Co je inhibice zpětné vazby a proč je důležitá při regulaci aktivity enzymů?

Enzymy jsou bílkoviny, které katalyzují nebo výrazně urychlují mnoho životně důležitých chemických reakcí, ke kterým v těle stále dochází.

To znamená, že množství „výchozí“ chemické látky v reakci, nebo Podklad„mizí rychleji, zatímco množství„ hotových “chemikálií nebo produktů se hromadí rychleji. I když to může být z krátkodobého hlediska žádoucí, co se stane, když je množství produktu dostatečné, ale stále existuje spousta substrátu, na který může enzym působit?

Naštěstí pro buňky mají způsob, jak „mluvit“ s enzymy z upstream, jakoby to byly, dát jim vědět, že je čas zpomalit nebo vypnout. Tímto způsobem je zpětná vazba inhibice enzymů, forma regulace zpětné vazby.

Enzymy jsou flexibilní proteiny které urychlují biochemické reakce tím, že molekule substrátu usnadní převzetí fyzikální uspořádání molekuly produktu, přičemž tyto dva jsou obvykle velmi chemicky velmi blízké příbuzný.

Když se enzym váže na svůj specifický substrát, často indukuje a konformační změna v molekule, nutí ji ve směru energetičtějšího sklonu převzít tvar molekuly produktu. Z hlediska chemického účetnictví dochází k tomuto usnadnění reakce, která by jinak nastala příliš pomalu po celý život, protože enzym snižuje

Některé enzymy působí tak, že ohýbáním fyzicky přibližují dvě molekuly substrátu k sobě, což činí reakce probíhají rychleji, protože substráty si pak mohou snadněji vyměňovat elektrony, chemické látky vazby.

Když je čas nařídit zastavení enzymu, buňka má několik způsobů, jak toho dosáhnout.

Jeden prošel konkurenční inhibice enzymu, ke kterému dochází, když je do prostředí zavedena látka, která se velmi podobá substrátu. Toto „přiměje“ enzym, aby se připojil k nové látce místo k zamýšlenému cíli. Nová molekula se nazývá kompetitivní inhibitor enzymu.

v nekompetitivní inhibice, nově zavedená molekula se také váže na enzym, ale na místě odstraněném z místa, kde vykonává svoji aktivitu na svém substrátu, nazývaném alosterický stránky. To zasahuje do enzymu změnou jeho tvaru.

v alosterická aktivace, základní chemie je stejná jako v nekompetitivní inhibici, s výjimkou tohoto případu je enzym řekl, aby se zrychlil, ne zpomalil, změnou tvaru, kterým se molekula váže na alosterické místo indukuje.

v inhibice zpětné vazby, produkt se používá k regulaci reakce, která tento produkt generuje. K tomu dochází proto, že samotný produkt je schopen působit jako inhibitor enzymu v určitých koncentracích a více reakcí „proti proudu“ od místa, kde se tvoří.

Když molekula, kterou si můžete představit jako C, se vrací zpět o dva kroky reakce, aby fungovala jako alosterický inhibitor produkce B z molekuly A, je to proto, že se v něm nahromadilo příliš mnoho C buňka. Když se méně A převede na B díky alosterické inhibici C, méně B se přemění na C a k tomu dochází, dokud se nespotřebuje dostatek C, aby se odvedl od enzymu A-k-B, aby reakce proběhly znovu.

Syntéza ATP, univerzální měny paliva živých buněk, je řízena inhibicí zpětné vazby.

Adenosintrifosfátnebo ATP je nukleotid vyrobený z ADP nebo adenosindifosfátu připojením fosfátové skupiny k ADP. ATP pochází z buněčného dýchání a ATP působí jako alosterický inhibitor enzymů v různých krocích v buněčný proces dýchání.

Ačkoli ATP je molekula paliva, a proto je nepostradatelná, je krátkodobá a spontánně se vrátí k ADP, pokud je nalezena ve vysokých koncentracích. To znamená, že přebytek ATP by zbyl jen tehdy, kdyby se buňka dostala do potíží se syntézou většího množství než díky inhibici zpětné vazby.