Erinevad ensüümide tüübid

Ensüümid on elussüsteemide kriitilised valgumolekulid, mis pärast sünteesimist ei muundu tavaliselt teisteks teatud tüüpi molekul, nagu ka seede- ja hingamisprotsesside kütusena kasutatavad ained (nt suhkrud, rasvad, molekulaarsed hapnik). Seda seetõttu, et ensüümid on katalüsaatorid, mis tähendab, et nad saavad osaleda keemilistes reaktsioonides ilma end muutmata, natuke nagu avaliku arutelu moderaator kes ideaalis liigutab osalejaid ja publikut järelduse poole, dikteerides argumendi tingimused, lisamata samas unikaalseid teavet.

On tuvastatud üle 2000 ensüümi ja igaüks neist osaleb ühes konkreetses keemilises reaktsioonis. Ensüümid on seetõttu substraadispetsiifilised. Nad on rühmitatud pool tosinasse klassi nende reaktsioonide põhjal, milles nad osalevad.

Ensüümid võimaldavad kehas toimuda suurel hulgal reaktsioone homöostaasvõi üldine biokeemiline tasakaal. Näiteks toimivad paljud ensüümid kõige paremini pH (happesuse) tasemel, mis on lähedane pH normaalsele kehale, mis jääb vahemikku 7 (see tähendab, et ei leeliseline ega happeline). Teised ensüümid toimivad kõige paremini madala pH (kõrge happesuse) korral, kuna nende keskkond on nõudlik; näiteks mao sisemus, kus mõned seedeensüümid töötavad, on väga happeline.

Ensüümid osalevad protsessides alates vere hüübimisest kuni DNA sünteesini kuni seedimiseni. Mõned neist leiduvad ainult rakkudes ja osalevad väikeste molekulidega seotud protsessides, näiteks glükolüüs; teised erituvad otse soolestikku ja toimivad lahtiste ainete, näiteks neelatud toidu korral.

Kuna ensüümid on üsna suure molekulmassiga valgud, on neil kõigil selge kolmemõõtmeline kuju. See määrab konkreetsed molekulid, millel nad toimivad. Lisaks pH-le sõltuvusele on enamiku ensüümide kuju sõltuv temperatuurist, see tähendab, et need toimivad kõige paremini üsna kitsas temperatuurivahemikus.

Enamik ensüüme toimivad alandades aktiveerimisenergia keemilise reaktsiooni. Mõnikord viib nende kuju reageerijad füüsiliselt lähedale, näiteks spordimeeskonna treeneri või töörühma juhi kavatsusega ülesanne kiiremini korda saata. Arvatakse, et kui ensüümid seovad reaktanti, muutub nende kuju viisil, mis destabiliseerib reaktanti ja muudab selle vastuvõtlikumaks mis tahes keemiliste muutuste suhtes, mida reaktsioon hõlmab.

Reaktsioone, mis võivad kulgeda ilma energia sisestamiseta, nimetatakse eksotermilisteks reaktsioonideks. Nendes reaktsioonides on reaktsiooni käigus tekkivatel toodetel või kemikaal (id) madalam energiatase kui kemikaalidel, mis toimivad reaktsiooni koostisosadena. Sel moel "otsivad" molekulid nagu vesi oma (energia) taset; aatomid "eelistavad" olla madalama koguenergiaga kokkulepetes, täpselt nagu vesi voolab allamäge madalaima võimaliku füüsikalise punktini. Seda kõike kokku pannes on selge, et eksotermilised reaktsioonid kulgevad alati loomulikult.

Asjaolu, et reaktsioon toimub ka ilma sisendita, ei ütle midagi selle toimumise kiiruse kohta. Kui organismi viidud aine muutub loomulikult kaheks derivaadiks, mis võivad toimida otsestest rakuenergiaallikatest, on sellest vähe kasu, kui reaktsioon võtab loomulikult tunde või päevi täielik. Ka siis, kui toodete koguenergia on suurem kui reagentide energia, ei ole energiatee graafikul sujuv allamäge; selle asemel peavad tooted saavutama kõrgema energiataseme kui see, millega nad alustasid, et nad saaksid "küürust üle saada" ja reaktsioon võiks edasi areneda. See algne energiainvesteering reaktantidesse, mis tasub end ära toodete kujul, on ülalnimetatud aktiveerimise energiavõi E_a.

Inimkeha hõlmab kuut ensüümide rühma või klassi.

