Typer af kollagenfibre

Bindevæv danner den strukturelle understøttelse af levende ting, især hvirveldyr. Væv, der opfylder denne definition, tjener en række funktioner i hele kroppen, og byggestenene i mange af disse bindevæv er kollagenfibre. Kollagen er et protein - faktisk er det det rigeste protein, der findes i naturen. Det bør derfor ikke være overraskende, at der blev identificeret omkring 40 undertyper fra og med 2018.

Ikke alle typer kollagen er dannet i fibre, der består af fibriller (som selv er lavet af grupper af tripletter af individuelle kollagenmolekyler), men tre af de fem hovedtyper af kollagen - mærket I, II, III, IV og V - ses ofte i dette arrangement. Kollagen har det fordelagtige træk ved at modstå stræk- eller trækkræfter. På grund af den rene forekomst af kollagen i kroppen er lidelser, der påvirker dets syntese eller biologisk fremstilling, mange og kan være alvorlige.

Korrekt bindevæv, der oversættes groft til "alt andet end knogler, som de fleste mennesker måtte have genkende som bindevæv, "omfatter løst bindevæv, tæt bindevæv og fedt væv. Andre typer bindevæv inkluderer blod og bloddannende væv, lymfoide væv, brusk og knogle.

Kollagen er en form for løs bindevæv. Denne type væv indbefatter fibre, formalet stof, kældermembraner og en række frit eksisterende (fx cirkulerende i blod) bindevævsceller. Ud over kollagenfibre inkluderer fibertypen af ​​løs bindevæv retikulære fibre og elastiske fibre. Kollagen findes ikke i formalet stof, men det er en komponent i visse kældermembraner, som er grænsefladen mellem selve bindevævet og til hvilket væv det understøtter.

Som bemærket er kollagen en type protein, og proteiner består af aminosyrer. Korte længder af aminosyrer kaldes peptider, hvorimod polypeptider er længere, men er korte til at være fuldgyldige funktionelle proteiner.

Som alle proteiner fremstilles kollagen på ribosomernes overflader inde i cellerne. Disse bruger instruktioner fra ribonukleinsyre (RNA) til at fremstille lange polypeptider kaldet procollagen. Dette stof modificeres i det endoplasmatiske retikulum af celler på forskellige måder. Sukkermolekyler, hydroxylgrupper og sulfidsulfidbindinger tilsættes til visse aminosyrer. Hvert kollagenmolekyle, der er bestemt til en kollagenfiber, vikles i en tredobbelt helix sammen med to andre molekyler, hvilket giver det strukturel stabilitet. Før kollagenet kan blive helt modent, trimmes dets ender af til at danne et protein kaldet tropocollagen, som simpelthen er et andet navn for kollagen.

Selvom der er identificeret over tre dusin forskellige slags kollagen, er kun en lille brøkdel af disse fysiologisk signifikante. De første fem typer, der bruger romertal I, II, III, IV og V, er overvældende de mest almindelige i kroppen. Faktisk består 90 procent af alt kollagen af ​​type I.

Type I kollagen (undertiden kaldet kollagen I; denne ordning gælder naturligvis for alle typer) udgør kollagenfibre og findes i hud, sener, indre organer og den organiske (at det, ikke-mineral) del af knoglen. Type II er den primære bestanddel af brusk. Type III er hovedkomponenten i retikulære fibre, hvilket er noget forvirrende, da disse ikke betragtes som "kollagenfibre" ligesom fibrene fremstillet af type I er; type I og III ses ofte sammen i væv. Type IV findes i kældermembraner, mens type V ses i hår og på cellernes overflader.

Fordi type I kollagen er så udbredt, er det let at isolere fra omgivende væv og var den første type kollagen, der blev beskrevet formelt. Type I-proteinmolekylet består af tre mindre molekylære komponenter, hvoraf to er kendt som α1 (I) -kæder, hvoraf den ene kaldes α2 (I) -kæden. Disse er arrangeret i form af en lang tredobbelt helix. Disse tredobbelte helixer er til gengæld stablet ved siden af ​​hinanden for at danne fibriller, som igen er samlet i fuldgyldige kollagenfibre. Hierarkiet fra mindste til største i kollagen er derfor α-kæde, kollagenmolekyle, fibril og fiber.

Disse fibre er i stand til at strække sig betydeligt uden at gå i stykker. Dette gør dem ekstremt værdifulde i sener, som forbinder muskler med knogler og skal derfor være i stand til at tolerere megen kraft uden at bryde, mens de stadig tilbyder en hel del fleksibilitet.

I en sygdom kaldet osteogenesis imperfecta fremstilles enten type I-kollagen ikke i tilstrækkelige mængder, eller det kollagen, der syntetiseres, er defekt i dets sammensætning. Dette resulterer i knoglesvaghed og uregelmæssigheder i bindevæv, hvilket fører til forskellige grader af fysisk svækkelse (det kan i nogle tilfælde være fatalt).

Type II kollagen danner også fibre, men disse er ikke så velorganiserede som type I kollagenfibre. Disse findes hovedsageligt i brusk. Fibrillerne i type II snarere end at være pænt parallelle er ofte arrangeret i, hvad der er mere eller mindre en virvar. Dette tilvejebringes af det faktum, at brusk, selvom det er det største hjem for kollagen af ​​type II, hovedsagelig består af en matrix, der består af proteoglycaner. Disse består af molekyler kaldet glycosaminoglycaner viklet omkring en cylindrisk proteinkerne. Hele arrangementet gør brusk komprimerbar og "fjedrende", kvaliteter, der er velegnet til bruskens primære opgave med at dæmpe belastningen på leddene som knæ og albuer.

Bruskdannelsesforstyrrelser, der påvirker skelettet kendt som chondrodysplasier, menes at være forårsaget af en mutation i genet i DNA, der koder med type II-kollagenmolekylet.

Hovedrollen for type III kollagen er dannelsen af ​​retikulære fibre. Disse fibre er meget smalle og er kun omkring 0,5 til 2 milliontedels meter i diameter. Kollagenfibrillerne fremstillet af type III kollagen er mere forgrenede end parallelle i retning.

Retikulære fibre findes i overflod i myeloid (knoglemarv) og lymfoide væv, hvor de tjener som stillads for de specialiserede celler, der er involveret i dannelsen af ​​nye blodlegemer. De fremstilles af enten fibroblaster eller retikulære celler afhængigt af deres placering. De kan skelnes fra type I-kollagen på baggrund af, hvordan de ser ud efter at have været farvet med visse kemiske farvestoffer.

En af de omkring 10 undertyper af sygdommen kaldet Ehlers-Danlos syndrom, som kan føre til et fatalt brud på blodkar, er forårsaget af en mutation i genet, der koder for type III kollagen.

Type IV kollagen er som nævnt en hovedbestanddel af basalmembranen. Det er organiseret i omfattende forgreningsnetværk. Denne type kollagen har ikke det, der kaldes aksial periodicitet, hvilket betyder, at det langs dets længde ikke har et karakteristisk gentagelsesmønster, og det danner slet ikke fibre. Denne type kollagen kan derfor ses som den mest tilfældige af de største kollagentyper. Type IV kollagen fremstiller meget af det inderste af de tre lag af kældermembranen, kaldet lamina densa ("tykt lag"). På hver side af lamina densa er lamina lucida og lamina fibroreticularis. Sidstnævnte lag indeholder noget type III-kollagen i form af retikulære fibre såvel som type VI-kollagen, en mindre hyppigst forekommende type.