Ensüümid on kogu elu jaoks kriitilised, kuna need katalüüsivad keemilisi reaktsioone, mis muidu toimuksid elu toetamiseks liiga aeglaselt. Oluline on see, et kiirused, millega ensüümid suudavad oma sihtreaktsioone katalüüsida, ja ensüümide võime oma struktuuri säilitada sõltuvad suuresti temperatuurist. Selle tagajärjel võib külmutamine ja keetmine ensüümide aktiivsust märkimisväärselt mõjutada.
TL; DR (liiga pikk; Ei lugenud)
Keetmine lagundab ensüüme, nii et need enam ei toimi. Allpool külmumist takistab kristallumine ensüümide toimimist.
Molekulaarne liikumine ja temperatuuri roll
Selleks, et mõista, kuidas külmutamine mõjutab ensüümi aktiivsust, tuleb kõigepealt mõista temperatuuri mõju molekulidele, mis on ensüümi katalüüsi substraadid. Rakkudes on substraatmolekulid pidevas juhuslikus liikumises, mida nimetatakse Browni liikumiseks, substraatmolekulide ja üksikute veemolekulide kokkupõrgete tagajärjel. Temperatuuri tõustes suureneb ka selle juhusliku molekulaarse liikumise kiirus, kuna molekulidel on kõrgemal temperatuuril rohkem vibratsiooni energiat. Kiirem liikumine suurendab juhuslike kokkupõrgete sagedust molekulide ja ensüümide vahel, mis on oluline ensüümi aktiivsuse jaoks, kuna ensüümid sõltuvad nende substraatmolekulidest, mis enne reaktsiooni saabumist nendesse põrkuvad tekkida.
Külmutamise mõju ensüümide aktiivsusele
Väga külma temperatuuri korral domineerib vastupidine efekt - molekulid liiguvad aeglasemalt, vähendades ensüümi-substraadi kokkupõrgete sagedust ja seega ka ensüümi aktiivsust. Külmumise hetkel väheneb molekulaarne liikumine drastiliselt, kui tekib tahke aine ja molekulid lukustatakse jäikadesse kristallilistesse koosseisudesse. Nendes tahketes kristallides on molekulidel liikumisvabadus võrreldes samade molekulidega palju väiksem. Seetõttu on ensüümide ja substraatide kokkupõrked külmumise korral äärmiselt haruldased ja ensüümi aktiivsus on külmumisest madalam kui null.
Ensüümi struktuur
Ehkki temperatuuri tõus põhjustab ensüümide aktiivsuse kiirust, on ensüümide toimimise jätkamiseks ülemine temperatuuripiir. Selleks, et mõista, miks see nii on, tuleb kaaluda ensüümide struktuuri ja funktsiooni. Ensüümid on valgud, mis koosnevad üksikutest aminohapetest, mida aminohapete omavahelised keemilised sidemed hoiavad koos kolmemõõtmelises struktuuris. See kolmemõõtmeline struktuur on ensüümide aktiivsuse seisukohalt kriitilise tähtsusega, kuna ensüümid on üles ehitatud nii, et moodustuks nende substraatide ümber füüsiline sobivus.
Keemine ja denatureerimine
Keemistemperatuuril hakkavad ensüümide struktuuri koos hoidvad keemilised sidemed lagunema. Sellest tulenev kolmemõõtmelise struktuuri kaotus põhjustab ensüümide sobivust oma sihtmärgiks olevate substraatide molekulidega ja ensüümid lakkavad täielikult toimimast. See struktuurikaotus, mida nimetatakse denaturatsiooniks, on pöördumatu - kui ensüüme kuumutatakse nii palju, et keemilised sidemed, mis neid koos hoiavad, lagunevad, temperatuuri korral ei teki nad iseenesest uuesti vähenemine. See on erinevalt külmutamisest, mis ei mõjuta ensüümide struktuuri - kui temperatuure pärast külmutamist tõstetakse, taastub ensüümide aktiivsus.