La catalase est une enzyme, une protéine qui catalyse ou accélère les réactions chimiques. Dans le corps humain, la catalase décompose le peroxyde d'hydrogène dans le foie, ce qui est important pour certaines réactions dans les cellules, mais peut également endommager l'ADN. La catalase prévient les dommages en accélérant la décomposition du peroxyde d'hydrogène en oxygène et en eau. Si vous versez du peroxyde d'hydrogène sur une coupe, vous remarquerez peut-être des bulles. Les bulles sont de l'oxygène gazeux provoqué par une réaction avec la catalase.
TL; DR (trop long; n'a pas lu)
La catalase est une enzyme, une grosse protéine qui accélère la vitesse d'une réaction chimique. Le niveau de pH optimal de la catalase se situe entre pH 7 et pH 11. À un niveau de pH inférieur ou supérieur à cette plage, la catalase cesse de fonctionner.
Activité enzymatique
Pour bien fonctionner (ou pas du tout), une enzyme a besoin d'un certain environnement ou d'une certaine condition. Lorsque la température augmente, le taux d'activité enzymatique augmente également. À mesure que la température augmente vers son point optimal de 37 degrés Celsius (98,6 F), les liaisons hydrogène se relâchent et facilitent la liaison des molécules de peroxyde d'hydrogène à la catalase. La partie de l'enzyme où cette réaction a lieu est appelée le site actif. Une température supérieure ou inférieure à ce point optimal modifie la forme du site actif et empêche l'enzyme de fonctionner. Ce processus est appelé dénaturation.
Niveaux de pH de la catalase
Les niveaux de pH enzymatique modifient également la forme du site actif et affectent le taux d'activité enzymatique. Chaque enzyme a sa propre plage optimale de pH dans laquelle elle agit le plus efficacement. Chez l'homme, la catalase n'agit qu'entre pH 7 et pH 11. Si le pH est inférieur à 7 ou supérieur à 11, l'enzyme se dénature et perd sa structure. Le foie maintient un pH neutre d'environ 7, ce qui crée le meilleur environnement pour la catalase et d'autres enzymes.
Mesurer l'activité de la catalase
Vous mesurez l'activité de la catalase en ajoutant une solution de catalase à une solution de peroxyde d'hydrogène et en la laissant pendant un certain temps - une minute, par exemple. La réaction produit des bulles d'oxygène gazeux, qui ressemblent à de la mousse. Utilisez une règle pour mesurer la hauteur de la mousse atteint dans le tube à essai. Plus la mousse dans le tube à essai est élevée, plus l'activité de la catalase est importante. Faites varier le pH et la température de la solution pour étudier les effets du pH et de la température sur l'activité enzymatique. Le peroxyde d'hydrogène est exceptionnellement corrosif, donc manipulez-le avec soin et portez des lunettes de sécurité tout au long de l'expérience.