Aminosyrer: Funktion, Struktur, Typer

Aminosyrer er en af ​​de fire vigtigste livets makromolekyler, de andre er kulhydrater, lipider og nukleinsyrer. De tjener primært som de monomere enheder af proteiner. De 20 naturligt forekommende aminosyrer findes i alle levende ting, fra bakterier til mennesker.

Da aminosyrer gør proteiner, og proteiner tegner sig for det meste af din kropsmasse, er disse syrer bogstaveligt talt de ting, som mennesker (og andre dyr) er fremstillet af.

Underskud i en eller flere aminosyrer kan føre til ufuldstændigt eller dårligt konstrueret væv og menes også at spille en rolle i dannelsen af ​​nogle kræftformer.

Den menneskelige krop er i stand til at syntetisere 10 af disse syrer, men de andre 10 skal opnås fra diætkilder og kaldes derfor essentielle aminosyrer. Disse tilbydes undertiden som essentielle aminosyretilskud.

Aminosyrer, som kroppen kan fremstille kaldes ikke-essentielle aminosyrer, et noget vildledende udtryk, da kroppen faktisk kræver dem.

Hver aminosyre har både en forkortelse på et bogstav og en forkortelse på tre bogstaver (f.eks.

Aminosyrer er blevet populære i kosttilskud blandt mennesker, der er interesserede i generel sundhed og dem, der håber på at opbygge muskelmasse gennem en kombination af vægttræning og ernæring interventioner.

• Den første aminosyre, der blev identificeret, var asparagin, isoleret fra aspargesjuice i 1806.

Den universelle struktur af alle aminosyrer er et centralt carbonatom, der har en carboxyl gruppe, en aminogruppe, a hydrogenatom og en "R" sidekæde der varierer fra aminosyre til aminosyre bundet til den.

Det carboxylgruppe består af et carbonatom dobbeltbundet til et oxygenatom og også bundet til en hydroxyl (-OH) gruppe. Det kan repræsenteres som -CO (OH), og det er denne, der tjener disse forbindelser betegnelsen "syre", da hydrogenatomet i hydroxylkomponenten let doneres og efterlader en -CO (O-) gruppe.

De 20 aminosyrer, der findes i naturen, kaldes alfa-aminosyrer fordi amino- (-NH2) -gruppen er bundet til carboxylsyrens alfa-carbon, som er carbonet ved siden af ​​-CO (OH) -gruppen. Dette kulstof er også det "centrale" kulstof beskrevet ovenfor.

Aminosyrer varierer i masse fra 75 gram pr. Mol (glycin) til 204 gram pr. Mol (tryptophan) og er i gennemsnit mindre end sukkerglucosen (180 gram pr. Mol).

Hvis hver aminosyre blev observeret med samme frekvens i naturen, ville hver tegne sig for ca. 5 procent af aminosyrerne i proteinstrukturer (100 procent divideret med 20 aminosyrer = 5 procent pr aminosyre).

I virkeligheden varierer disse hyppighedsfrekvenser fra lidt over 1,2 procent (tryptophan og cystein) til lige under 10 procent (leucin).

Det "R" sidekædereller simpelthen R-kæder, falder i forskellige underkategorier, der både beskriver og bestemmer den biokemiske opførsel af aminosyren som helhed. En almindelig ordning kategoriserer aminosyrer som hydrofob, hydrofil (eller polar), opkrævet eller amfipatisk.

Hydrofob kommer fra græsk for "vand-frygtende", og disse otte aminosyrer er så mærket, fordi deres sidekæder er ikke-polær, hvilket betyder, at de hverken bærer en elektrostatisk nettoladning eller en asymmetrisk fordelt ladning. Som et resultat af denne ejendom hydrofob aminosyrer findes typisk på det indre af proteiner, "sikre" mod vand.

Tilsvarende er disse syrer hydrofil jævnaldrende har tendens til at samles på de ydre overflader af proteiner. Opladet og amfipatisk molekyler viser i mellemtiden deres egen charme og særegenheder.

Følgende er en liste over individuelle aminosyrer sammen med nogle af deres kendetegn. De præsenteres i rækkefølge efter deres forkortelser på et bogstav for at gøre det nemmere at henvise, men hvis du vælger at prøve at huske navne på aminosyrerne, skal du bruge det grupperingsskema eller andre trickery, der gør denne opgave så let som muligt.

Disse otte aminosyrer er generelt grupperet og kaldes undertiden "ikke-polære" i stedet for hydrofobe, selvom de i det væsentlige betyder den samme ting. De deltager på det indre af proteiner i van der Waals-interaktioner, som er ligesom kovalente eller ioniske bindinger men meget svagere og mere forbigående.

