikkusest madalamale astmele, saate kogu tee rannikul.

Ensüüm muudab tegelikult esimese stsenaariumi teiseks; kõrguste vahe on endiselt 100 jalga, kuid üldine paigutus pole sama.

Molekulaarse koostöö tasandil kirjeldatakse ensüümi-substraadi kompleksi sageli mõistega a "luku ja võtme" suhe: ensüümi molekuli osa, mis seondub substraadiga, mida nimetatakse aktiivne sait, on kujundatud nii, et see sobib peaaegu ideaalselt substraadi molekuli sisse.

Nii nagu võtme lukku libistamine ja selle pööramine põhjustab luku muutusi (näiteks nupu liikumine) surnud polt) saavutab katalüsaator ensümaatilise aktiivsuse, põhjustades substraadi molekuli muutuse kuju.

Need muutused võivad põhjustada keemiliste sidemete nõrgenemist substraadis mehaaniliste moonutuste, andes molekulile täpselt nii palju "tõuget" või "keerdumist", et liikuda lõpliku toote kuju suunas.

Sageli eksisteerib tulevane toode a siirdeseisund vahepeal, mis sarnaneb mõnevõrra reagendiga ja mõnevõrra nagu toode.

Seotud mudel on indutseeritud sobivus kontseptsioon. Selles stsenaariumis ei sobi ensüüm ja substraat esialgu täiuslikult lukku ja võtit, kuid nende kokkupuutumine põhjustab substraadi kuju muutusi, mis optimeerib füüsikalist ensüümi-substraati suhtlemist.

Substraadi muutus muudab selle sarnasemaks üleminekufaasi molekuliga, mis seejärel muudetakse reaktsiooni edasiliikumisel lõppsaaduseks.

Ehkki need on võimsad, ei ole ensüümid, nagu kõik bioloogilised molekulid, võitmatud. Paljud samad seisundid, mis kahjustavad või hävitavad teisi molekule, aga ka terveid rakke ja kudesid, võivad ensüümi aktiivsust aeglustada või nende töö täielikult peatada.

Nagu te ilmselt teate, on teie kehatemperatuur peab jääma kitsasse vahemikku (tavaliselt umbes 97,5–98,8 kraadi Fahrenheiti), et teie tervis püsiks. Selle üks põhjus on see, et ensüümid lakkavad korralikult töötamast, kui kehatemperatuur tõuseb sellest tasemest kõrgemale - mida tajute palavikuna.

Samuti võivad väga happelised tingimused häirida ensüümi keemilisi sidemeid. Selliseid temperatuuri ja pH-ga seotud kahjustusi nimetatakse denatureeriv ensüümi.

Lisaks, nagu võite arvata, kipub ensüümi koguse suurenemine reaktsiooni veelgi kiirendama, samas kui ensüümi kontsentratsiooni langus aeglustab seda.

Samamoodi kiirendab reaktsiooni kuni suurema ensüümi lisamine, säilitades samal ajal ensüümi koguse, kuni ensüüm on "maksimaalne" ja ei suuda kogu olemasolevat substraati hoolitseda.

Oletame, et lähete murdmaarahade kogumise rattamatkale ja sõbrad toetavad teid teel, pakkudes teile kaubikust jooke ja värskeid riideid.

Teie sõbrad vajavad reisi ajal omaette tuge, näiteks gaasi sõidukile ja toitu meeskonnale.

Kui teie reisi võib pidada "reaktsiooniks" ja kaubiku meeskond on "ensüüm", mis teie teekonda "katalüüsib", siis võib marsruudil olevaid toidupoode mõelda kui koensüümid - sisse biokeemia, ained, mis ei ole ensüümid, kuid mida on vaja ensüümide töö parimaks teostamiseks.

Nagu substraadid, seonduvad ka koensüümid ensüümide aktiivsesse kohta, kus substraat seondub, kuid neid ei peeta ise substraatideks.

Koensüümid toimivad sageli elektronide kandjatena või ajutiste dokkimiskohtadena aatomite või funktsionaalsete rühmade jaoks, mis kogu reaktsioonis molekulide vahel üle kanduvad. Kofaktorid on anorgaanilised molekulid nagu tsink, mis aitavad elusorganismides ensüüme, kuid erinevalt koensüümidest ei seondu need ensüümi aktiivse kohaga.

Näited tavalistest koensüümid hulka kuuluvad:

• koensüüm Avõi CoA, mis seondub atsetaadiga, moodustades rakuhingamisel olulise atsetüül-CoA, mis tekitab rakkudele energiat suhkru glükoosist;
• nikotiinamiidi adeniini dinukelotiid (NAD) ja flaviinadeniini dinukelotiid (FAD), mis on suure energiaga elektronikandjad, mis aitavad kaasa ka rakuhingamisele;
• püridoksaalfosfaat või vitamiin B6, mis liigutab aminorühmi molekulide vahel.