Oksidoreduktaasid suurendada oksüdatsiooni- ja redutseerimisreaktsioonide kiirust. Nendes reaktsioonides, mida nimetatakse ka redoksreaktsioonideks, loobub üks reaktantidest paar elektrone, mille teine ​​reaktant võidab. Elektroonipaaridoonor on väidetavalt oksüdeerunud ja toimib redutseerijana, samal ajal kui elektronpaari redutseerijat nimetatakse redutseerivaks aineks. Otsesem viis selle esitamiseks on see, et sedalaadi reaktsioonides liiguvad hapniku aatomid, vesiniku aatomid või mõlemad. Näited hõlmavad tsütokroomoksüdaasi ja laktaatdehüdrogenaasi.

Transferaasid kiirus mööda aatomirühmade, näiteks metüül (CH₃), atsetüül (CH₃CO) või amino (NH₂) rühmad, ühest molekulist teise. Atsetaatkinaas ja alaniindeaminaas on transferaaside näited.

Hüdrolaasid kiirendada hüdrolüüsireaktsioone. Hüdrolüüsireaktsioonides kasutatakse vett (H₂O) molekulis sideme lõhestamine kahe tütarprodukti loomiseks, kinnitades tavaliselt ühele produktile veest -OH (hüdroksüülrühm) ja teisele ühe -H (vesiniku aatomi). Vahepeal moodustub -H ja -OH komponentide poolt nihutatud aatomitest uus molekul. Seedeensüümid lipaas ja sahharoos on hüdrolaasid.

Lüaasid suurendada ühe molekulaarse rühma lisamise kiirust kaksiksidemele või kahe rühma eemaldamist lähedalasuvatest aatomitest, et luua kaksikside. Need toimivad nagu hüdrolaasid, välja arvatud see, et eemaldatud komponenti ei asenda vesi ega vee osad. Sellesse ensüümide klassi kuuluvad oksalaatdekarboksülaas ja isotsitraatlüaas.

Isomeraasid kiirendada isomeerumisreaktsioone. Need on reaktsioonid, milles kõik reaktiivis olevad algsed aatomid säilivad, kuid need korraldatakse ümber, moodustades reaktandi isomeeri. (Isomeerid on molekulid, millel on sama keemiline valem, kuid erinevad paigutused.) Näited hõlmavad glükoos-fosfaat-isomeraasi ja alaniin-ratsemaasi.

Ligaasid (nimetatakse ka süntetaasideks) suurendavad kahe molekuli liitumise kiirust. Tavaliselt saavutavad nad selle, kasutades adenosiinitrifosfaadi (ATP) lagundamisel saadud energiat. Ligaaside näited hõlmavad atsetüül-CoA süntetaasi ja DNA ligaasi.

Lisaks temperatuuri ja pH muutustele võivad ensüümi aktiivsus väheneda või seiskuda ka muude tegurite mõjul. Allosteeriliseks vastasmõjuks nimetatud protsessis muutub ensüümi kuju ajutiselt, kui molekul seondub selle osaga eemal kohast, kus see reaktandiga liitub. See toob kaasa funktsiooni kaotuse. Mõnikord on see kasulik, kui toode ise toimib allosteerilise inhibiitorina, kuna see nii on tavaliselt on märk reaktsioonist, mis on kulgenud sinnamaani, et täiendavat produkti enam pole nõutud.

Konkureeriva inhibeerimise korral konkureerib aine, mida nimetatakse reguleerivaks ühendiks, reaktiiviga seondumiskoha pärast. See on sarnane sellega, kui üritatakse mitu töötavat võtit korraga ühte lukku panna. Kui piisavalt palju neid reguleerivaid ühendeid liitub piisavalt suure ensüümi kogusega, siis see aeglustab või sulgeb reaktsioonitee. See võib olla farmakoloogias abiks, sest mikrobioloogid saavad kujundada ühendeid, mis konkureerivad seondumisega bakteriaalsete ensüümide asukohad, mistõttu bakteritel on palju raskem haigusi põhjustada või ellu jääda inimkehas, periood.

Mittekonkurentsivõimelise inhibeerimise korral seondub inhibeeriv molekul ensüümiga aktiivsest kohast erinevas kohas, sarnaselt allosteerilise interaktsiooni toimumisega. Pöördumatu pärssimine toimub siis, kui inhibiitor seondub ensüümiga püsivalt või lagundab oluliselt, nii et selle funktsioon ei taastu. Mõlemad närvigaasid ja penitsilliin kasutavad seda tüüpi pärssimist, ehkki silmas pidades tohutult erinevaid kavatsusi.