• Alanin (ala eller A): Den næst letteste såvel som den næstmest rigelige aminosyre.
• Glycin (gly eller G): Har faktisk ikke en fuld sidekæde (sidekæden for glycin er et enkelt hydrogen) og placeres derfor sammen med en anden ikke-polære forbindelser som standard, men findes ofte nær overfladen af ​​proteiner og kan sandsynligvis mærkes "hydrofil" for dette grund.
• Phenylalanin (phe eller F): Ligesom tyrosin og tryptophan er dette et aromatisk aminosyre, som ikke har noget at gøre med dens lugt (aminosyrer er lugtfri) og i stedet angiver tilstedeværelsen af ​​en phenylgruppe (en seks-carbonring indeholdende tre dobbeltbindinger).
• Isoleucin (ile eller I): En isomer af leucin med en enkelt methyl (-CH3) gruppe bundet til et andet carbon på R-kæden. (Isomerer har samme antal og type atomer, men forskellige rumlige arrangementer.)
• Leucin (leu eller L): Som med dets isomer er leucin en forgrenet aminosyre (BCAA), en henvisning til konstruktionen af ​​R-kæden. Fordi de fleste dyr ikke kan syntetisere BCAA'er, er disse to af de essentielle aminosyrer.
• Methionin (met eller M): En af to svovlholdige aminosyrer, den anden er cystein. Nogle gange klassificeret som amfipatisk eller endda polar afhængigt af dens omgivelser.
• Proline (pro eller P): Aminogruppen af ​​prolin findes i en fem-atomring i stedet for som en terminal -NH2-gruppe.
• Valin (val eller V): En anden BCAA; ækvivalent med et leucinmolekyle med en udskåret methylmagnetgruppe.

Tryptophan er undertiden inkluderet i denne gruppe, men det er faktisk amfipatisk.

Disse aminosyrer kaldes ofte "polære, men ikke opladede." De peber de ydre overflader af proteiner og genvinder ikke i nærvær af vand.

• Cystein (cys eller C): Indeholder et svovlatom; tegner sig kun for 1,2 procent af aminosyrerne i naturen.
• Histidin (hans eller H): Histidin indeholder ikke en, men to -NH2-grupper, hvilket gør det til en meget alsidig aminosyre takket være dets evne til at tage protoner (dvs. hydrogenatomer) på eller ned på flere steder. I nogle kilder er histidin primært opført som amfipatisk.
• Asparagin (asn eller N): Kemisk er dette asparaginsyre med en aminogruppe, der erstatter det sure hydrogen i carboxylgruppen.
• Glutamin (gln eller Q): Identisk med glutamtsyre med en aminogruppe, der erstatter det sure hydrogen i carboxylgruppen.
• Serin (ser eller S): Serins hydrofile egenskaber skyldes, at den indeholder en hydroxylgruppe.
• Threonin (thr eller T): Ligner i struktur til et sukker kaldet threose og opkaldt efter det.

Disse forbindelser opfører sig meget som hydrofile (polære) aminosyrer, idet de let interagerer med vand, men de har en nettoladning på +1 eller -1. Dette gør dem til syrer (protondonorer) eller baser (protonacceptorer) ved pHeller surhed i den menneskelige krop.

• Asparaginsyre (asp eller D): Deprotoneret ved fysiologisk (krop) pH, hvilket giver molekylet en negativ ladning. Også kaldet aspartat.
• Glutaminsyre (glu eller E): Deprotoneret ved fysiologisk pH. Også kaldet glutamat.
• Lysin (lys eller K): En base og protoneret ved fysiologisk pH.
• Arginin (arg eller R): Også en base og protoneret ved fysiologisk pH.

"Amfipatisk" oversættes omtrent til "at føle begge dele" på græsk, og disse aminosyrer kan fungere som både ikke-polære (hydrofobe) og polære (hydrofile), næsten som en softballspiller, der ikke er en superstjerne kande eller dej, men kan fungere dygtigt i begge roller i en sport, hvor de fleste spillers kapacitet er højt specialiseret.

De bærer ikke en nettoladning, men fordelingen af ​​elektrisk ladning langs R-kæderne af disse aminosyrer er markant asymmetrisk.

• Tyrosin (tyr eller T): Dens hydroxylgruppe kan både donere og acceptere en hydrogenbinding, så tyrosin "virker" undertiden hydrofilt.
• Tryptophan (prøv eller W): Den største aminosyre; en forløber for neurotransmitteren serotonin (5-hydroxytryptamin).