Berechnung der katalytischen Effizienz

Enzyme sind Proteine ​​in biologischen Systemen, die dazu beitragen, Reaktionen zu beschleunigen, die sonst viel langsamer ablaufen würden als ohne die Hilfe des Enzyms. Als solche sind sie eine Art Katalysator. Andere, nicht biologische Katalysatoren spielen in der Industrie und anderswo eine Rolle (zum Beispiel helfen chemische Katalysatoren bei der Verbrennung von Benzin, um die Leistungsfähigkeit von Gasmotoren zu verbessern). Enzyme sind jedoch in ihrem Mechanismus der katalytischen Wirkung einzigartig. Sie arbeiten, indem sie die Aktivierungsenergie einer Reaktion senken, ohne die Energiezustände der Reaktanten (der Inputs einer chemischen Reaktion) oder der Produkte (der Outputs) zu ändern. Stattdessen schaffen sie in der Tat einen reibungsloseren Weg von den Reaktionspartnern zu den Produkten, indem sie die Energiemenge senken, die "investiert" werden muss, um eine "Rückgabe" in Form von Produkten zu erhalten.

Angesichts der Rolle von Enzymen und der Tatsache, dass viele dieser natürlich vorkommenden Proteine ​​für die therapeutische Verwendung beim Menschen verwendet wurden (ein Beispiel ist Laktase, das Enzym, das bei der Verdauung von Milchzucker hilft, den der Körper von Millionen von Menschen nicht produzieren kann), überrascht es nicht, dass Biologen formale Werkzeuge entwickeln, um zu beurteilen, wie gut bestimmte Enzyme ihre Arbeit unter gegebenen, bekannten Bedingungen verrichten – d Effizienz.

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Enzym-Grundlagen

Ein wichtiges Merkmal von Enzymen ist ihre Spezifität. Enzyme dienen im Allgemeinen dazu, nur eine von Hunderten von biochemischen Stoffwechselreaktionen zu katalysieren, die im menschlichen Körper zu jeder Zeit ablaufen. So kann man sich ein bestimmtes Enzym als Schloss vorstellen, und die spezifische Verbindung, auf die es einwirkt, ein sogenanntes Substrat, kann mit einem Schlüssel verglichen werden. Der Teil des Enzyms, mit dem ein Substrat wechselwirkt, wird als aktives Zentrum des Enzyms bezeichnet.

Enzyme bestehen wie alle Proteine ​​aus langen Aminosäureketten, von denen es im menschlichen System etwa 20 gibt. Die aktiven Zentren von Enzymen bestehen daher meist aus Aminosäureresten oder chemisch unvollständigen Brocken einer bestimmten Aminosäure, der ein Proton oder ein anderes Atom "fehlen" kann und die eine elektrische Nettoladung als a. trägt Ergebnis.

Entscheidend ist, dass Enzyme in den von ihnen katalysierten Reaktionen nicht verändert werden – zumindest nicht nach Beendigung der Reaktion. Sie unterliegen jedoch während der Reaktion selbst vorübergehenden Veränderungen, eine notwendige Funktion, damit die vorliegende Reaktion ablaufen kann. Um die Schlüssel-Schloss-Analogie weiterzuführen, wenn ein Substrat das für eine bestimmte Reaktion erforderliche Enzym "findet" und an den Wirkstoff des Enzyms bindet (die "Schlüsselinsertion"), erfährt der Enzym-Substrat-Komplex Veränderungen ("Schlüsseldrehung"), die zur Freisetzung eines neu gebildeten Produkt.

Enzymkinetik

Die Wechselwirkung von Substrat, Enzym und Produkt in einer gegebenen Reaktion lässt sich wie folgt darstellen:

E + S ⇌ ES → E + P

Hier, E stellt das Enzym dar, S ist das Substrat, und P ist das Produkt. Sie können sich den Vorgang also locker wie ein Klumpen Modelliermasse vorstellen (S) wird zu einer vollständig geformten Schüssel (P) unter dem Einfluss eines menschlichen Handwerkers (E). Die Hände des Handwerkers können als das aktive Zentrum des "Enzyms" angesehen werden, das diese Person verkörpert. Wenn der Klumpenton an die Hände der Person "gebunden" wird, bilden sie eine Zeit lang einen "Komplex", während dessen der Ton wird durch die Handbewegung, mit der er verbunden ist, in eine andere und vorbestimmte Form gebracht (ES). Dann, wenn die Schüssel vollständig geformt ist und keine weiteren Arbeiten erforderlich sind, die Hände (E) lassen Sie die Schüssel los (P) und der Vorgang ist abgeschlossen.

