Různé typy enzymů

Enzymy jsou důležité molekuly bílkovin v živých systémech, které, jakmile jsou syntetizovány, obvykle nejsou transformovány na jiné druh molekuly, stejně jako látky přijímané jako palivo pro trávicí a dýchací procesy (např. cukry, tuky, molekuly kyslík). Je to proto, že enzymy jsou katalyzátory, což znamená, že se mohou účastnit chemických reakcí, aniž by se měnili, trochu jako moderátor veřejné debaty v ideálním případě posune účastníky a publikum k závěru diktováním podmínek argumentu, aniž by přidal jakýkoli jedinečný informace.

Bylo identifikováno více než 2 000 enzymů a každý z nich je zapojen do jedné konkrétní chemické reakce. Enzymy jsou proto specifické pro substrát. Jsou seskupeni do půl tuctu tříd na základě druhů reakcí, kterých se účastní.

Enzymy umožňují obrovské množství reakcí, které v těle probíhají za podmínek homeostázanebo celková biochemická rovnováha. Například mnoho enzymů funguje nejlépe na úrovni pH (kyselosti) blízké hodnotě, kterou si tělo normálně udržuje, což je v rozmezí 7 (tj. Ani alkalické, ani kyselé). Jiné enzymy fungují nejlépe při nízkém pH (vysoké kyselosti) kvůli požadavkům prostředí; například vnitřek žaludku, kde působí některé trávicí enzymy, je vysoce kyselý.

Enzymy se účastní procesů od srážení krve přes syntézu DNA až po trávení. Některé se nacházejí pouze v buňkách a účastní se procesů zahrnujících malé molekuly, jako je glykolýza; jiné jsou vylučovány přímo do střeva a působí na sypké hmoty, jako je spolknutá potrava.

Protože enzymy jsou proteiny s poměrně vysokými molekulovými hmotnostmi, mají každý zřetelný trojrozměrný tvar. To určuje konkrétní molekuly, na které působí. Kromě toho, že je závislý na pH, je tvar většiny enzymů závislý na teplotě, což znamená, že fungují nejlépe v poměrně úzkém teplotním rozmezí.

Většina enzymů funguje snížením aktivační energie chemické reakce. Někdy jejich tvar spojuje reaktanty fyzicky blízko sebe ve stylu, možná, že trenér sportovního týmu nebo manažer pracovní skupiny mají v úmyslu rychleji zvládnout úkol. Předpokládá se, že když se enzymy váží na reaktant, jejich tvar se mění způsobem, který destabilizuje reaktant a zvyšuje jeho náchylnost k jakýmkoli chemickým změnám, které reakce zahrnuje.

Reakce, které mohou probíhat bez vstupu energie, se nazývají exotermické reakce. V těchto reakcích mají produkty nebo chemikálie vznikající během reakce nižší energetickou hladinu než chemikálie, které slouží jako složky reakce. Tímto způsobem molekuly, jako voda, „hledají“ svou vlastní (energetickou) hladinu; atomy „dávají přednost“ uspořádání s nižší celkovou energií, stejně jako voda teče z kopce do nejnižšího dostupného fyzického bodu. Když to dáme dohromady, je jasné, že exotermické reakce vždy probíhají přirozeně.

Skutečnost, že k reakci dojde i bez vstupu, však neříká nic o rychlosti, jakou k ní dojde. Pokud se látka přijatá do těla přirozeně změní na dvě derivované látky, které mohou sloužit jako přímé zdroje buněčné energie, to je málo dobré, pokud reakce přirozeně trvá hodiny nebo dny kompletní. Také, i když je celková energie produktů vyšší než energie reaktantů, energetická cesta není v grafu plynulým klesáním; místo toho musí produkty dosáhnout vyšší úrovně energie, než s jakou začaly, aby mohly „překonat hrb“ a reakce mohla pokračovat. Tato počáteční investice energie do reaktantů, která se vyplácí ve formě produktů, je uvedena výše energie aktivace, Ruda_A.

