Was sind die Auswirkungen von Kochen und Einfrieren auf die Enzymaktivität?

Enzyme sind für alles Leben von entscheidender Bedeutung, da sie chemische Reaktionen katalysieren, die sonst zu langsam ablaufen würden, um Leben zu ermöglichen. Wichtig ist, dass die Geschwindigkeiten, mit denen Enzyme ihre Zielreaktionen katalysieren können, und die Fähigkeit von Enzymen, ihre Struktur zu erhalten, stark von der Temperatur abhängen. Als Ergebnis können Gefrieren und Kochen erhebliche Auswirkungen auf die Enzymaktivität haben.

TL; DR (zu lang; nicht gelesen)

Beim Kochen werden Enzyme abgebaut, sodass sie nicht mehr funktionieren. Unter dem Gefrierpunkt verhindert die Kristallisation die Funktion der Enzyme.

Um zu verstehen, wie das Einfrieren die Enzymaktivität beeinflusst, ist es zunächst notwendig, den Einfluss der Temperatur auf die Moleküle zu verstehen, die die Substrate für die Enzymkatalyse sind. In Zellen befinden sich Substratmoleküle aufgrund von Kollisionen zwischen Substratmolekülen und einzelnen Wassermolekülen in ständiger zufälliger Bewegung, die als Brownsche Bewegung bekannt ist. Mit steigender Temperatur nimmt auch die Geschwindigkeit dieser zufälligen Molekülbewegung zu, da Moleküle bei höheren Temperaturen mehr Schwingungsenergie haben. Die schnellere Bewegung erhöht die Häufigkeit zufälliger Kollisionen zwischen Molekülen und Enzymen, was wichtig ist für die Enzymaktivität, da Enzyme darauf angewiesen sind, dass ihre Substratmoleküle mit ihnen kollidieren, bevor eine Reaktion auftreten.

Bei sehr kalten Temperaturen dominiert der gegenteilige Effekt – Moleküle bewegen sich langsamer, wodurch die Häufigkeit von Enzym-Substrat-Kollisionen und damit die Enzymaktivität verringert wird. Am Gefrierpunkt nimmt die molekulare Bewegung drastisch ab, da die Feststoffbildung stattfindet und die Moleküle in starren kristallinen Formationen eingeschlossen werden. Innerhalb dieser festen Kristalle haben Moleküle viel weniger Bewegungsfreiheit als dieselben Moleküle in einer Flüssigkeitsanordnung. Infolgedessen sind Enzym-Substrat-Kollisionen nach dem Einfrieren extrem selten und die Enzymaktivität ist unter dem Gefrierpunkt fast null.

Obwohl eine steigende Temperatur zu höheren Enzymaktivitätsraten führt, gibt es eine obere Temperaturgrenze, bei der Enzyme weiterhin funktionieren können. Um zu verstehen, warum dies so ist, müssen Struktur und Funktion von Enzymen betrachtet werden. Enzyme sind Proteine, die aus einzelnen Aminosäuren bestehen, die durch chemische Bindungen zwischen Aminosäuren in einer dreidimensionalen Struktur zusammengehalten werden. Diese dreidimensionale Struktur ist entscheidend für die Enzymaktivität, da Enzyme so strukturiert sind, dass sie eine physikalische "Passung" um ihre Substrate bilden.

Bei Temperaturen um den Siedepunkt beginnen die chemischen Bindungen, die die Struktur der Enzyme zusammenhalten, aufzubrechen. Der daraus resultierende Verlust der dreidimensionalen Struktur führt dazu, dass Enzyme nicht mehr in ihre Zielsubstratmoleküle passen und Enzyme ihre Funktion vollständig einstellen. Dieser als Denaturierung bezeichnete Strukturverlust ist irreversibel – sobald Enzyme so stark erhitzt werden, dass die chemische Bindungen, die sie zusammenhalten, lösen sich auf, sie bilden sich nicht spontan wieder, wenn Temperaturen verringern. Dies ist anders als beim Einfrieren, das die Enzymstruktur nicht beeinflusst – wenn die Temperaturen nach dem Einfrieren erhöht werden, wird die Enzymaktivität wiederhergestellt.