Betrachten Sie nun die Pfeile im obigen Diagramm. Sie werden feststellen, dass der Schritt dazwischen E + S und ES hat Pfeile, die sich in beide Richtungen bewegen, was darauf hindeutet, dass sich Enzym und Substrat zu einem Enzym-Substrat-Komplex, dieser Komplex kann in die andere Richtung dissoziieren, um das Enzym und sein Substrat in ihrer ursprüngliche Formen.

Der unidirektionale Pfeil zwischen ES und P, andererseits zeigt, dass das Produkt P verbindet sich nie spontan mit dem Enzym, das für seine Bildung verantwortlich ist. Dies ist angesichts der bereits erwähnten Spezifität von Enzymen sinnvoll: Wenn ein Enzym an ein bestimmtes Substrat bindet, dann tut es dies nicht auch an das resultierende Produkt binden oder dieses Enzym wäre dann für zwei Substrate spezifisch und damit nicht spezifisch für alle. Außerdem wäre es vom Standpunkt des gesunden Menschenverstands aus sinnlos, dass ein bestimmtes Enzym eine bestimmte Reaktion günstiger ablaufen lässt beide Richtungen; Dies wäre wie ein Auto, das sowohl bergauf als auch bergab mit gleicher Leichtigkeit rollt.

Ratenkonstanten

Stellen Sie sich die allgemeine Reaktion im vorherigen Abschnitt als die Summe von drei verschiedenen konkurrierenden Reaktionen vor, die sind:

1) \; E + S → ES \\ 2) \; ES → E + S \\ 3) \; ES → E + P

Jede dieser einzelnen Reaktionen hat ihre eigene Geschwindigkeitskonstante, ein Maß dafür, wie schnell eine bestimmte Reaktion abläuft. Diese Konstanten sind spezifisch für bestimmte Reaktionen und wurden experimentell bestimmt und auf eine Vielzahl von verschiedenen Substrat-plus-Enzym und Enzym-Substrat-Komplex-plus-Produkt verifiziert Gruppierungen. Sie können auf verschiedene Weise geschrieben werden, aber im Allgemeinen wird die Geschwindigkeitskonstante für die obige Reaktion 1) ausgedrückt als k1, die von 2) als k-1, und das von 3) als k2 (das wird manchmal geschrieben kKatze).

Die Michaelis-Konstante und Enzymeffizienz

Ohne in den Kalkül einzutauchen, der zum Ableiten einiger der folgenden Gleichungen erforderlich ist, können Sie wahrscheinlich sehen, dass die Geschwindigkeit, mit der sich das Produkt ansammelt, v, ist eine Funktion der Geschwindigkeitskonstante dieser Reaktion, k2, und die Konzentration von ES vorhanden, ausgedrückt als [ES]. Je höher die Geschwindigkeitskonstante und je mehr Substrat-Enzym-Komplex vorhanden ist, desto schneller reichert sich das Endprodukt der Reaktion an. Deshalb:

v = k_2[ES]

Denken Sie jedoch daran, dass neben der, die das Produkt erzeugt, noch zwei weitere Reaktionen vorliegen P treten gleichzeitig auf. Eine davon ist die Bildung von ES aus seinen Komponenten E und S, während die andere die gleiche Reaktion in umgekehrter Richtung ist. Nimmt man all diese Informationen zusammen und versteht, dass die Bildungsrate von ES muss der Rate des Verschwindens entsprechen (durch zwei gegensätzliche Prozesse), haben Sie

k_1[E][S] = k_2 [ES] + k_{-1}[ES]

Dividiere beide Terme durch k1 ergibt

[E][S] = {(k_2 + k_{-1}) \above{1pt} k_1} [ES]

Da alle "k" Terme in dieser Gleichung sind Konstanten, sie können zu einer einzigen Konstante kombiniert werden, KM:

K_M= {(k_2 + k_{-1}) \above{1pt} k_1}

Damit lässt sich die obige Gleichung schreiben

[E][S] = K_M[ES]

KM ist als Michaelis-Konstante bekannt. Dies kann als Maß dafür angesehen werden, wie schnell der Enzym-Substrat-Komplex durch die Kombination von Entbindung und Produktneubildung verschwindet.

Zurück zur Gleichung für die Geschwindigkeit der Produktbildung: v = k2[ES], Substitution ergibt:

v = [E][S] \Bigg( {k_2 \above{1pt} K_M}\Bigg)

Der Ausdruck in Klammern, k2/KM, ist bekannt als Spezifitätskonstante_, _ auch kinetische Effizienz genannt. Nach all dieser lästigen Algebra haben Sie endlich einen Ausdruck, der die katalytische Effizienz oder Enzymeffizienz einer bestimmten Reaktion bewertet. Sie können die Konstante direkt aus der Enzymkonzentration, der Substratkonzentration und der Geschwindigkeit der Produktbildung berechnen, indem Sie umordnen zu:

\Bigg( {k_2 \above{1pt} K_M}\Bigg)= {v \above{1pt}[E][S]}

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