Lidské tělo zahrnuje šest hlavních skupin nebo tříd enzymů.

Oxidoreduktázy zvýšit rychlost oxidačních a redukčních reakcí. V těchto reakcích, nazývaných také redoxní reakce, se jeden z reaktantů vzdá dvojice elektronů, které získá další reaktant. Dárce elektronových párů se říká, že je oxidován a působí jako redukční činidlo, zatímco příjemce elektronových párů je redukován, nazývá se oxidační činidlo. Jednodušší způsob, jak to vyjádřit, je, že při těchto druzích reakcí se pohybují atomy kyslíku, atomy vodíku nebo obojí. Mezi příklady patří cytochromoxidáza a laktátdehydrogenáza.

Transferázy rychlost podél přenosu skupin atomů, jako je methyl (CH₃), acetyl (CH₃CO) nebo amino (NH₂) skupiny, z jedné molekuly na druhou. Acetátkináza a alanindeamináza jsou příklady transferáz.

Hydrolázy urychlit hydrolýzní reakce. Hydrolýzní reakce používají vodu (H₂O) rozdělit vazbu v molekule za vzniku dvou dceřiných produktů, obvykle připojením -OH (hydroxylové skupiny) z vody k jednomu z produktů a jednoho -H (atom vodíku) k druhému. Mezitím se z atomů vytěsněných složkami -H a -OH vytvoří nová molekula. Trávicí enzymy lipáza a sacharáza jsou hydrolázy.

Lyázy zvýšit rychlost přidání jedné molekulární skupiny k dvojné vazbě nebo odstranění dvou skupin z blízkých atomů za vzniku dvojné vazby. Fungují jako hydrolázy, kromě toho, že odstraněná složka není vytlačena vodou nebo částmi vody. Tato třída enzymů zahrnuje oxalát dekarboxylázu a isocitrát lyázu.

Izomerázy urychlit izomerizační reakce. Jedná se o reakce, ve kterých jsou všechny původní atomy v reaktantu zadrženy, ale jsou přeskupeny za vzniku izomeru reaktantu. (Izomery jsou molekuly se stejným chemickým vzorcem, ale s odlišným uspořádáním.) Příklady zahrnují glukózo-fosfátizomerázu a alanin racemázu.

Ligázy (také nazývané syntetázy) zvyšují rychlost spojování dvou molekul. Obvykle toho dosahují využitím energie získané z rozkladu adenosintrifosfátu (ATP). Příklady ligáz zahrnují acetyl-CoA syntetázu a DNA ligázu.

Kromě změn teploty a pH mohou mít za následek snížení nebo ukončení činnosti enzymu další faktory. V procesu zvaném alosterická interakce se tvar enzymu dočasně změní, když se molekula váže na jeho část od místa, kde se připojuje k reaktantu. To vede ke ztrátě funkce. Někdy je to užitečné, když samotný produkt slouží jako alosterický inhibitor, protože tomu tak je obvykle známka reakce, která proběhla do bodu, kdy již není další produkt Požadované.

Při kompetitivní inhibici látka zvaná regulační sloučenina soutěží s reaktantem o vazebné místo. To se podobá pokusu o vložení několika pracovních klíčů do stejného zámku najednou. Pokud se dostatek těchto regulačních sloučenin připojí k dostatečně vysokému množství přítomného enzymu, zpomalí to nebo vypne reakční cestu. To může být užitečné ve farmakologii, protože mikrobiologové mohou navrhovat sloučeniny, které konkurují vazbě místa bakteriálních enzymů, díky nimž bakterie mnohem těžší způsobují onemocnění nebo přežívají v lidském těle, doba.

Při nekompetitivní inhibici se inhibiční molekula váže na enzym na místě odlišném od aktivního místa, podobně jako při alosterické interakci. K nevratné inhibici dochází, když se inhibitor trvale váže na enzym nebo jej významně degraduje, takže se jeho funkce nemůže obnovit. Nervový plyn i penicilin využívají tento typ inhibice, i když mají na mysli velmi odlišné záměry.